অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন-এর উৎস দেখুন

[[চিত্র:Mitochondrial_electron_transport_chain—Etc4.svg|থাম্ব|400x400পিক্সেল|অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন দুটি ঘনিষ্ঠভাবে সংযুক্ত উপাদান নিয়ে গঠিত: ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন এবং কেমিওসোমোসিস। সেলের [[ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন]] হল অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশনের স্থান। [[সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেল|সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেলে]] তৈরি হওয়া NADH এবং সাকসিনেট অক্সিডাইজড হয়ে O<sub>2</sub> এর শক্তি মুক্ত করে [[ATP সিন্থেজ]] চালিত করে।]]
'''অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন''' (ইউকে {{IPAc-en|ɒ|k|ˈ|s|ɪ|d|.|ə|.|t|ɪ|v}}, ইউএস {{IPAc-en|ˈ|ɑː|k|.|s|ɪ|ˌ|d|eɪ|.|t|ɪ|v}} <ref>{{cite news|url=https://dictionary.cambridge.org/dictionary/english/oxidative|title=oxidative Meaning in the Cambridge English Dictionary|access-date=28 April 2018|archive-url=https://web.archive.org/web/20180124195701/https://dictionary.cambridge.org/dictionary/english/oxidative|archive-date=24 January 2018|url-status=live|website=dictionary.cambridge.org}}</ref>) অথবা '''ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট-লিঙ্কড ফসফোরাইলেশন''' বা '''টার্মিনাল অক্সিডেশন''' হল একটি [[মেটাবলিক পথ]], যেখানে [[কোষ (জীববিজ্ঞান)|কোষ]] [[এনজাইম]] ব্যবহার করে [[পুষ্টি]] উপাদানগুলোকে [[রেডক্স|অক্সিডাইজ]] করে, যার ফলে রাসায়নিক শক্তি মুক্ত হয় এবং [[এডেনোসিন ট্রাইফসফেট]] (ATP) তৈরি হয়। [[ইউক্যারিওট]] এ এটি [[মাইটোকন্ড্রিয়া|মাইটোকন্ড্রিয়ার]] মধ্যে ঘটে। প্রায় সব [[অ্যারোবিক অর্গানিজম]] অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন চালায়। এই পথটি খুবই বিস্তৃত, কারণ এটি বিকল্প [[ফারমেন্টেশন (জীবরসায়ন)|ফারমেন্টেশন]] প্রক্রিয়াগুলির মতো [[এনএরএরোবিক গ্লাইকলাইসিস]] থেকে বেশি শক্তি উৎপন্ন করে।

[[গ্লুকোজ]] এর রসায়ন bond শক্তি সেলের [[সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেল|সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেলে]] মুক্ত হয়, যার ফলে কার্বন ডাইঅক্সাইড এবং শক্তিশালী [[ইলেকট্রন দাতা]] [[NADH]] এবং [[FADH]] তৈরি হয়। অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন এই অণুসমূহ এবং O<sub>2</sub> ব্যবহার করে [[ATP সিন্থেজ|ATP]] তৈরি করে, যা কোষে শক্তির প্রয়োজন হলে ব্যবহার হয়। অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশনের সময়, ইলেকট্রনগুলো ইলেকট্রন দাতাদের থেকে একটি ইলেকট্রন গ্রহণকারী সিরিজে স্থানান্তরিত হয়, এবং শেষে অক্সিজেনের সাথে প্রতিক্রিয়া করে, যা মোট শক্তির অর্ধেক মুক্ত করে।<ref name="Voet2">Voet, D.; Voet, J. G. (2004). "Biochemistry", 3rd ed., p. 804, Wiley.ISBN 0-471-19350-X.</ref>

[[ইউক্যারিওট]] এ, এই রেডক্স প্রতিক্রিয়াগুলি কোষের মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির মধ্যে একটি প্রোটিন কমপ্লেক্সের মাধ্যমে ক্যাটালাইজ করা হয়, whereas, [[প্রোক্যারিওট]] এ, এই প্রোটিনগুলি কোষের বাইরের ঝিল্লিতে থাকে। এই সংযুক্ত প্রোটিনগুলির সেটটিকে [[ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন]] বলা হয়। ইউক্যারিওটদের মধ্যে পাঁচটি প্রধান প্রোটিন কমপ্লেক্স জড়িত থাকে, whereas, প্রোক্যারিওটদের মধ্যে বিভিন্ন ধরনের এনজাইম থাকে, যা বিভিন্ন ইলেকট্রন দাতা এবং গ্রহণকারী ব্যবহার করে।

ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের মাধ্যমে প্রবাহিত ইলেকট্রন দ্বারা স্থানান্তরিত শক্তি [[প্রোটন|প্রোটনদের]] [[মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লি|মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির]] মাধ্যমে পরিবহন করতে ব্যবহৃত হয়, এই প্রক্রিয়াটি ''[[ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট]]'' নামে পরিচিত। এটি [[pH]] গ্রেডিয়েন্ট এবং [[মেমব্রেন পোটেনশিয়াল]] নামক বৈদ্যুতিক সম্ভাবনা তৈরি করে। এই শক্তির উৎসটি তখন ব্যবহার করা হয় যখন প্রোটনরা ঝিল্লি পার হয়ে ফিরে আসে এবং শক্তির গ্রেডিয়েন্টের মাধ্যমে প্রবাহিত হয়, একটি বড় এনজাইম [[ATP সিন্থেজ]] এর মাধ্যমে, এই প্রক্রিয়াটি [[কেমিওসোমোসিস]] নামে পরিচিত। ATP সিন্থেজ শক্তি ব্যবহার করে [[অ্যাডেনোসিন ডাইফসফেট]] (ADP) কে অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেটে পরিণত করে, একটি [[ফসফোরিলেশন]] প্রতিক্রিয়া দ্বারা। এই প্রতিক্রিয়াটি প্রোটনের প্রবাহ দ্বারা চালিত হয়, যা এনজাইমের একটি অংশকে ঘুরিয়ে দেয়। ATP সিন্থেজ একটি রোটারি মেকানিক্যাল মোটর।

যদিও অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন মেটাবলিজমের একটি গুরুত্বপূর্ণ অংশ, এটি [[রিঅ্যাকটিভ অক্সিজেন স্পিসিস]] তৈরি করে যেমন [[সুপারঅক্সাইড]] এবং [[হাইড্রোজেন পারঅক্সাইড]], যা [[রেডিক্যাল (রসায়ন)|ফ্রি র্যাডিক্যাল]] সৃষ্টি করে, কোষকে ক্ষতিগ্রস্ত করে এবং [[রোগ]] এবং সম্ভবত [[বয়স বাড়ানো]] এবং [[বৃদ্ধত্ব]] তে অবদান রাখে। এই মেটাবলিক পথটি পরিচালনা করা এনজাইমগুলি অনেক ঔষধ এবং বিষের লক্ষ্য, যা তাদের কার্যকলাপ বন্ধ করে।

== কেমিওসমোসিস ==
{{further|Chemiosmosis|Bioenergetics}}

অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন এমন একটি প্রক্রিয়া যা শক্তি-মুক্তকারী রাসায়নিক বিক্রিয়াগুলোকে শক্তি-প্রয়োজনীয় বিক্রিয়াগুলোর সঙ্গে সংযুক্ত করে। এই দুই ধরনের বিক্রিয়াকে ''যুগ্ম'' বলা হয়, কারণ একটি ছাড়া অন্যটি সংঘটিত হতে পারে না। ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে রেডক্স বিক্রিয়ার মাধ্যমে ইলেকট্রন প্রবাহ সৃষ্টি হয়, যেখানে ইলেকট্রন দাতা যেমন [[NADH]] থেকে ইলেকট্রন গ্রহণকারী যেমন [[অক্সিজেন]] এবং হাইড্রোজেন (প্রোটন) পর্যন্ত প্রবাহিত হয়। এটি একটি [[এক্সারগনিক]] প্রক্রিয়া – যা শক্তি নির্গত করে, অপরদিকে [[ATP]] সংশ্লেষণ একটি [[এন্ডারগনিক]] প্রক্রিয়া, যা শক্তি গ্রহণ করে।

ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল এবং ATP সংশ্লেষক উভয়ই এক বিশেষ ঝিল্লির মধ্যে অবস্থান করে এবং শক্তি স্থানান্তর প্রোটনের চলাচলের মাধ্যমে সম্পন্ন হয়, যাকে ''[[কেমিওসমোসিস]]'' বলা হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Mitchell P, Moyle J|date=January 1967|title=Chemiosmotic hypothesis of oxidative phosphorylation|pages=137–139|doi=10.1038/213137a0|pmid=4291593|journal=Nature|volume=213|issue=5072|s2cid=4149605|bibcode=1967Natur.213..137M}}</ref> প্রোটন প্রবাহ এক ঝিল্লির নেগেটিভ (N-সাইড) থেকে পজিটিভ (P-সাইড) অংশে প্রবাহিত হয়, যা ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের প্রোটন পাম্পিং এনজাইম দ্বারা চালিত হয়। এই চলাচল ঝিল্লি জুড়ে একটি [[বৈদ্যুতিক রাসায়নিক প্রবণতা]] তৈরি করে, যাকে [[প্রোটন-চালিত বল]] বলা হয়। এর দুটি উপাদান রয়েছে: প্রোটন ঘনত্বের পার্থক্য (একটি H+ প্রবণতা, Δ[[pH]]) এবং বৈদ্যুতিক সম্ভাবনার পার্থক্য, যেখানে N-সাইড নেগেটিভ চার্জযুক্ত।<ref name="Dimroth2000">{{cite journal|vauthors=Dimroth P, Kaim G, Matthey U|date=January 2000|title=Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases|url=http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/51|pages=51–59|doi=10.1242/jeb.203.1.51|pmid=10600673|archive-url=https://web.archive.org/web/20070930044752/http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/51|archive-date=30 September 2007|url-status=live|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=203|issue=Pt 1|bibcode=2000JExpB.203...51D}}</ref>

ATP সংশ্লেষক এই সঞ্চিত শক্তি মুক্ত করে প্রোটন প্রবাহকে বিপরীত দিক থেকে প্রবাহিত হতে দেয়, যা ইলেক্ট্রোকেমিক্যাল প্রবণতা দ্বারা চালিত হয়।<ref name="Schultz">{{cite journal|vauthors=Schultz BE, Chan SI|year=2001|title=Structures and proton-pumping strategies of mitochondrial respiratory enzymes|url=https://resolver.caltech.edu/CaltechAUTHORS:SCHarbbs01|pages=23–65|doi=10.1146/annurev.biophys.30.1.23|pmid=11340051|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|volume=30|author-link2=Sunney Chan}}</ref> এই ইলেকট্রোকেমিক্যাল প্রবণতা ATP সংশ্লেষকের নির্দিষ্ট অংশকে ঘূর্ণিত করে এবং এই গতির মাধ্যমে ATP সংশ্লেষণ সংঘটিত হয়।

প্রোটন-চালিত বলের দুটি উপাদান [[তাপগতিবিদ্যা]]গতভাবে সমান: মাইটোকন্ড্রিয়াতে, শক্তির বড় অংশ বৈদ্যুতিক সম্ভাবনা দ্বারা সরবরাহ করা হয়; [[অ্যালকালিফাইল]] ব্যাকটেরিয়াগুলোর ক্ষেত্রে বৈদ্যুতিক শক্তিকে বিপরীত pH পার্থক্য কাটিয়ে উঠতে হয়। অপরদিকে, [[ক্লোরোপ্লাস্ট]] প্রধানত ΔpH দ্বারা পরিচালিত হয়। তবে, ATP সংশ্লেষণের গতি বজায় রাখতে তাদেরও সামান্য ঝিল্লি সম্ভাবনা প্রয়োজন। [[Fusobacteriota|ফুসোবাকটেরিয়াম]] ''[[Propionigenium modestum]]''-এর ক্ষেত্রে এটি ATP সংশ্লেষকের FO মোটরের a এবং c উপাদানের বিপরীত ঘূর্ণন ঘটায়।<ref name="Dimroth20002">{{cite journal|vauthors=Dimroth P, Kaim G, Matthey U|date=January 2000|title=Crucial role of the membrane potential for ATP synthesis by F(1)F(o) ATP synthases|url=http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/51|pages=51–59|doi=10.1242/jeb.203.1.51|pmid=10600673|archive-url=https://web.archive.org/web/20070930044752/http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/51|archive-date=30 September 2007|url-status=live|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=203|issue=Pt 1|bibcode=2000JExpB.203...51D}}</ref>

অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন দ্বারা নির্গত শক্তির পরিমাণ অ্যানারোবিক [[গাঁজন]] দ্বারা উৎপাদিত শক্তির তুলনায় অনেক বেশি। [[গ্লাইকোলাইসিস]] মাত্র ২ ATP উৎপাদন করে, তবে অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন প্রক্রিয়ায় ১০ NADH এবং ২ সাক্সিনেট অণু থেকে ৩০-৩৬ ATP উৎপন্ন হতে পারে, যখন একটি [[গ্লুকোজ]] অণু কার্বন ডাই অক্সাইড ও পানিতে পরিণত হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Rich PR|date=December 2003|title=The molecular machinery of Keilin's respiratory chain|pages=1095–1105|doi=10.1042/bst0311095|pmid=14641005|journal=Biochemical Society Transactions|volume=31|issue=Pt 6}}</ref> অপরদিকে, [[বিটা অক্সিডেশন]] প্রক্রিয়ার প্রতিটি চক্রে একটি [[ফ্যাটি অ্যাসিড]] থেকে প্রায় ১৪ ATP উৎপাদিত হয়। তবে, এই ATP উৎপাদন তাত্ত্বিক সর্বোচ্চ মান; বাস্তবে, কিছু প্রোটন ঝিল্লির মধ্য দিয়ে লিক হয়ে যায়, যা ATP উৎপাদনের পরিমাণ কিছুটা কমিয়ে দেয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Porter RK, Brand MD|date=September 1995|title=Mitochondrial proton conductance and H+/O ratio are independent of electron transport rate in isolated hepatocytes|pages=379–382|doi=10.1042/bj3100379|pmc=1135905|pmid=7654171|journal=The Biochemical Journal|volume=310|issue=Pt 2}}</ref>

== ইলেকট্রন ও প্রোটন পরিবাহক অণুসমূহ ==
{{further|Coenzyme|Cofactor (biochemistry)}}
[[চিত্র:Ubiquinone–ubiquinol_conversion.svg|বাম|থাম্ব|250x250পিক্সেল|[[কোএনজাইম কিউ]]-এর [[উবিকুইনোন]] (Q) থেকে কমিয়ে উবিকুইনল (QH<sub>2</sub>)-এ রূপান্তর।]]
ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল (electron transport chain) ইলেকট্রন এবং প্রোটন উভয়কেই বহন করে। এটি দাতাদের (donors) থেকে গ্রহণকারীদের (acceptors) কাছে ইলেকট্রন সরবরাহ করে এবং একইসাথে প্রোটনকে একদিকে থেকে অন্যদিকে স্থানান্তর করে। এই প্রক্রিয়ায় দ্রবণীয় ও প্রোটিন-সংযুক্ত পরিবাহক অণুগুলোর ব্যবহার করা হয়। মাইটোকন্ড্রিয়াতে, ইলেকট্রন স্থানান্তর সাধারণত আন্তঃঝিল্লি (intermembrane space) অঞ্চলে ঘটে, যেখানে জল-[[দ্রবণীয়]] ইলেকট্রন পরিবাহক প্রোটিন [[সাইটোক্রোম সি]] (cytochrome c) গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Mathews FS|year=1985|title=The structure, function and evolution of cytochromes|pages=1–56|doi=10.1016/0079-6107(85)90004-5|pmid=3881803|doi-access=free|journal=Progress in Biophysics and Molecular Biology|volume=45|issue=1}}</ref> এই প্রোটিন শুধুমাত্র ইলেকট্রন বহন করে এবং এটি লোহা (iron) পরমাণুর মাধ্যমে ইলেকট্রনের গ্রহণ-বর্জন (redox) প্রতিক্রিয়া পরিচালনা করে। লোহা পরমাণুটি প্রোটিনের [[হিম]] (heme) গ্রুপের মধ্যে অবস্থিত। সাইটোক্রোম সি কিছু ব্যাকটেরিয়াতেও পাওয়া যায়, যেখানে এটি [[পেরিপ্লাজমিক স্পেস]] (periplasmic space)-এ অবস্থান করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Wood PM|date=December 1983|title=Why do c-type cytochromes exist?|pages=223–226|doi=10.1016/0014-5793(83)80289-0|pmid=6317447|doi-access=free|journal=FEBS Letters|volume=164|issue=2|s2cid=7685958|bibcode=1983FEBSL.164..223W}}</ref>

মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে, [[লিপিড]]-দ্রবণীয় ইলেকট্রন পরিবাহক [[কোএনজাইম কিউ১০]] (Q) ইলেকট্রন এবং প্রোটন উভয়ই পরিবহন করে। এটি একটি [[রেডক্স]] (redox) চক্রের মাধ্যমে এই কাজ সম্পন্ন করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Crane FL|date=December 2001|title=Biochemical functions of coenzyme Q10|pages=591–598|doi=10.1080/07315724.2001.10719063|pmid=11771674|journal=Journal of the American College of Nutrition|volume=20|issue=6|s2cid=28013583}}</ref> এই ছোট [[1,4-বেঞ্জোকুইনোন|বেনজোকুইনোন]] অণুটি অত্যন্ত [[হাইড্রোফোবিক]] (hydrophobic), যার ফলে এটি ঝিল্লির ভেতরে সহজেই ছড়িয়ে পড়তে পারে। যখন Q দুটি ইলেকট্রন এবং দুটি প্রোটন গ্রহণ করে, তখন এটি ''[[হাইড্রোকুইনোন|উবিকুইনল]]'' (QH<sub>2</sub>) রূপে পরিবর্তিত হয়। বিপরীতে, QH<sub>2</sub> যখন দুটি ইলেকট্রন এবং দুটি প্রোটন ত্যাগ করে, তখন এটি আবার ''উবিকুইনোন'' (Q) রূপে পরিণত হয়। ফলে, যদি দুটি এনজাইম এমনভাবে বিন্যস্ত করা হয় যেখানে Q একদিকে কমানো (reduced) হয় এবং QH<sub>2</sub> অন্যদিকে অক্সিডাইজড (oxidized) হয়, তবে উবিকুইনোন এই প্রতিক্রিয়াগুলোর সমন্বয় সাধন করে এবং ঝিল্লির এক পাশ থেকে অন্য পাশে প্রোটন স্থানান্তরিত করতে সাহায্য করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Mitchell P|date=December 1979|title=Keilin's respiratory chain concept and its chemiosmotic consequences|pages=1148–1159|doi=10.1126/science.388618|pmid=388618|journal=Science|volume=206|issue=4423|bibcode=1979Sci...206.1148M}}</ref> কিছু ব্যাকটেরিয়ার ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে [[ভিটামিন কে|মেনাকুইনোন]] (menaquinone)-এর মতো অন্যান্য কুইনোন ব্যবহার করা হয়।<ref name="Søballe">{{cite journal|vauthors=Søballe B, Poole RK|date=August 1999|title=Microbial ubiquinones: multiple roles in respiration, gene regulation and oxidative stress management|url=http://mic.sgmjournals.org/cgi/reprint/145/8/1817.pdf|pages=1817–1830|doi=10.1099/13500872-145-8-1817|pmid=10463148|archive-url=https://web.archive.org/web/20080529070520/http://mic.sgmjournals.org/cgi/reprint/145/8/1817.pdf|archive-date=2008-05-29|url-status=live|doi-access=free|journal=Microbiology|volume=145|issue=8}}</ref>

প্রোটিনের অভ্যন্তরে, ইলেকট্রন [[ফ্ল্যাভিন]] কোফ্যাক্টর,<ref name="Schultz2" /><ref name="Johnson">{{cite journal|vauthors=Johnson DC, Dean DR, Smith AD, Johnson MK|year=2005|title=Structure, function, and formation of biological iron-sulfur clusters|pages=247–281|doi=10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518|pmid=15952888|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=74}}</ref> [[আয়রন-সালফার ক্লাস্টার]] এবং সাইটোক্রোমগুলোর মাধ্যমে স্থানান্তরিত হয়। ইলেকট্রন পরিবাহন শৃঙ্খলে কয়েক প্রকারের আয়রন-সালফার ক্লাস্টার থাকে। সবচেয়ে সাধারণ গঠনের একটি হল [2Fe–2S] ক্লাস্টার, যেখানে দুটি লোহা পরমাণু দুটি অজৈব [[সালফার]] পরমাণুর সাথে যুক্ত থাকে। আরেকটি সাধারণ গঠন হল [4Fe–4S] ক্লাস্টার, যেখানে চারটি লোহা ও চারটি সালফার পরমাণু একত্রে একটি ঘনক আকৃতির গঠন তৈরি করে। এই ক্লাস্টারগুলোর প্রতিটি লোহা পরমাণু সাধারণত [[সিস্টিন]] (cysteine)-এর সালফার পরমাণুর মাধ্যমে সংযুক্ত থাকে। ধাতব আয়ন কোফ্যাক্টররা রেডক্স প্রতিক্রিয়া ঘটায়, কিন্তু তারা প্রোটন গ্রহণ বা ত্যাগ করে না। ফলে, ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে এগুলো কেবলমাত্র ইলেকট্রন পরিবহনের জন্য ব্যবহৃত হয়। ইলেকট্রন পরিবহনের সময়, ইলেকট্রন এক কোফ্যাক্টর থেকে অন্য কোফ্যাক্টরে ''কোয়ান্টাম টানেলিং'' (quantum tunneling)-এর মাধ্যমে দ্রুত স্থানান্তরিত হয়। এটি ১.৪×১০⁻⁹ মিটার বা তার কম দূরত্বের মধ্যে খুব দ্রুত ঘটে।<ref>{{cite journal|vauthors=Leys D, Scrutton NS|date=December 2004|title=Electrical circuitry in biology: emerging principles from protein structure|pages=642–647|doi=10.1016/j.sbi.2004.10.002|pmid=15582386|journal=Current Opinion in Structural Biology|volume=14|issue=6}}</ref>

== ইউক্যারিওটিক ইলেকট্রন পরিবহন চেইন ==
{{further|Electron transport chain|Chemiosmosis}}বিভিন্ন [[Catabolic|ক্যাটাবলিক]] জৈব-রাসায়নিক প্রক্রিয়া, যেমন [[Glycolysis|গ্লাইকোলাইসিস]], [[Citric acid cycle|সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র]] এবং [[Beta oxidation|বিটা অক্সিডেশন]], হ্রাসপ্রাপ্ত [[Cofactor (biochemistry)|সহ-এনজাইম]] [[NADH]] উৎপন্ন করে। এই সহ-এনজাইমের মধ্যে উচ্চ [[Standard electrode potential|শক্তি স্থানান্তর সম্ভাবনাযুক্ত]] ইলেকট্রন থাকে; অর্থাৎ, এটি অক্সিডাইজ হলে বিপুল পরিমাণ শক্তি মুক্ত হয়। তবে, কোষ এই শক্তি একবারে মুক্ত করে না, কারণ এটি একটি অনিয়ন্ত্রিত প্রতিক্রিয়া হয়ে যাবে। পরিবর্তে, NADH থেকে ইলেকট্রন অপসারণ করা হয় এবং বিভিন্ন এনজাইমের মাধ্যমে অক্সিজেন পর্যন্ত পৌঁছে দেওয়া হয়, যেখানে প্রতিটি ধাপে সামান্য পরিমাণ শক্তি মুক্ত হয়। এই এনজাইমসমূহ, যা কমপ্লেক্স I থেকে IV পর্যন্ত বিস্তৃত, একসঙ্গে [[Electron transport chain|ইলেকট্রন পরিবহন চেইন]] নামে পরিচিত এবং এটি [[Mitochondrion|মাইটোকন্ড্রিয়ার]] [[Inner membrane of the mitochondrion|অভ্যন্তরীণ ঝিল্লিতে]] অবস্থান করে। [[Succinic acid|সাক্সিনেট]]-ও ইলেকট্রন পরিবহন চেইনের মাধ্যমে অক্সিডাইজ হয়, তবে এটি ভিন্ন একটি বিন্দুতে এই প্রক্রিয়ায় প্রবেশ করে।

[[Eukaryote|ইউক্যারিওটিক]] কোষে, এই ইলেকট্রন পরিবহন ব্যবস্থার এনজাইমসমূহ NADH থেকে প্রাপ্ত O<sub>2</sub>-এর শক্তি ব্যবহার করে [[Proton|প্রোটন]] গুলোকে মাইটোকন্ড্রিয়ার অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির ওপার পর্যন্ত পাম্প করে। এর ফলে [[Intermembrane space|ঝিল্লির মধ্যবর্তী স্থানে]] প্রোটনের ঘনত্ব বৃদ্ধি পায় এবং ঝিল্লি জুড়ে একটি [[Electrochemical gradient|বৈদ্যুতিক-রাসায়নিক ঢাল]] তৈরি হয়। এই সম্ভাবনায় সঞ্চিত শক্তি ATP synthase দ্বারা ব্যবহৃত হয়, যা ATP উৎপন্ন করে। ইউক্যারিওটিক মাইটোকন্ড্রিয়ায় সংঘটিত [[Oxidative phosphorylation|অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন]] এই প্রক্রিয়ার সবচেয়ে ভালোভাবে বোঝা যায় এমন একটি উদাহরণ। প্রায় সব ইউক্যারিওটে মাইটোকন্ড্রিয়া বিদ্যমান, তবে [[Anaerobic|অ্যানায়েরোবিক]] প্রোটোজোয়া যেমন ''[[Trichomonas vaginalis]]''-এর মতো কিছু ব্যতিক্রম রয়েছে। এরা মাইটোকন্ড্রিয়ার পরিবর্তে [[Hydrogenosome|হাইড্রোজেনোসোম]] নামে পরিচিত একটি সংশ্লেষিত অঙ্গাণুর মাধ্যমে প্রোটনকে হাইড্রোজেনে রূপান্তরিত করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Boxma B, de Graaf RM, van der Staay GW, van Alen TA, Ricard G, Gabaldón T, van Hoek AH, Moon-van der Staay SY, Koopman WJ, van Hellemond JJ, Tielens AG, Friedrich T, Veenhuis M, Huynen MA, Hackstein JH|date=March 2005|title=An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen|pages=74–79|doi=10.1038/nature03343|pmid=15744302|journal=Nature|volume=434|issue=7029|s2cid=4401178|bibcode=2005Natur.434...74B}}</ref>
{| class="wikitable" style="margin-left: auto; margin-right: auto; text-align:center"
|+ ইউক্যারিয়োটিক কোষে সাধারণ শ্বসন এনজাইম এবং তাদের সাবস্ট্রেট।
|-
!শ্বসন এনজাইম
!রেডক্স জুটি
!মিডপয়েন্ট সম্ভাব্যতা&nbsp;
(ভোল্ট)
|-
| [[NADH ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[নাইকোটিনামাইড অ্যাডেনিন ডাইনুক্লিওটাইড|NAD<sup>+</sup>]] / [[নাইকোটিনামাইড অ্যাডেনিন ডাইনুক্লিওটাইড|NADH]]
| −0.32<ref name=Pedersen>Medical CHEMISTRY Compendium. By Anders Overgaard Pedersen and Henning Nielsen. Aarhus University. 2008</ref>
|-
| [[সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[ফ্ল্যাভিন মনোনুক্লিওটাইড|FMN]] বা [[ফ্ল্যাভিন অ্যাডেনিন ডাইনুক্লিওটাইড|FAD]] / FMNH<sub>2</sub> বা FADH<sub>2</sub>
| −0.20<ref name=Pedersen/>
|-
| [[Coenzyme Q - cytochrome c reductase|সাইটোক্রোম bc<sub>1</sub> কমপ্লেক্স]]
| [[Coenzyme Q10]]<sub>ox</sub> / Coenzyme Q10<sub>red</sub>
| +0.06<ref name=Pedersen/>
|-
| সাইটোক্রোম bc<sub>1</sub> কমপ্লেক্স
| [[সাইটোক্রোম b]]<sub>ox</sub> / সাইটোক্রোম b<sub>red</sub>
| +0.12<ref name=Pedersen/>
|-
|align=left|[[সাইটোক্রোম c অক্সিডেজ|কমপ্লেক্স IV]]
| [[সাইটোক্রোম c]]<sub>ox</sub> / সাইটোক্রোম c<sub>red</sub>
| +0.22<ref name=Pedersen/>
|-
|align=left|কমপ্লেক্স IV
| [[সাইটোক্রোম a]]<sub>ox</sub> / সাইটোক্রোম a<sub>red</sub>
| +0.29<ref name=Pedersen/>
|-
|align=left|কমপ্লেক্স IV
| O<sub>2</sub> / HO<sup>−</sup>
| +0.82<ref name=Pedersen/>
|-
|align=left colspan=3|<span style="font-size:87%;"> শর্ত: pH = 7</span><ref name=Pedersen/>
|}

=== NADH-কোএনজাইম Q অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স I) ===
[[চিত্র:Complex_I.svg|ডান|থাম্ব|350x350পিক্সেল|কমপ্লেক্স I বা [[NADH ডিহাইড্রোজেনেজ|NADH-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ]]। সংক্ষেপগুলো পাঠ্যাংশে ব্যাখ্যা করা হয়েছে। এই প্রবন্ধের সমস্ত শ্বাসপ্রশ্বাস সংশ্লিষ্ট কমপ্লেক্সের চিত্রে, ম্যাট্রিক্স নিচে এবং আন্তঃঝিল্লি স্থান উপরে দেখানো হয়েছে।{{image reference needed|date=December 2022}}]]
[[NADH ডিহাইড্রোজেনেজ|NADH-কোএনজাইম Q অক্সিডোরিডাক্টেজ]], যা ''NADH ডিহাইড্রোজেনেজ'' বা ''কমপ্লেক্স I'' নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের প্রথম প্রোটিন।<ref name="Hirst">{{cite journal|vauthors=Hirst J|date=June 2005|title=Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge|pages=525–529|doi=10.1042/BST0330525|pmid=15916556|journal=Biochemical Society Transactions|volume=33|issue=Pt 3}}</ref> কমপ্লেক্স I একটি বিশাল [[এনজাইম]], যেখানে স্তন্যপায়ী প্রাণীদের কমপ্লেক্স I-এ ৪৬টি উপএকক থাকে এবং এটির [[আণবিক ভর]] প্রায় ১,০০০ [[আণবিক ভর একক|কিলোডালটন]] (kDa)।<ref name="Lenaz2006">{{cite journal|vauthors=Lenaz G, Fato R, Genova ML, Bergamini C, Bianchi C, Biondi A|year=2006|title=Mitochondrial Complex I: structural and functional aspects|pages=1406–1420|doi=10.1016/j.bbabio.2006.05.007|pmid=16828051|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1757|issue=9–10}}</ref> এর কাঠামো বিশদভাবে জানা গেছে শুধুমাত্র একটি ব্যাকটেরিয়া থেকে;<ref name="thermophilus1">{{cite journal|vauthors=Sazanov LA, Hinchliffe P|date=March 2006|title=Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus|pages=1430–1436|doi=10.1126/science.1123809|pmid=16469879|doi-access=free|journal=Science|volume=311|issue=5766|s2cid=1892332|bibcode=2006Sci...311.1430S}}</ref><ref name="Ecoli">{{cite journal|vauthors=Efremov RG, Baradaran R, Sazanov LA|date=May 2010|title=The architecture of respiratory complex I|pages=441–445|doi=10.1038/nature09066|pmid=20505720|journal=Nature|volume=465|issue=7297|s2cid=4372778|bibcode=2010Natur.465..441E}}</ref> অধিকাংশ জীবের ক্ষেত্রে, এই কমপ্লেক্সটি একটি বুটের মতো আকৃতির, যার একটি বড় "বল" ঝিল্লি থেকে বেরিয়ে মাইটোকন্ড্রিয়নের দিকে থাকে।<ref>{{cite journal|vauthors=Baranova EA, Holt PJ, Sazanov LA|date=February 2007|title=Projection structure of the membrane domain of Escherichia coli respiratory complex I at 8 A resolution|pages=140–154|doi=10.1016/j.jmb.2006.11.026|pmid=17157874|journal=Journal of Molecular Biology|volume=366|issue=1}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Friedrich T, Böttcher B|date=January 2004|title=The gross structure of the respiratory complex I: a Lego System|pages=1–9|doi=10.1016/j.bbabio.2003.10.002|pmid=14741580|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1608|issue=1}}</ref> এই এনজাইমের বিভিন্ন উপএকক তৈরির জন্য দায়ী জিনসমূহ [[কোষ নিউক্লিয়াস]] এবং [[মাইটোকন্ড্রিয়াল জিনোম]] উভয় স্থানেই পাওয়া যায়, যা মাইটোকন্ড্রিয়ায় উপস্থিত অনেক এনজাইমের ক্ষেত্রেই সত্য।

এই এনজাইম দ্বারা সম্পাদিত বিক্রিয়াটি হলো [[নিকোটিনামাইড অ্যাডেনিন ডাইনিউক্লিওটাইড|NADH]]-এর দুটি ইলেকট্রন দ্বারা [[কোএনজাইম Q10]] বা ''উবিকুইনোন'' (Q) এর জারণ। এটি মাইটোকন্ড্রিয়াল ঝিল্লিতে পাওয়া যায় এবং একটি লিপিড-দ্রবণীয় [[কুইনোন]]।

{{NumBlk|:|<chem>NADH + Q + 5H+_{matrix} -> NAD+ + QH2 + 4H+_{intermembrane}</chem>|{{EquationRef|1}}}}

এই বিক্রিয়ার সূচনা, এবং সমগ্র ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের শুরু, ঘটে যখন একটি NADH অণু কমপ্লেক্স I-এর সাথে যুক্ত হয় এবং দুটি ইলেকট্রন দান করে। এই ইলেকট্রনগুলো কমপ্লেক্স I-এর সাথে সংযুক্ত [[প্রস্থেটিক গ্রুপ]] [[ফ্ল্যাভিন মনোনিউক্লিওটাইড]] (FMN)-এর মাধ্যমে প্রবেশ করে। ইলেকট্রন গ্রহণের ফলে FMN তার হ্রাসপ্রাপ্ত রূপ FMNH2 এ পরিণত হয়। এরপর, ইলেকট্রনগুলো একাধিক লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টারের (iron-sulfur clusters) মাধ্যমে প্রবাহিত হয়, যা এই কমপ্লেক্সের দ্বিতীয় ধরণের প্রস্থেটিক গ্রুপ।<ref name="thermophilus12">{{cite journal|vauthors=Sazanov LA, Hinchliffe P|date=March 2006|title=Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus|pages=1430–1436|doi=10.1126/science.1123809|pmid=16469879|doi-access=free|journal=Science|volume=311|issue=5766|s2cid=1892332|bibcode=2006Sci...311.1430S}}</ref> কমপ্লেক্স I-এ উভয় প্রকার [2Fe–2S] এবং [4Fe–4S] লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টার বিদ্যমান।

যখন ইলেকট্রনগুলো এই কমপ্লেক্সের মধ্য দিয়ে প্রবাহিত হয়, তখন চারটি প্রোটন ম্যাট্রিক্স থেকে আন্তঃঝিল্লি স্থানে পাম্প করা হয়। ঠিক কীভাবে এটি ঘটে তা সম্পূর্ণরূপে পরিষ্কার নয়, তবে মনে করা হয় যে এটি কমপ্লেক্স I-এর [[রূপান্তরজনিত পরিবর্তন]] (conformational changes) এর মাধ্যমে ঘটে, যা প্রোটনকে ঝিল্লির এক পাশে আবদ্ধ করে এবং অন্য পাশে মুক্ত করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Hirst J|date=December 2009|title=Towards the molecular mechanism of respiratory complex I|pages=327–339|doi=10.1042/BJ20091382|pmid=20025615|journal=The Biochemical Journal|volume=425|issue=2}}</ref> শেষ পর্যন্ত, ইলেকট্রনগুলো লৌহ-গন্ধক ক্লাস্টারের শৃঙ্খল থেকে ঝিল্লির একটি উবিকুইনোন অণুতে স্থানান্তরিত হয়।<ref name="Hirst2">{{cite journal|vauthors=Hirst J|date=June 2005|title=Energy transduction by respiratory complex I--an evaluation of current knowledge|pages=525–529|doi=10.1042/BST0330525|pmid=15916556|journal=Biochemical Society Transactions|volume=33|issue=Pt 3}}</ref> উবিকুইনোনের হ্রাসের ফলে প্রোটন প্রবাহের আরও একটি উৎস তৈরি হয়, কারণ এটি হ্রাসপ্রাপ্ত হয়ে [[উবিকুইনল]] (QH2) গঠনের জন্য ম্যাট্রিক্স থেকে দুটি প্রোটন গ্রহণ করে।<ref name="Ecoli2">{{cite journal|vauthors=Efremov RG, Baradaran R, Sazanov LA|date=May 2010|title=The architecture of respiratory complex I|pages=441–445|doi=10.1038/nature09066|pmid=20505720|journal=Nature|volume=465|issue=7297|s2cid=4372778|bibcode=2010Natur.465..441E}}</ref>

=== সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ (কমপ্লেক্স II) ===
[[চিত্র:Complex_II.svg|ডান|থাম্ব|250x250পিক্সেল|কমপ্লেক্স II: [[Succinate - coenzyme Q reductase|সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ]]।]]
[[Succinate - coenzyme Q reductase|সাক্সিনেট-কিউ অক্সিডোরিডাক্টেজ]], যা ''কমপ্লেক্স II'' বা ''সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ'' নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলে প্রবেশের দ্বিতীয় পদ্ধতি।<ref>{{cite journal|vauthors=Cecchini G|year=2003|title=Function and structure of complex II of the respiratory chain|pages=77–109|doi=10.1146/annurev.biochem.72.121801.161700|pmid=14527321|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=72}}</ref> এটি ব্যতিক্রমী, কারণ এটি একমাত্র এনজাইম যা একসাথে দুটি ভিন্ন প্রক্রিয়ায় অংশ নেয়—সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র এবং ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল।

কমপ্লেক্স II চারটি প্রোটিন সাবইউনিট নিয়ে গঠিত এবং এতে [[flavin adenine dinucleotide]] (FAD) কোফ্যাক্টর, আয়রন-সালফার ক্লাস্টার এবং একটি [[heme]] গ্রুপ থাকে। যদিও এই হেম গ্রুপ কোএনজাইম Q-তে ইলেকট্রন স্থানান্তরে অংশ নেয় না, তবে এটি বিক্রিয়াশীল অক্সিজেন উৎপাদন হ্রাসে গুরুত্বপূর্ণ বলে মনে করা হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Yankovskaya V, Horsefield R, Törnroth S, Luna-Chavez C, Miyoshi H, Léger C, Byrne B, Cecchini G, Iwata S|date=January 2003|title=Architecture of succinate dehydrogenase and reactive oxygen species generation|pages=700–704|doi=10.1126/science.1079605|pmid=12560550|journal=Science|volume=299|issue=5607|s2cid=29222766|bibcode=2003Sci...299..700Y}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Horsefield R, Iwata S, Byrne B|date=April 2004|title=Complex II from a structural perspective|pages=107–118|doi=10.2174/1389203043486847|pmid=15078221|journal=Current Protein & Peptide Science|volume=5|issue=2}}</ref>

এনজাইমটি [[Succinic acid|সাক্সিনেট]]-কে [[Fumaric acid|ফুমারেট]]-এ অক্সিডাইজ করে এবং একই সাথে ইউবিকুইনোনকে রিডিউস করে। যেহেতু এই বিক্রিয়াটি NADH-এর অক্সিডেশনের তুলনায় কম শক্তি নির্গত করে, তাই কমপ্লেক্স II প্রোটন পরিবহন করে না এবং প্রোটন গ্রেডিয়েন্টেও অবদান রাখে না।
{{NumBlk|:|<chem>{Succinate} + Q -> {Fumarate} + QH2</chem>|{{EquationRef|2}}}}
কিছু ইউক্যারিওটিক জীবের ক্ষেত্রে, যেমন [[Parasitic worm|পরজীবী কৃমি]] ''[[Large roundworm of pigs|Ascaris suum]]'', কমপ্লেক্স II-এর অনুরূপ একটি এনজাইম, ফুমারেট রিডাক্টেজ (menaquinol:fumarate oxidoreductase, বা QFR), বিপরীতভাবে কাজ করে। এটি ইউবিকুইনলকে অক্সিডাইজ করে এবং ফুমারেটকে রিডিউস করে। এর ফলে এই কৃমি [[Large intestine|বৃহৎ অন্ত্রে]] অক্সিজেনবিহীন পরিবেশেও বেঁচে থাকতে পারে এবং ফুমারেটকে ইলেকট্রন গ্রহণকারী হিসেবে ব্যবহার করে অ্যানায়েরোবিক অক্সিডেটিভ ফসফরাইলেশন চালিয়ে যেতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Kita K, Hirawake H, Miyadera H, Amino H, Takeo S|date=January 2002|title=Role of complex II in anaerobic respiration of the parasite mitochondria from Ascaris suum and Plasmodium falciparum|pages=123–139|doi=10.1016/S0005-2728(01)00237-7|pmid=11803022|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1553|issue=1–2}}</ref>

কমপ্লেক্স II-এর আরেকটি ব্যতিক্রমী ব্যবহার [[Malaria|ম্যালেরিয়া]] পরজীবী ''[[Plasmodium falciparum]]''-এ দেখা যায়। এখানে কমপ্লেক্স II বিপরীতভাবে অক্সিডেজ হিসেবে কাজ করে এবং ইউবিকুইনল পুনরুদ্ধার করতে সাহায্য করে। এটি পরজীবীর একটি অস্বাভাবিক [[Pyrimidine|পাইরিমিডিন]] সংশ্লেষণ প্রক্রিয়ার জন্য গুরুত্বপূর্ণ।<ref>{{cite journal|vauthors=Painter HJ, Morrisey JM, Mather MW, Vaidya AB|date=March 2007|title=Specific role of mitochondrial electron transport in blood-stage Plasmodium falciparum|pages=88–91|doi=10.1038/nature05572|pmid=17330044|journal=Nature|volume=446|issue=7131|s2cid=4421676|bibcode=2007Natur.446...88P}}</ref>

=== ইলেকট্রন ট্রান্সফার ফ্ল্যাভোপ্রোটিন-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ ===
[[Electron-transferring-flavoprotein dehydrogenase|ইলেকট্রন ট্রান্সফার ফ্ল্যাভোপ্রোটিন-ইউবিকুইনোন অক্সিডোরিডাক্টেজ]] (ETF-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ), যা ''ইলেকট্রন ট্রান্সফারিং-ফ্ল্যাভোপ্রোটিন ডিহাইড্রোজেনেজ'' নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের (electron transport chain) তৃতীয় প্রবেশদ্বার। এটি একটি এনজাইম, যা [[Electron-transferring flavoprotein|ইলেকট্রন ট্রান্সফারিং ফ্ল্যাভোপ্রোটিন]] থেকে মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্সে ইলেকট্রন গ্রহণ করে এবং এই ইলেকট্রন ব্যবহার করে ইউবিকুইনোনকে হ্রাস (reduce) করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Ramsay RR, Steenkamp DJ, Husain M|date=February 1987|title=Reactions of electron-transfer flavoprotein and electron-transfer flavoprotein: ubiquinone oxidoreductase|pages=883–892|doi=10.1042/bj2410883|pmc=1147643|pmid=3593226|journal=The Biochemical Journal|volume=241|issue=3}}</ref> এই এনজাইমে একটি [[Flavin group|ফ্ল্যাভিন]] এবং একটি [4Fe–4S] ক্লাস্টার থাকে। তবে অন্যান্য শ্বসন সংশ্লিষ্ট কমপ্লেক্সের (respiratory complexes) মতো এটি লিপিড বাইলেয়ার ভেদ করে না, বরং এটি ঝিল্লির (membrane) পৃষ্ঠে সংযুক্ত থাকে।<ref>{{cite journal|vauthors=Zhang J, Frerman FE, Kim JJ|date=October 2006|title=Structure of electron transfer flavoprotein-ubiquinone oxidoreductase and electron transfer to the mitochondrial ubiquinone pool|pages=16212–16217|doi=10.1073/pnas.0604567103|pmc=1637562|pmid=17050691|doi-access=free|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=103|issue=44|bibcode=2006PNAS..10316212Z}}</ref>
{{NumBlk|:|<chem>ETF_{red}{} + Q -> ETF_{ox}{} + QH2</chem>|{{EquationRef|3}}}}
স্তন্যপায়ী প্রাণীদের (mammals) ক্ষেত্রে, এই বিপাকীয় পথ (metabolic pathway) [[Beta oxidation|বিটা অক্সিডেশন]], [[Fatty acid|ফ্যাটি অ্যাসিডের]] বিপাক (catabolism), [[Amino acid|অ্যামিনো অ্যাসিড]], এবং [[Choline|কোলিন]] ভাঙার ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এটি বিভিন্ন [[Acetyl-CoA|অ্যাসিটাইল-কোএ]] ডিহাইড্রোজেনেজ থেকে ইলেকট্রন গ্রহণ করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Ikeda Y, Dabrowski C, Tanaka K|date=January 1983|title=Separation and properties of five distinct acyl-CoA dehydrogenases from rat liver mitochondria. Identification of a new 2-methyl branched chain acyl-CoA dehydrogenase|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/258/2/1066|pages=1066–1076|doi=10.1016/S0021-9258(18)33160-0|pmid=6401712|archive-url=https://web.archive.org/web/20070929111233/http://www.jbc.org/cgi/reprint/258/2/1066|archive-date=29 September 2007|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=258|issue=2}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ruzicka FJ, Beinert H|date=December 1977|title=A new iron-sulfur flavoprotein of the respiratory chain. A component of the fatty acid beta oxidation pathway|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/252/23/8440.pdf|pages=8440–8445|doi=10.1016/S0021-9258(19)75238-7|pmid=925004|archive-url=https://web.archive.org/web/20070927135249/http://www.jbc.org/cgi/reprint/252/23/8440.pdf|archive-date=2007-09-27|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=252|issue=23}}</ref> উদ্ভিদে (plants), ETF-Q অক্সিডোরিডাক্টেজ দীর্ঘ সময় অন্ধকারে টিকে থাকার জন্য বিপাকীয় প্রতিক্রিয়াগুলোর (metabolic responses) ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Ishizaki K, Larson TR, Schauer N, Fernie AR, Graham IA, Leaver CJ|date=September 2005|title=The critical role of Arabidopsis electron-transfer flavoprotein:ubiquinone oxidoreductase during dark-induced starvation|pages=2587–2600|doi=10.1105/tpc.105.035162|pmc=1197437|pmid=16055629|journal=The Plant Cell|volume=17|issue=9|bibcode=2005PlanC..17.2587I}}</ref>

=== Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ (কমপ্লেক্স III) ===
[[চিত্র:Complex_III_reaction.svg|ডান|থাম্ব|420x420পিক্সেল|কমপ্লেক্স III-তে ইলেকট্রন স্থানান্তরের দুটি ধাপ: [[Coenzyme Q - cytochrome c reductase|Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ]]। প্রতিটি ধাপের পর, Q (ছবির উপরের অংশে) এনজাইম থেকে বেরিয়ে যায়।]]
[[Coenzyme Q - cytochrome c reductase|Q-সাইটোক্রোম সি অক্সিডোরিডাকটেজ]] এনজাইমটিকে ''সাইটোক্রোম সি রিডাকটেজ'', ''সাইটোক্রোম bc<sub>1</sub> কমপ্লেক্স'' অথবা সহজভাবে ''কমপ্লেক্স III'' নামেও পরিচিত।<ref>{{cite journal|vauthors=Berry EA, Guergova-Kuras M, Huang LS, Crofts AR|year=2000|title=Structure and function of cytochrome bc complexes|url=http://www.life.illinois.edu/crofts/pdf_files/ARB_review.pdf|pages=1005–1075|citeseerx=10.1.1.319.5709|doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.1005|pmid=10966481|archive-url=https://web.archive.org/web/20151228224336/http://www.life.illinois.edu/crofts/pdf_files/ARB_review.pdf|archive-date=2015-12-28|url-status=live|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=69}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Crofts AR|year=2004|title=The cytochrome bc1 complex: function in the context of structure|pages=689–733|doi=10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251|pmid=14977419|journal=Annual Review of Physiology|volume=66}}</ref> স্তন্যপায়ী প্রাণীদের ক্ষেত্রে, এই এনজাইমটি [[Protein dimer|ডাইমার]] আকারে থাকে। প্রতিটি ইউনিট ১১টি প্রোটিন সাবইউনিট, একটি [2Fe-2S] আয়রন-সালফার ক্লাস্টার এবং তিনটি [[Cytochrome|সাইটোক্রোম]] নিয়ে গঠিত—একটি সাইটোক্রোম c<sub>1</sub> এবং দুটি সাইটোক্রোম b।<ref>{{cite journal|vauthors=Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap BK|date=July 1998|title=Complete structure of the 11-subunit bovine mitochondrial cytochrome bc1 complex|pages=64–71|doi=10.1126/science.281.5373.64|pmid=9651245|journal=Science|volume=281|issue=5373|bibcode=1998Sci...281...64I}}</ref> সাইটোক্রোম হলো এক ধরনের ইলেকট্রন স্থানান্তরকারী প্রোটিন, যা অন্তত একটি [[Heme|হিম]] গ্রুপ ধারণ করে। কমপ্লেক্স III-এর হিম গ্রুপের লৌহ (Fe) পরমাণুগুলি ইলেকট্রন প্রবাহের মাধ্যমে ফেরাস (+2) এবং ফেরিক (+3) অবস্থার মধ্যে পরিবর্তিত হয়।

কমপ্লেক্স III এনজাইমের অনুঘটক ক্রিয়া একটি [[Ubiquinol|উবিকুইনল]] অণুর অক্সিডেশন এবং দুটি [[Cytochrome c|সাইটোক্রোম সি]] অণুর রিডাকশন ঘটায়। সাইটোক্রোম সি হল একটি হিম প্রোটিন, যা মাইটোকন্ড্রিয়ার সাথে শিথিলভাবে সংযুক্ত থাকে। কোএনজাইম Q দুটি ইলেকট্রন বহন করতে পারে, কিন্তু সাইটোক্রোম সি মাত্র একটি ইলেকট্রন বহন করতে সক্ষম।
{{NumBlk|:|<chem>QH2{} + 2 Cyt, c_{ox}{} + 2H+{matrix} -> Q{} + 2 Cyt, c{red}{} + 4H+_{intermembrane}</chem>|{{EquationRef|4}}}}
যেহেতু QH<sub>2</sub> থেকে সাইটোক্রোম সি-তে একবারে মাত্র একটি ইলেকট্রন স্থানান্তরিত হতে পারে, তাই কমপ্লেক্স III-এর প্রতিক্রিয়া প্রক্রিয়াটি অন্যান্য শ্বাস-প্রশ্বাস সংশ্লিষ্ট কমপ্লেক্সের তুলনায় বেশি জটিল। এটি দুই ধাপে সম্পন্ন হয়, যা [[Q cycle|Q-চক্র]] নামে পরিচিত।<ref>{{cite journal|vauthors=Trumpower BL|date=July 1990|title=The protonmotive Q cycle. Energy transduction by coupling of proton translocation to electron transfer by the cytochrome bc1 complex|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/20/11409.pdf|pages=11409–11412|doi=10.1016/S0021-9258(19)38410-8|pmid=2164001|archive-url=https://web.archive.org/web/20070927135240/http://www.jbc.org/cgi/reprint/265/20/11409.pdf|archive-date=2007-09-27|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=265|issue=20}}</ref> প্রথম ধাপে, এনজাইমটি তিনটি সাবস্ট্রেটের সাথে যুক্ত হয়। প্রথম সাবস্ট্রেট QH<sub>2</sub>, যা অক্সিডাইজ হয় এবং একটি ইলেকট্রন দ্বিতীয় সাবস্ট্রেট, সাইটোক্রোম সি-তে স্থানান্তরিত হয়। QH<sub>2</sub> থেকে মুক্ত হওয়া দুটি প্রোটন আন্তঃঝিল্লীস্থলে প্রবাহিত হয়। তৃতীয় সাবস্ট্রেট হল Q, যা QH<sub>2</sub>-এর দ্বিতীয় ইলেকট্রন গ্রহণ করে এবং রিডিউস হয়ে Q<sup>.−</sup> (উবিসেমিকুইনোন মুক্ত মৌল) পরিণত হয়। প্রথম দুটি সাবস্ট্রেট মুক্ত হয়ে যায়, কিন্তু উবিসেমিকুইনোন এনজাইমের সাথে যুক্ত থাকে। দ্বিতীয় ধাপে, একটি নতুন QH<sub>2</sub> অণু এনজাইমের সাথে যুক্ত হয় এবং আবারও একটি ইলেকট্রন সাইটোক্রোম সি-তে স্থানান্তরিত হয়। দ্বিতীয় ইলেকট্রনটি পূর্বে সংযুক্ত উবিসেমিকুইনোনে চলে যায় এবং এটি QH<sub>2</sub> এ রূপান্তরিত হয়, যা মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্স থেকে দুটি প্রোটন গ্রহণ করে। এই নতুন গঠিত QH<sub>2</sub> এরপর এনজাইম থেকে বিচ্ছিন্ন হয়ে যায়।<ref>{{cite journal|vauthors=Hunte C, Palsdottir H, Trumpower BL|date=June 2003|title=Protonmotive pathways and mechanisms in the cytochrome bc1 complex|pages=39–46|doi=10.1016/S0014-5793(03)00391-0|pmid=12788490|doi-access=free|journal=FEBS Letters|volume=545|issue=1|s2cid=13942619|bibcode=2003FEBSL.545...39H}}</ref>

কোএনজাইম Q অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির এক পাশে রিডিউস হয়ে উবিকুইনলে রূপান্তরিত হয় এবং অপর পাশে অক্সিডাইজ হয়ে উবিকুইনোনে পরিণত হয়। এর ফলে ঝিল্লির মধ্য দিয়ে প্রোটনের একটি নিট স্থানান্তর ঘটে, যা প্রোটন প্রবণতা বৃদ্ধিতে সহায়তা করে।<ref name="Schultz4" /> এই জটিল দুই-ধাপের প্রক্রিয়াটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ কারণ এটি প্রোটন স্থানান্তরের দক্ষতা বৃদ্ধি করে। যদি Q-চক্রের পরিবর্তে একটি QH<sub>2</sub> অণু সরাসরি দুটি সাইটোক্রোম সি অণু রিডিউস করত, তবে দক্ষতা অর্ধেক হয়ে যেত এবং প্রতিটি সাইটোক্রোম সি-এর জন্য মাত্র একটি প্রোটন স্থানান্তরিত হতো।<ref name="Schultz4" />

=== সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ (কমপ্লেক্স IV) ===
{{further|cytochrome c oxidase}}
[[চিত্র:Complex_IV.svg|ডান|থাম্ব|কমপ্লেক্স IV: [[সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ]].]]
[[সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ]], যা ''কমপ্লেক্স IV'' নামেও পরিচিত, এটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের (electron transport chain) শেষ প্রোটিন কমপ্লেক্স।<ref>{{cite journal|vauthors=Calhoun MW, Thomas JW, Gennis RB|date=August 1994|title=The cytochrome oxidase superfamily of redox-driven proton pumps|url=https://archive.org/details/sim_trends-in-biochemical-sciences_1994-08_19_8/page/n21|pages=325–330|doi=10.1016/0968-0004(94)90071-X|pmid=7940677|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=19|issue=8}}</ref> স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে এই এনজাইমটি অত্যন্ত জটিল গঠনযুক্ত। এতে ১৩টি সাবইউনিট, দুটি হিম (heme) গ্রুপ, এবং একাধিক ধাতব আয়ন কো-ফ্যাক্টর থাকে। মোট তিনটি [[তামা]] (copper), একটি [[ম্যাগনেসিয়াম]] (magnesium), এবং একটি [[দস্তা]] (zinc) পরমাণু এতে উপস্থিত থাকে।<ref>{{cite journal|vauthors=Tsukihara T, Aoyama H, Yamashita E, Tomizaki T, Yamaguchi H, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yoshikawa S|date=May 1996|title=The whole structure of the 13-subunit oxidized cytochrome c oxidase at 2.8 A|pages=1136–1144|doi=10.1126/science.272.5265.1136|pmid=8638158|journal=Science|volume=272|issue=5265|s2cid=20860573|bibcode=1996Sci...272.1136T}}</ref>

এই এনজাইমটি ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের চূড়ান্ত বিক্রিয়ার জন্য দায়ী। এটি ইলেকট্রনকে [[অক্সিজেন]] এবং [[হাইড্রোজেন]] (প্রোটন) এর কাছে স্থানান্তর করে এবং একই সঙ্গে ঝিল্লির (membrane) মধ্য দিয়ে প্রোটন পাম্প করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Yoshikawa S, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Aoyama H, Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H|year=2006|title=Proton pumping mechanism of bovine heart cytochrome c oxidase|pages=1110–1116|doi=10.1016/j.bbabio.2006.06.004|pmid=16904626|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1757|issue=9–10}}</ref> এই ধাপে, চূড়ান্ত [[ইলেকট্রন গ্রহণকারী]] অক্সিজেন হ্রাসপ্রাপ্ত হয়ে [[পানি|পানিতে]] রূপান্তরিত হয়। সরাসরি প্রোটন পাম্পিং এবং অক্সিজেন হ্রাসের সময় ম্যাট্রিক্সের (matrix) প্রোটন ব্যবহার—এই উভয় প্রক্রিয়া একত্রে প্রোটন প্রবাহ (proton gradient) গঠনে ভূমিকা রাখে। এই এনজাইমের দ্বারা অনুঘটিত (catalyzed) বিক্রিয়াটি হলো সাইটোক্রোম সি-এর অক্সিডেশন এবং অক্সিজেনের হ্রাস:
{{NumBlk|:|<chem>4 Cyt\,c_{red}{} + O2{} + 8H+_{matrix} -> 4 Cyt\,c_{ox}{} + 2H2O{} + 4H+_{intermembrane}</chem>|{{EquationRef|5}}}}

=== বিকল্প রিডাক্টেজ এবং অক্সিডেজ ===
অনেক ইউক্যারিওটিক জীবের ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল স্তন্যপায়ী প্রাণীদের তুলনায় ভিন্ন প্রকৃতির। উদাহরণস্বরূপ, [[উদ্ভিদ|উদ্ভিদে]] বিকল্প NADH অক্সিডেজ থাকে, যা NADH-কে মাইটোকন্ড্রিয়ার ম্যাট্রিক্সের পরিবর্তে সাইটোসলে অক্সিডাইজ করে এবং এই ইলেকট্রনগুলোকে ইউবিকুইনোন পুলে পাঠায়।<ref>{{cite journal|vauthors=Rasmusson AG, Soole KL, Elthon TE|year=2004|title=Alternative NAD(P)H dehydrogenases of plant mitochondria|pages=23–39|doi=10.1146/annurev.arplant.55.031903.141720|pmid=15725055|journal=Annual Review of Plant Biology|volume=55}}</ref> এই এনজাইমগুলো প্রোটন পরিবহন করে না, ফলে তারা অভ্যন্তরীণ ঝিল্লির উপর বৈদ্যুতিক রাসায়নিক ভারসাম্য পরিবর্তন না করেই ইউবিকুইনোন হ্রাস করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Menz RI, Day DA|date=September 1996|title=Purification and characterization of a 43-kDa rotenone-insensitive NADH dehydrogenase from plant mitochondria|pages=23117–23120|doi=10.1074/jbc.271.38.23117|pmid=8798503|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=271|issue=38|s2cid=893754}}</ref>

আরেকটি ভিন্নধর্মী ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলের উদাহরণ হলো ''[[বিকল্প অক্সিডেজ]]'', যা [[উদ্ভিদ|উদ্ভিদে]] পাওয়া যায়, পাশাপাশি কিছু [[ছত্রাক]], [[প্রোটিস্ট]] এবং সম্ভবত কিছু [[প্রাণী|প্রাণীতেও]] উপস্থিত রয়েছে।<ref>{{cite journal|vauthors=McDonald A, Vanlerberghe G|date=June 2004|title=Branched mitochondrial electron transport in the Animalia: presence of alternative oxidase in several animal phyla|pages=333–341|doi=10.1080/1521-6540400000876|pmid=15370881|doi-access=free|journal=IUBMB Life|volume=56|issue=6}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Sluse FE, Jarmuszkiewicz W|date=June 1998|title=Alternative oxidase in the branched mitochondrial respiratory network: an overview on structure, function, regulation, and role|pages=733–747|doi=10.1590/S0100-879X1998000600003|pmid=9698817|doi-access=free|journal=Brazilian Journal of Medical and Biological Research = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas|volume=31|issue=6}}</ref> এই এনজাইম ইউবিকুইনল থেকে সরাসরি অক্সিজেনে ইলেকট্রন স্থানান্তর করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Moore AL, Siedow JN|date=August 1991|title=The regulation and nature of the cyanide-resistant alternative oxidase of plant mitochondria|pages=121–140|doi=10.1016/S0005-2728(05)80197-5|pmid=1883834|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1059|issue=2}}</ref>

এই বিকল্প NADH ও ইউবিকুইনোন অক্সিডেজ দ্বারা সৃষ্ট ইলেকট্রন পরিবহন পথ সম্পূর্ণ শৃঙ্খলের তুলনায় কম পরিমাণে [[অ্যাডিনোসিন ট্রাইফসফেট|ATP]] উৎপন্ন করে। সংক্ষিপ্ত পথ গ্রহণের সুবিধাগুলো সম্পূর্ণরূপে স্পষ্ট নয়। তবে, বিকল্প অক্সিডেজ এমন পরিস্থিতিতে উত্পন্ন হয় যেখানে ঠান্ডা আবহাওয়া, [[প্রতিক্রিয়াশীল অক্সিজেন যৌগ]], রোগজীবাণুর সংক্রমণ এবং অন্যান্য কারণ সম্পূর্ণ ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলকে বাধাগ্রস্ত করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Vanlerberghe GC, McIntosh L|date=June 1997|title=ALTERNATIVE OXIDASE: From Gene to Function|pages=703–734|doi=10.1146/annurev.arplant.48.1.703|pmid=15012279|journal=Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology|volume=48}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ito Y, Saisho D, Nakazono M, Tsutsumi N, Hirai A|date=December 1997|title=Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature|pages=121–129|doi=10.1016/S0378-1119(97)00502-7|pmid=9426242|journal=Gene|volume=203|issue=2}}</ref> বিকল্প পথসমূহ সম্ভবত [[অক্সিডেটিভ স্ট্রেস]] কমানোর মাধ্যমে জীবের আঘাত প্রতিরোধ ক্ষমতা বৃদ্ধি করতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Maxwell DP, Wang Y, McIntosh L|date=July 1999|title=The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells|pages=8271–8276|doi=10.1073/pnas.96.14.8271|pmc=22224|pmid=10393984|doi-access=free|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=96|issue=14|bibcode=1999PNAS...96.8271M}}</ref>

=== কমপ্লেক্সের সংগঠন ===
প্রথমে যে মডেলটি ছিল, তা হলো যে শ্বাসযন্ত্রের চেইন কমপ্লেক্সগুলো মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেনে স্বাধীনভাবে এবং স্বাধীনভাবে চলাচল করে।<ref name="Lenaz2001">{{cite journal|vauthors=Lenaz G|date=December 2001|title=A critical appraisal of the mitochondrial coenzyme Q pool|pages=151–155|doi=10.1016/S0014-5793(01)03172-6|pmid=11741580|doi-access=free|journal=FEBS Letters|volume=509|issue=2|s2cid=46138989|bibcode=2001FEBSL.509..151L}}</ref> তবে সাম্প্রতিক তথ্যগুলো প্রস্তাব করছে যে, এই কমপ্লেক্সগুলো সম্ভবত উচ্চতর স্তরের গঠন তৈরি করে, যেগুলিকে সুপারকমপ্লেক্স বা "[[respirasome]]" বলা হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Heinemeyer J, Braun HP, Boekema EJ, Kouril R|date=April 2007|title=A structural model of the cytochrome C reductase/oxidase supercomplex from yeast mitochondria|pages=12240–12248|doi=10.1074/jbc.M610545200|pmid=17322303|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=282|issue=16|s2cid=18123642}}</ref> এই মডেলে, বিভিন্ন কমপ্লেক্স একে অপরের সাথে যোগাযোগ করার মাধ্যমে সংগঠিত এনজাইমের সেট হিসেবে বিদ্যমান।<ref>{{cite journal|vauthors=Schägger H, Pfeiffer K|date=April 2000|title=Supercomplexes in the respiratory chains of yeast and mammalian mitochondria|pages=1777–1783|doi=10.1093/emboj/19.8.1777|pmc=302020|pmid=10775262|journal=The EMBO Journal|volume=19|issue=8}}</ref> এই সমন্বয়গুলো সম্ভবত বিভিন্ন এনজাইম কমপ্লেক্সের মধ্যে উপাদান পরিবহনের জন্য একটি পথ সৃষ্টি করে, যার ফলে ইলেকট্রন ট্রান্সফারের গতি এবং দক্ষতা বৃদ্ধি পায়।<ref>{{cite journal|vauthors=Schägger H|date=September 2002|title=Respiratory chain supercomplexes of mitochondria and bacteria|pages=154–159|doi=10.1016/S0005-2728(02)00271-2|pmid=12206908|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1555|issue=1–3}}</ref> মিথেনরিয়াল সুপারকমপ্লেক্সের মধ্যে, কিছু উপাদান অন্যদের তুলনায় বেশি পরিমাণে উপস্থিত থাকতে পারে, কিছু তথ্য এমন একটি অনুপাত প্রস্তাব করছে যেখানে কমপ্লেক্স I/II/III/IV এবং ATP সিনথেজের অনুপাত প্রায় 1:1:3:7:4।<ref>{{cite journal|vauthors=Schägger H, Pfeiffer K|date=October 2001|title=The ratio of oxidative phosphorylation complexes I-V in bovine heart mitochondria and the composition of respiratory chain supercomplexes|url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/41/37861|pages=37861–37867|doi=10.1074/jbc.M106474200|pmid=11483615|archive-url=https://web.archive.org/web/20070929115026/http://www.jbc.org/cgi/content/full/276/41/37861|archive-date=2007-09-29|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=276|issue=41}}</ref> তবে, এই সুপারকমপ্লেক্স হাইপোথিসিসের উপর বিতর্ক এখনও সম্পূর্ণরূপে সমাধান হয়নি, কারণ কিছু তথ্য এই মডেলের সাথে খাপ খায় না।<ref name="Lenaz20062" /><ref>{{cite journal|vauthors=Gupte S, Wu ES, Hoechli L, Hoechli M, Jacobson K, Sowers AE, Hackenbrock CR|date=May 1984|title=Relationship between lateral diffusion, collision frequency, and electron transfer of mitochondrial inner membrane oxidation-reduction components|pages=2606–2610|doi=10.1073/pnas.81.9.2606|pmc=345118|pmid=6326133|doi-access=free|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=81|issue=9|bibcode=1984PNAS...81.2606G}}</ref>

== প্রোক্যারিওটিক ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইন ==
{{further|মাইক্রোবিয়াল বিপাক}}ইউক্যারিওটের ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের গঠন এবং কার্যকারিতার সাধারণ সাদৃশ্যের বিপরীতে, [[ব্যাকটেরিয়া]] এবং [[আর্কিয়া|আর্কিয়াদের]] ইলেকট্রন-স্থানান্তর এনজাইমের একটি বিশাল বৈচিত্র্য রয়েছে। এই এনজাইমগুলি সাবস্ট্রেট হিসেবে একটি সমান বিস্তৃত রাসায়নিকের সেট ব্যবহার করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Nealson KH|date=January 1999|title=Post-Viking microbiology: new approaches, new data, new insights|pages=73–93|doi=10.1023/A:1006515817767|pmid=11536899|journal=Origins of Life and Evolution of the Biosphere|volume=29|issue=1|s2cid=12289639|bibcode=1999OLEB...29...73N}}</ref> ইউক্যারিওটের মতো, প্রোক্যারিওটিক ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট সাবস্ট্রেটের অক্সিডেশন থেকে মুক্ত শক্তি ব্যবহার করে আয়নাগুলি মেমব্রেনের মাধ্যমে পাম্প করে এবং একটি বৈদ্যুতিন রাসায়নিক গ্রেডিয়েন্ট তৈরি করে। ব্যাকটেরিয়ায়, ''[[Escherichia coli]]'' তে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন সবচেয়ে বিস্তারিতভাবে বোঝা যায়, তবে আর্কিয়াল সিস্টেমগুলি বর্তমানে ভালোভাবে বোঝা যায় না।<ref>{{cite journal|vauthors=Schäfer G, Engelhard M, Müller V|date=September 1999|title=Bioenergetics of the Archaea|pages=570–620|doi=10.1128/MMBR.63.3.570-620.1999|pmc=103747|pmid=10477309|journal=Microbiology and Molecular Biology Reviews|volume=63|issue=3}}</ref>

ইউক্যারিওটিক এবং প্রোক্যারিওটিক অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের মধ্যে প্রধান পার্থক্য হল যে ব্যাকটেরিয়া এবং আর্কিয়া বিভিন্ন ধরনের পদার্থ ব্যবহার করে ইলেকট্রন দান বা গ্রহণ করার জন্য। এর ফলে প্রোক্যারিওটগুলি বিভিন্ন পরিবেশগত শর্তে বেঁচে থাকতে পারে।<ref name="Ingledew">{{cite journal|vauthors=Ingledew WJ, Poole RK|date=September 1984|title=The respiratory chains of Escherichia coli|pages=222–271|doi=10.1128/mmbr.48.3.222-271.1984|pmc=373010|pmid=6387427|journal=Microbiological Reviews|volume=48|issue=3}}</ref> উদাহরণস্বরূপ, ''E. coli'' তে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন একটি বৃহৎ সংখ্যক রিডিউসিং এজেন্ট এবং অক্সিডাইজিং এজেন্টের জোড় দ্বারা চালিত হতে পারে, যেগুলি নিচে তালিকাভুক্ত করা হয়েছে। [[Standard electrode potential#Non-standard condition|মিডপয়েন্ট পটেনশিয়াল]] একটি রাসায়নিকের অক্সিডেশন বা রিডাকশনের সময় কত শক্তি মুক্ত হয় তা পরিমাপ করে, যেখানে রিডিউসিং এজেন্টগুলির নেতিবাচক পটেনশিয়াল থাকে এবং অক্সিডাইজিং এজেন্টগুলির ধনাত্মক পটেনশিয়াল থাকে।

{| class="wikitable" style="margin-left: auto; margin-right: auto;"
|+ ''E. coli''-তে শ্বসন এনজাইম এবং তাদের সাবস্ট্রেট।<ref name=Unden>{{cite journal | vauthors = Unden G, Bongaerts J | title = Alternative respiratory pathways of Escherichia coli: energetics and transcriptional regulation in response to electron acceptors | journal = Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics | volume = 1320 | issue = 3 | pages = 217–234 | date = July 1997 | pmid = 9230919 | doi = 10.1016/S0005-2728(97)00034-0 | doi-access = free }}</ref>
|-
!শ্বসন এনজাইম
!রেডক্স জুটি
!মিডপয়েন্ট সম্ভাব্যতা&nbsp;
(ভোল্ট)
|-
| [[ফর্মেট ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[বাইকার্বোনেট]] / [[ফর্মেট]]
| align=center | −0.43
|-
| [[হাইড্রোজেনেজ]]
| [[প্রোটন]] / [[হাইড্রোজেন]]
| align=center | −0.42
|-
| [[NADH ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[নাইকোটিনামাইড অ্যাডেনিন ডাইনুক্লিওটাইড|NAD<sup>+</sup>]] / [[নাইকোটিনামাইড অ্যাডেনিন ডাইনুক্লিওটাইড|NADH]]
| align=center | −0.32
|-
| [[গ্লিসেরল-৩-ফসফেট ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[ডাইহাইড্রোক্সিএসেটোন ফসফেট|DHAP]] / [[গ্লিসেরল-৩-ফসফেট|Gly-3-P]]
| align=center | −0.19
|-
| [[পাইরুভেট অক্সিডেজ]]
|  [[অ্যাসিটিক অ্যাসিড|অ্যাসিটেট]] + [[কার্বন ডাই অক্সাইড]] / [[পাইরুভিক অ্যাসিড|পাইরুভেট]]
| align=center | ?
|-
| [[ল্যাকটেট ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[পাইরুভিক অ্যাসিড|পাইরুভেট]] / [[ল্যাকটিক অ্যাসিড|ল্যাকটেট]]
| align=center | −0.19
|-
| [[D-অ্যামিনো অ্যাসিড ডিহাইড্রোজেনেজ]]
|  [[অক্সোঅ্যাসিড|২-অক্সোঅ্যাসিড]] + [[অ্যামোনিয়া]] / [[অ্যামিনো অ্যাসিড|D-অ্যামিনো অ্যাসিড]]
| align=center | ?
|-
| [[গ্লুকোজ ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[গ্লুকোনিক অ্যাসিড|গ্লুকোনেট]] / [[গ্লুকোজ]]
| align=center | −0.14
|-
| [[সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ]]
| [[ফুমারিক অ্যাসিড|ফুমারেট]] / [[সাক্সিনিক অ্যাসিড|সাক্সিনেট]]
| align=center | +0.03
|-
| [[ইউবিকুইনল অক্সিডেজ]]
| [[অক্সিজেন]] / [[পানি]]
| align=center | +0.82
|-
| [[নাইট্রেট রিডাকটেজ]]
| [[নাইট্রেট]] / [[নাইট্রাইট]]
| align=center | +0.42
|-
| [[নাইট্রাইট রিডাকটেজ]]
| [[নাইট্রাইট]] / [[অ্যামোনিয়া]]
| align=center | +0.36
|-
| [[ডাইমিথাইল সালফোক্সাইড রিডাকটেজ]]
| [[ডাইমিথাইল সালফোক্সাইড|DMSO]] / [[ডাইমিথাইল সালফাইড|DMS]]
| align=center | +0.16
|-
| [[ট্রাইমিথাইলামিন এন-অক্সাইড রিডাকটেজ]]
| [[ট্রাইমিথাইলামিন এন-অক্সাইড|TMAO]] / [[ট্রাইমিথাইলামিন|TMA]]
| align=center | +0.13
|-
| [[ফুমারেট রিডাকটেজ]]
| [[ফুমারিক অ্যাসিড|ফুমারেট]] / [[সাক্সিনিক অ্যাসিড|সাক্সিনেট]]
| align=center | +0.03
|}

যেমন উপরে দেখানো হয়েছে, ''E. coli'' রিডিউসিং এজেন্ট (যেমন: ফরমেট, হাইড্রোজেন, বা ল্যাকটেট) দিয়ে ইলেকট্রন দাতা হিসেবে এবং নাইট্রেট, DMSO, বা অক্সিজেন দিয়ে অ্যাকসেপ্টর হিসেবে বৃদ্ধি পেতে পারে।<ref name="Ingledew2" /> অক্সিডাইজিং এবং রিডিউসিং এজেন্টের মধ্যে মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়ালের পার্থক্য যত বড় হবে, তত বেশি শক্তি মুক্ত হবে তাদের প্রতিক্রিয়া করার সময়। এই যৌগগুলির মধ্যে, সাক্সিনেট/ফুমারেট জোড়টি অস্বাভাবিক, কারণ এর মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়াল শূন্যের কাছে। সুতরাং সাক্সিনেট অক্সিজেনের মতো শক্তিশালী অক্সিডাইজিং এজেন্ট পাওয়া গেলে ফুমারেটে অক্সিডাইজ হতে পারে, বা ফুমারেট ফরমেটের মতো শক্তিশালী রিডিউসিং এজেন্ট ব্যবহার করে সাক্সিনেটে রিডিউস হতে পারে। এই বিকল্প প্রতিক্রিয়াগুলি যথাক্রমে [[Succinate - coenzyme Q reductase|সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ]] এবং [[ফুমারেট রিডিউকটেজ]] দ্বারা katalyz হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Cecchini G, Schröder I, Gunsalus RP, Maklashina E|date=January 2002|title=Succinate dehydrogenase and fumarate reductase from Escherichia coli|pages=140–157|doi=10.1016/S0005-2728(01)00238-9|pmid=11803023|doi-access=free|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics|volume=1553|issue=1–2}}</ref>

কিছু প্রোক্যারিওট রিডক্স জোড় ব্যবহার করে, যেগুলির মধ্যে মিডপয়েন্ট পোটেনশিয়ালের পার্থক্য খুবই কম। উদাহরণস্বরূপ, [[নাইট্রিফিকেশন|নাইট্রিফাইং]] ব্যাকটেরিয়া যেমন ''[[Nitrobacter]]'' নাইট্রাইটকে নাইট্রেটে অক্সিডাইজ করে, অক্সিজেনকে ইলেকট্রন দাতা হিসেবে প্রদান করে। এই প্রতিক্রিয়া থেকে মুক্ত হওয়া সামান্য শক্তি প্রোটন পাম্প করতে এবং ATP উৎপন্ন করতে যথেষ্ট, কিন্তু এটি সরাসরি NADH বা NADPH উৎপন্ন করার জন্য যথেষ্ট নয় যা [[অ্যানাবলিজমে]] ব্যবহৃত হতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Freitag A, Bock E|year=1990|title=Energy conservation in Nitrobacter|pages=157–62|doi=10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x|doi-access=free|journal=FEMS Microbiology Letters|volume=66|issue=1–3}}</ref> এই সমস্যা [[নাইট্রাইট অক্সিডোরিডিউকটেজ]] ব্যবহার করে সমাধান করা হয়, যা প্রোটন-মোটিভ ফোর্স উৎপন্ন করতে যথেষ্ট শক্তি তৈরি করে যাতে ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের একটি অংশ বিপরীত দিকে চালিত হয়, যার ফলে কমপ্লেক্স I NADH তৈরি করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Starkenburg SR, Chain PS, Sayavedra-Soto LA, Hauser L, Land ML, Larimer FW, Malfatti SA, Klotz MG, Bottomley PJ, Arp DJ, Hickey WJ|date=March 2006|title=Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255|pages=2050–2063|doi=10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006|pmc=1393235|pmid=16517654|journal=Applied and Environmental Microbiology|volume=72|issue=3|bibcode=2006ApEnM..72.2050S}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Yamanaka T, Fukumori Y|date=December 1988|title=The nitrite oxidizing system of Nitrobacter winogradskyi|pages=259–270|doi=10.1111/j.1574-6968.1988.tb02746.x|pmid=2856189|doi-access=free|journal=FEMS Microbiology Reviews|volume=54|issue=4}}</ref>

প্রোক্যারিওটরা তাদের এই ইলেকট্রন দাতা এবং অ্যাকসেপ্টর ব্যবহার নিয়ন্ত্রণ করে বিভিন্ন এনজাইম উৎপাদন করে, যা পরিবেশগত শর্তাবলীর প্রতিক্রিয়া হিসাবে হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Iuchi S, Lin EC|date=July 1993|title=Adaptation of Escherichia coli to redox environments by gene expression|pages=9–15|doi=10.1111/j.1365-2958.1993.tb01664.x|pmid=8412675|journal=Molecular Microbiology|volume=9|issue=1|s2cid=39165641}}</ref> এই নমনীয়তা সম্ভব হয় কারণ বিভিন্ন অক্সিডেজ এবং রিডিউসেজ একই উবিকুইনন পুল ব্যবহার করে। এর ফলে অনেক এনজাইম সিস্টেমের সংমিশ্রণ একসাথে কাজ করতে পারে, যা সাধারণ উবিকুইনল ইন্টারমিডিয়েট দ্বারা সংযুক্ত থাকে।<ref name="Unden" /> এই কারণে, এই শ্বাসপ্রশ্বাস চেইনগুলির একটি [[মডুলার ডিজাইন]] রয়েছে, যেখানে সহজেই পরিবর্তনযোগ্য এনজাইম সিস্টেমের সেট রয়েছে।

এই বিপাকগত বৈচিত্র্যের পাশাপাশি, প্রোক্যারিওটরা [[আইসোজাইম|আইসোজাইমের]] একটি পরিসরও ধারণ করে – বিভিন্ন এনজাইম যা একই প্রতিক্রিয়া ক্যাটালাইজ করে। উদাহরণস্বরূপ, ''E. coli''-তে অক্সিজেনকে ইলেকট্রন অ্যাকসেপ্টর হিসেবে ব্যবহার করে দুটি ভিন্ন ধরনের উবিকুইনল অক্সিডেজ রয়েছে। উচ্চ মাত্রার অ্যারোবিক শর্তে, কোষটি একটি অক্সিডেজ ব্যবহার করে যা অক্সিজেনের প্রতি কম অনুরাগী এবং প্রতি ইলেকট্রনে দুটি প্রোটন পরিবহন করতে সক্ষম। তবে, যদি অক্সিজেনের স্তর কমে যায়, তারা এমন একটি অক্সিডেজে স্যুইচ করে যা প্রতি ইলেকট্রনে একটিমাত্র প্রোটন স্থানান্তর করে, কিন্তু অক্সিজেনের প্রতি উচ্চ অনুরাগী।<ref>{{cite journal|vauthors=Calhoun MW, Oden KL, Gennis RB, de Mattos MJ, Neijssel OM|date=May 1993|title=Energetic efficiency of Escherichia coli: effects of mutations in components of the aerobic respiratory chain|url=http://jb.asm.org/cgi/reprint/175/10/3020.pdf|pages=3020–3025|doi=10.1128/jb.175.10.3020-3025.1993|pmc=204621|pmid=8491720|archive-url=https://web.archive.org/web/20070927135240/http://jb.asm.org/cgi/reprint/175/10/3020.pdf|archive-date=2007-09-27|url-status=live|journal=Journal of Bacteriology|volume=175|issue=10}}</ref>

== ATP সিনথেস (কমপ্লেক্স V) ==
{{further|ATP synthase}}ATP সিনথেস, যা ''কমপ্লেক্স V'' নামেও পরিচিত, অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলোশন পথের চূড়ান্ত এনজাইম। এই এনজাইমটি সব ধরনের জীবের মধ্যে পাওয়া যায় এবং প্রোক্যারিওট ও ইউক্যারিওট উভয়েই একইভাবে কাজ করে।<ref name="Boyer">{{cite journal|vauthors=Boyer PD|year=1997|title=The ATP synthase--a splendid molecular machine|pages=717–749|doi=10.1146/annurev.biochem.66.1.717|pmid=9242922|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=66}}</ref> এই এনজাইমটি একটি প্রোটন গ্রেডিয়েন্টের মধ্যে সঞ্চিত শক্তি ব্যবহার করে ADP এবং [[ফসফেট]] (P<sub>i</sub>) থেকে ATP উৎপাদন চালায়। ATP উৎপাদনের জন্য প্রয়োজনীয় প্রোটনের সংখ্যা আনুমানিক তিন থেকে চার হতে পারে,<ref>{{cite journal|vauthors=Van Walraven HS, Strotmann H, Schwarz O, Rumberg B|date=February 1996|title=The H+/ATP coupling ratio of the ATP synthase from thiol-modulated chloroplasts and two cyanobacterial strains is four|pages=309–313|doi=10.1016/0014-5793(95)01536-1|pmid=8603713|journal=FEBS Letters|volume=379|issue=3|bibcode=1996FEBSL.379..309V|s2cid=35989618}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Yoshida M, Muneyuki E, Hisabori T|date=September 2001|title=ATP synthase--a marvellous rotary engine of the cell|pages=669–677|doi=10.1038/35089509|pmid=11533724|journal=Nature Reviews. Molecular Cell Biology|volume=2|issue=9|s2cid=3926411}}</ref> এবং কিছু গবেষক মনে করেন, কোষগুলো এই অনুপাতটি বিভিন্ন পরিবেশ অনুযায়ী পরিবর্তন করতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Schemidt RA, Qu J, Williams JR, Brusilow WS|date=June 1998|title=Effects of carbon source on expression of F0 genes and on the stoichiometry of the c subunit in the F1F0 ATPase of Escherichia coli|pages=3205–3208|doi=10.1128/jb.180.12.3205-3208.1998|pmc=107823|pmid=9620972|journal=Journal of Bacteriology|volume=180|issue=12}}</ref>
{{NumBlk|:|<chem>ADP + P_i + 4H+_{intermembrane} <=> ATP + H2O + 4H+_{matrix}</chem>|{{EquationRef|6}}}}
এই [[ফসফোরাইলোশন]] প্রতিক্রিয়া একটি [[রসায়নিক ভারসাম্য|ভারসাম্য]], যা প্রোটন-মোটিভ শক্তি পরিবর্তন করে স্থানান্তরিত করা যায়। যদি প্রোটন-মোটিভ শক্তি না থাকে, তবে ATP সিনথেস প্রতিক্রিয়া ডান থেকে বামে চলে, ATP হাইড্রোলাইস করে এবং প্রোটনগুলো মেট্রিক্স থেকে ঝিল্লির মাধ্যমে বাইরে পাম্প করে। তবে, যখন প্রোটন-মোটিভ শক্তি বেশি থাকে, তখন প্রতিক্রিয়াটি বিপরীত দিকের দিকে চলে; এটি বাম থেকে ডানে চলে, প্রোটনগুলো তাদের কনসেনট্রেশন গ্রেডিয়েন্ট অনুসারে প্রবাহিত হতে দেয় এবং ADP কে ATP তে রূপান্তরিত করে।<ref name="Boyer" /> আসলে, ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত [[V-ATPase|ভ্যাকুোলার ধরনের H+-ATPase]]-এ, হাইড্রোলাইসিস প্রতিক্রিয়া কোষের অংশে এসিডিটি তৈরি করতে ব্যবহৃত হয়, প্রোটন পাম্পিং ও ATP হাইড্রোলাইসিসের মাধ্যমে।<ref>{{cite journal|vauthors=Nelson N, Perzov N, Cohen A, Hagai K, Padler V, Nelson H|date=January 2000|title=The cellular biology of proton-motive force generation by V-ATPases|url=http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/89|pages=89–95|doi=10.1242/jeb.203.1.89|pmid=10600677|archive-url=https://web.archive.org/web/20070930043711/http://jeb.biologists.org/cgi/reprint/203/1/89|archive-date=30 September 2007|url-status=live|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=203|issue=Pt 1|bibcode=2000JExpB.203...89N}}</ref>

ATP সিনথেস একটি বিশাল প্রোটিন কমপ্লেক্স যার আকার মাশরুমের মতো। স্তন্যপায়ী প্রাণীর এনজাইম কমপ্লেক্সে ১৬টি সাবইউনিট থাকে এবং এর ভর আনুমানিক ৬০০ [[কিলোডালটন]]।<ref>{{cite journal|vauthors=Rubinstein JL, Walker JE, Henderson R|date=December 2003|title=Structure of the mitochondrial ATP synthase by electron cryomicroscopy|pages=6182–6192|doi=10.1093/emboj/cdg608|pmc=291849|pmid=14633978|journal=The EMBO Journal|volume=22|issue=23}}</ref> এর ঝিল্লির মধ্যে প্রবেশ করা অংশটি F<sub>O</sub> নামে পরিচিত এবং এতে c সাবইউনিটের একটি রিং এবং প্রোটন চ্যানেল থাকে। স্টক এবং বলের আকারের হেডপিসটি F<sub>1</sub> নামে পরিচিত এবং এটি ATP সিনথেসিসের স্থান। F<sub>1</sub> অংশের শেষের দিকে বল আকৃতির কমপ্লেক্সে ছয়টি প্রোটিন থাকে (তিনটি α সাবইউনিট এবং তিনটি β সাবইউনিট), আর "স্টক" অংশে একটি প্রোটিন থাকে: γ সাবইউনিট, যার প্রান্তটি α এবং β সাবইউনিটের বলের মধ্যে প্রবাহিত হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Leslie AG, Walker JE|date=April 2000|title=Structural model of F1-ATPase and the implications for rotary catalysis|pages=465–471|doi=10.1098/rstb.2000.0588|pmc=1692760|pmid=10836500|journal=Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences|volume=355|issue=1396}}</ref> α এবং β সাবইউনিট উভয়েই নিউক্লিওটাইড বাঁধে, তবে ATP সিনথেসিস প্রতিক্রিয়া কেবল β সাবইউনিট দ্বারা ক্যাটালাইজ করা হয়। F<sub>1</sub> অংশের পাশে এবং ঝিল্লির ভিতর এক দীর্ঘ রড আকৃতির সাবইউনিট রয়েছে, যা α এবং β সাবইউনিটকে এনজাইমের বেসে আটকে রাখে।

যখন প্রোটনগুলো ATP সিনথেসের বেসের চ্যানেলের মাধ্যমে ঝিল্লি পার হয়, তখন F<sub>O</sub> প্রোটন-চালিত মোটরটি ঘুরতে শুরু করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Noji H, Yoshida M|date=January 2001|title=The rotary machine in the cell, ATP synthase|pages=1665–1668|doi=10.1074/jbc.R000021200|pmid=11080505|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=276|issue=3|s2cid=30953216}}</ref> ঘূর্ণনটি সম্ভবত সি সাবইউনিটের রিংয়ের অ্যামিনো অ্যাসিডের আয়নিত অবস্থায় পরিবর্তন ঘটানোর কারণে হয়, যা বৈদ্যুতিক পারস্পরিক ক্রিয়া সৃষ্টি করে এবং সি সাবইউনিটের রিংটিকে প্রোটন চ্যানেলের পাশ দিয়ে চালিত করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Capaldi RA, Aggeler R|date=March 2002|title=Mechanism of the F(1)F(0)-type ATP synthase, a biological rotary motor|pages=154–160|doi=10.1016/S0968-0004(01)02051-5|pmid=11893513|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=27|issue=3}}</ref> এই ঘূর্ণনটি কেন্দ্রী

য় [[অক্সল]] (γ সাবইউনিট স্টক) কে ঘুরায়, যা α এবং β সাবইউনিটের মধ্যে থাকে। α এবং β সাবইউনিটগুলি নিজেদের ঘুরতে বাধা পায় স্টাইড-আর্ম দ্বারা, যা একটি [[স্ট্যাটর]] হিসেবে কাজ করে। γ সাবইউনিটের প্রান্তের এই চলাচল α এবং β সাবইউনিটের বলের মধ্যে সঞ্চিত শক্তি প্রদান করে, যা β সাবইউনিটগুলির সক্রিয় সাইটকে একটি গতির চক্রে পরিণত করে, যা ATP তৈরি এবং পরবর্তীতে মুক্তির জন্য কাজ করে।<ref name="Dimroth2006">{{cite journal|vauthors=Dimroth P, von Ballmoos C, Meier T|date=March 2006|title=Catalytic and mechanical cycles in F-ATP synthases. Fourth in the Cycles Review Series|pages=276–282|doi=10.1038/sj.embor.7400646|pmc=1456893|pmid=16607397|journal=EMBO Reports|volume=7|issue=3}}</ref>
[[চিত্র:ATPsyn.gif|ডান|থাম্ব|220x220পিক্সেল|ATP সিনথেসের কার্যপ্রণালী। ATP লাল, ADP এবং ফসফেট গোলাপি এবং ঘূর্ণমান γ সাবইউনিট কালো হিসেবে প্রদর্শিত।]]
এই ATP সিনথেসিস প্রতিক্রিয়াটি ''বাইন্ডিং চেঞ্জ মেকানিজম'' নামে পরিচিত এবং এতে β সাবইউনিটের সক্রিয় সাইট তিনটি অবস্থায় চক্রাকারে পরিবর্তিত হয়।<ref name="Gresser">{{cite journal|vauthors=Gresser MJ, Myers JA, Boyer PD|date=October 1982|title=Catalytic site cooperativity of beef heart mitochondrial F1 adenosine triphosphatase. Correlations of initial velocity, bound intermediate, and oxygen exchange measurements with an alternating three-site model|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/257/20/12030|pages=12030–12038|doi=10.1016/S0021-9258(18)33672-X|pmid=6214554|archive-url=https://web.archive.org/web/20070929103100/http://www.jbc.org/cgi/reprint/257/20/12030|archive-date=29 September 2007|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=257|issue=20}}</ref> "খোলা" অবস্থায় ADP এবং ফসফেট সক্রিয় সাইটে প্রবেশ করে (যা ডায়াগ্রামে বাদামী রঙে দেখানো হয়েছে)। এরপর প্রোটিনটি সাইটের চারপাশে বন্ধ হয়ে এগুলোকে ঢিলা ভাবে বাঁধে - "ঢিলা" অবস্থায় (যা লাল রঙে দেখানো হয়েছে)। তারপর এনজাইমটি আবার আকার পরিবর্তন করে এবং এই অণুগুলোকে একত্রে শক্তভাবে বাধে, ফলে সাইটটি "টাইট" অবস্থায় (যা গোলাপি রঙে দেখানো হয়েছে) ATP মলিকিউলটি অত্যন্ত উচ্চ [[ডিসোসিয়েশন কনস্ট্যান্ট|আকর্ষণ]] সহ বাঁধে। অবশেষে, সক্রিয় সাইটটি আবার খোলা অবস্থায় ফিরে আসে, ATP মুক্তি পায় এবং আরও ADP ও ফসফেট বাঁধে, পরবর্তী চক্রের জন্য প্রস্তুত থাকে।

কিছু ব্যাকটেরিয়া ও আর্কেয়াতে, ATP সিনথেসিস সোডিয়াম আয়নাগুলোর সেল মেমব্রেনের মধ্য দিয়ে চলাচল করার মাধ্যমে চালিত হয়, প্রোটনের পরিবর্তে।<ref>{{cite journal|vauthors=Dimroth P|year=1994|title=Bacterial sodium ion-coupled energetics|pages=381–395|doi=10.1007/BF00872221|pmid=7832594|journal=Antonie van Leeuwenhoek|volume=65|issue=4|s2cid=23763996}}</ref><ref name="Becher">{{cite journal|vauthors=Becher B, Müller V|date=May 1994|title=Delta mu Na+ drives the synthesis of ATP via an delta mu Na(+)-translocating F1F0-ATP synthase in membrane vesicles of the archaeon Methanosarcina mazei Gö1|pages=2543–2550|doi=10.1128/jb.176.9.2543-2550.1994|pmc=205391|pmid=8169202|journal=Journal of Bacteriology|volume=176|issue=9}}</ref> আর্কেয়া যেমন ''[[Methanococcus]]''-এ A<sub>1</sub>A<sub>o</sub> সিনথেসও থাকে, যা এমন একটি এনজাইম ফর্ম, যার মধ্যে অতিরিক্ত প্রোটিন থাকে, যা অন্য ব্যাকটেরিয়া এবং ইউক্যারিওটিক ATP সিনথেস সাবইউনিটগুলোর সাথে খুব কম সাদৃশ্য রাখে। সম্ভবত, কিছু প্রজাতিতে, A<sub>1</sub>A<sub>o</sub> ফর্মটি একটি বিশেষ সোডিয়াম-চালিত ATP সিনথেস হতে পারে,<ref>{{cite journal|vauthors=Müller V|date=February 2004|title=An exceptional variability in the motor of archael A1A0 ATPases: from multimeric to monomeric rotors comprising 6-13 ion binding sites|pages=115–125|doi=10.1023/B:JOBB.0000019603.68282.04|pmid=15168615|journal=Journal of Bioenergetics and Biomembranes|volume=36|issue=1|s2cid=24887884}}</ref> তবে এটা সব ক্ষেত্রে সত্য নাও হতে পারে।<ref name="Becher" />

== অক্সিডেটিভ ফসফোরিলেশন - শক্তির পরিসংখ্যান ==
ইলেকট্রনের পরিবহন, যা রিডক্স জোড়া NAD<sup>+</sup>/NADH থেকে শেষ রিডক্স জোড়া 1/2 O<sub>2</sub>/H<sub>2</sub>O পর্যন্ত, এটি এইভাবে সারাংশ করা যেতে পারে:

1/2 O<sub>2</sub> + NADH + H<sup>+</sup> → H<sub>2</sub>O + NAD<sup>+</sup>

এই দুইটি রিডক্স জোড়ার মধ্যে সম্ভাব্য পার্থক্য হল ১.১৪ ভোল্ট, যা -৫২ কিলোক্যালরি/মোল বা -২৬০০ কিলোজুল প্রতি ৬ মোল O<sub>2</sub> এর সমান।

যখন একটি NADH ইলেকট্রন ট্রান্সফার চেইনের মাধ্যমে অক্সিডাইজড হয়, তখন তিনটি ATP উৎপন্ন হয়, যা ৭.৩ কিলোক্যালরি/মোল x ৩ = ২১.৯ কিলোক্যালরি/মোল সমান।

শক্তির সংরক্ষণ হিসাব করা যেতে পারে নিম্নলিখিত সূত্র দ্বারা:

কার্যকারিতা = (২১.৯ x ১০০%) / ৫২ = ৪২%

তাহলে আমরা উপসংহারে আসতে পারি যে, যখন NADH অক্সিডাইজড হয়, তখন প্রায় ৪২% শক্তি তিনটি ATP আকারে সংরক্ষিত হয় এবং বাকি ৫৮% শক্তি তাপ হিসেবে হারিয়ে যায় (যতক্ষণ না ATP এর রাসায়নিক শক্তি শারীরিক অবস্থায় কম হিসাব করা হয়েছে)।

== প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতি ==
{{further|অক্সিডেটিভ স্ট্রেস|অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট}}আণবিক অক্সিজেন একটি ভাল টার্মিনাল [[ইলেকট্রন অ্যাকসেপ্টর]] কারণ এটি একটি শক্তিশালী অক্সিডাইজিং এজেন্ট। অক্সিজেনের রিডাকশন সম্ভাব্য ক্ষতিকর অন্তর্বর্তী উপাদানগুলির সৃষ্টি করতে পারে।<ref name="Davies">{{cite journal|vauthors=Davies KJ|year=1995|title=Oxidative stress: the paradox of aerobic life|pages=1–31|doi=10.1042/bss0610001|pmid=8660387|journal=Biochemical Society Symposium|volume=61}}</ref> যদিও চারটি ইলেকট্রন এবং চারটি প্রোটন অক্সিজেনকে পানি হিসেবে রিডিউস করে, যা ক্ষতিকারক নয়, একটি অথবা দুটি ইলেকট্রনের স্থানান্তর [[সুপারঅক্সাইড]] বা [[পারক্সাইড]] আয়ন সৃষ্টির কারণ হতে পারে, যা বিপজ্জনকভাবে প্রতিক্রিয়া প্রদর্শন করে।
{{NumBlk|:|<chem>O2 ->[\ce{e^-}] \underset{Superoxide}{O2^{\underline{\bullet}}} ->[\ce{e^-}] \underset{Peroxide}{O2^{2-}}</chem>|{{EquationRef|7}}}}
এই [[প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতি]] এবং তাদের প্রতিক্রিয়া পণ্যগুলি, যেমন [[হাইড্রক্সিল]] র‍্যাডিক্যাল, কোষের জন্য অত্যন্ত ক্ষতিকর, কারণ তারা প্রোটিন অক্সিডাইজ করে এবং [[ডিএনএ]]-তে [[মিউটেশন]] ঘটায়। এই কোষীয় ক্ষতি [[রোগ]] সৃষ্টি করতে পারে এবং [[ফ্রি-রেডিক্যাল তত্ত্ব অনুযায়ী বার্ধক্য|বার্ধক্যর]] একটি কারণ হিসেবে প্রস্তাবিত হয়েছে।<ref>{{cite journal|vauthors=Rattan SI|date=December 2006|title=Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals|url=http://www.link-age.eu/Freeradicalresearch-Rattan.pdf|pages=1230–1238|citeseerx=10.1.1.476.9259|doi=10.1080/10715760600911303|pmid=17090411|archive-url=https://web.archive.org/web/20140614080412/http://www.link-age.eu/Freeradicalresearch-Rattan.pdf|archive-date=2014-06-14|url-status=dead|access-date=2017-10-27|journal=Free Radical Research|volume=40|issue=12|s2cid=11125090}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J|year=2007|title=Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease|pages=44–84|doi=10.1016/j.biocel.2006.07.001|pmid=16978905|journal=The International Journal of Biochemistry & Cell Biology|volume=39|issue=1}}</ref>

সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ কমপ্লেক্স অক্সিজেনকে পানি হিসেবে রিডিউস করার ক্ষেত্রে অত্যন্ত দক্ষ এবং এটি খুব কম পরিমাণে আংশিকভাবে রিডিউসড অন্তর্বর্তী উপাদান মুক্তি দেয়; তবে ইলেকট্রন পরিবহন চেইন দ্বারা সুপারঅক্সাইড আয়ন এবং পারক্সাইডের ছোট পরিমাণ উৎপন্ন হয়।<ref name="Raha">{{cite journal|vauthors=Raha S, Robinson BH|date=October 2000|title=Mitochondria, oxygen free radicals, disease and ageing|pages=502–508|doi=10.1016/S0968-0004(00)01674-1|pmid=11050436|journal=Trends in Biochemical Sciences|volume=25|issue=10}}</ref> বিশেষভাবে গুরুত্বপূর্ণ হল কোএজিম Q এর রিডাকশন, কারণ কমপ্লেক্স III তে একটি অত্যন্ত প্রতিক্রিয়াশীল উবিসেমিকুইনোন ফ্রি র‍্যাডিক্যাল একটি অন্তর্বর্তী উপাদান হিসেবে গঠিত হয় Q চক্রে। এই অস্থিতিশীল প্রজাতি সরাসরি অক্সিজেনে ইলেকট্রন স্থানান্তরের সময় ইলেকট্রন "লিকেজ" সৃষ্টি করতে পারে, যার ফলে সুপারঅক্সাইড গঠিত হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Finkel T, Holbrook NJ|date=November 2000|title=Oxidants, oxidative stress and the biology of ageing|pages=239–247|doi=10.1038/35041687|pmid=11089981|journal=Nature|volume=408|issue=6809|s2cid=2502238|bibcode=2000Natur.408..239F}}</ref> যেহেতু এই প্রোটন-পাম্পিং কমপ্লেক্সগুলি দ্বারা প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতির উৎপাদন উচ্চ মেমব্রেন পটেনশিয়ালে সর্বোচ্চ, তাই এটি প্রস্তাব করা হয়েছে যে মাইটোকন্ড্রিয়া তাদের কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ করে যাতে মেমব্রেন পটেনশিয়াল একটি সংকীর্ণ সীমার মধ্যে বজায় থাকে, যা ATP উৎপাদন এবং অক্সিড্যান্ট উত্পাদন এর মধ্যে ভারসাম্য বজায় রাখে।<ref>{{cite journal|vauthors=Kadenbach B, Ramzan R, Wen L, Vogt S|date=March 2010|title=New extension of the Mitchell Theory for oxidative phosphorylation in mitochondria of living organisms|pages=205–212|doi=10.1016/j.bbagen.2009.04.019|pmid=19409964|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects|volume=1800|issue=3}}</ref> উদাহরণস্বরূপ, অক্সিড্যান্টগুলি [[আনকাপলিং প্রোটিন|আনকাপলিং প্রোটিনগুলোকে]] সক্রিয় করতে পারে যা মেমব্রেন পটেনশিয়াল কমিয়ে দেয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Echtay KS, Roussel D, St-Pierre J, Jekabsons MB, Cadenas S, Stuart JA, Harper JA, Roebuck SJ, Morrison A, Pickering S, Clapham JC, Brand MD|date=January 2002|title=Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins|pages=96–99|doi=10.1038/415096a|pmid=11780125|journal=Nature|volume=415|issue=6867|s2cid=4349744|bibcode=2002Natur.415...96E}}</ref>

এই প্রতিক্রিয়া যুক্ত অক্সিজেন প্রজাতির বিরুদ্ধে প্রতিরোধ গড়ে তোলার জন্য, কোষে বিভিন্ন [[অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট]] সিস্টেম থাকে, যার মধ্যে অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট [[ভিটামিন|ভিটামিনগুলো]] যেমন [[ভিটামিন সি]] এবং [[ভিটামিন ই]], এবং অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট এনজাইমগুলো যেমন [[সুপারঅক্সাইড ডিসমুটেজ]], [[ক্যাটালেজ]], এবং [[পারক্সিডেস]] অন্তর্ভুক্ত রয়েছে,<ref name="Davies" /> যা এই প্রতিক্রিয়া প্রজাতিগুলোকে ডিটক্সিফাই করে, কোষের ক্ষতি সীমিত করে।

== হাইপোক্সিক/অ্যানোক্সিক অবস্থায় ==
যেহেতু [[অক্সিজেন]] অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের জন্য মৌলিক, তাই O<sub>2</sub> স্তরের অভাব ATP উৎপাদনের হার পরিবর্তন করতে পারে। প্রোটন মোটিভ ফোর্স এবং ATP উৎপাদন সাইটোপ্লাজমিক অ্যাসিডোসিস দ্বারা বজায় রাখা যেতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Devaux JB, Hedges CP, Birch N, Herbert N, Renshaw GM, Hickey AJ|date=January 2019|title=Acidosis Maintains the Function of Brain Mitochondria in Hypoxia-Tolerant Triplefin Fish: A Strategy to Survive Acute Hypoxic Exposure?|pages=1941|doi=10.3389/fphys.2018.01941|pmc=6346031|pmid=30713504|doi-access=free|journal=Frontiers in Physiology|volume=9}}</ref> সাইটোসোলিক প্রোটনগুলি, যেগুলি ATP হাইড্রোলাইসিস এবং [[ল্যাকটিক অ্যাসিডোসিস]] দ্বারা সঞ্চিত হয়েছে, মাইটোকন্ড্রিয়াল বাইরের ঝিল্লির মাধ্যমে মুক্তভাবে চলাচল করতে পারে এবং ইন্টার-মেমব্রেন স্পেসে অ্যাসিডিফাই করতে পারে, ফলে সরাসরি প্রোটন মোটিভ ফোর্স এবং ATP উৎপাদনে অবদান রাখতে পারে।

যখন [[হাইপোক্সিয়া (চিকিৎসা)|হাইপোক্সিয়া]]/অ্যানোক্সিয়া (অক্সিজেন না থাকা) এর সম্মুখীন হয়, বেশিরভাগ প্রাণীর মাইটোকন্ড্রিয়া ক্ষতিগ্রস্ত হয়।<ref name="Lesnefsky_2017">{{cite journal|vauthors=Lesnefsky EJ, Chen Q, Tandler B, Hoppel CL|date=January 2017|title=Mitochondrial Dysfunction and Myocardial Ischemia-Reperfusion: Implications for Novel Therapies|pages=535–565|doi=10.1146/annurev-pharmtox-010715-103335|pmc=11060135|pmid=27860548|journal=Annual Review of Pharmacology and Toxicology|volume=57}}</ref> কিছু প্রজাতির ক্ষেত্রে, এই অবস্থাগুলি পরিবেশগত পরিবর্তনশীলতার কারণে হতে পারে, যেমন কম জোয়ার,<ref name="Hickey_2012">{{cite journal|vauthors=Hickey AJ, Renshaw GM, Speers-Roesch B, Richards JG, Wang Y, Farrell AP, Brauner CJ|date=January 2012|title=A radical approach to beating hypoxia: depressed free radical release from heart fibres of the hypoxia-tolerant epaulette shark (Hemiscyllum ocellatum)|pages=91–100|doi=10.1007/s00360-011-0599-6|pmid=21748398|journal=Journal of Comparative Physiology. B, Biochemical, Systemic, and Environmental Physiology|volume=182|issue=1}}</ref> কম তাপমাত্রা,<ref name="Hawrysh_2022">{{cite journal|vauthors=Hawrysh PJ, Myrka AM, Buck LT|date=2022|title=Review: A history and perspective of mitochondria in the context of anoxia tolerance|pages=110733|doi=10.1016/j.cbpb.2022.110733|pmid=35288242|journal=Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology|volume=260}}</ref> অথবা সাধারণ জীবনযাত্রার অবস্থান, যেমন হাইপোক্সিক ভূগর্ভস্থ গর্তে বসবাস।<ref name="Pamenter_2018">{{cite journal|vauthors=Pamenter ME, Lau GY, Richards JG, Milsom WK|date=February 2018|title=Naked mole rat brain mitochondria electron transport system flux and H<sup>+</sup> leak are reduced during acute hypoxia|pages=jeb171397|doi=10.1242/jeb.171397|pmid=29361591|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=221|issue=Pt 4}}</ref> মানুষের মধ্যে, এই অবস্থাগুলি সাধারণত চিকিৎসার জরুরি পরিস্থিতিতে যেমন [[স্ট্রোক|স্ট্রোকস]], [[ইস্কেমিয়া]], এবং [[অসফিক্সিয়া|অসফিক্সিয়াতে]] দেখা যায়।

তবে, এর পরেও বা সম্ভবত এর কারণে, কিছু প্রজাতি নিজেদের অ্যানোক্সিয়া/হাইপোক্সিয়ার বিরুদ্ধে প্রতিরোধ ব্যবস্থা তৈরি করেছে, পাশাপাশি [[রেপারফিউশন থেরাপি|রেপারফিউশন]]/রিওক্সিজেনেশনের সময়ও। এই প্রতিরোধ ব্যবস্থা বিভিন্ন এবং [[এন্ডোথার্ম]] এবং [[ইকথার্ম]] প্রাণীর মধ্যে আলাদা হতে পারে, এমনকি প্রজাতি অনুযায়ীও ভিন্ন হতে পারে।

=== এন্ডোথার্মস ===

==== হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করতে না পারা ====
অধিকাংশ স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং পাখি কম অক্সিজেন বা অক্সিজেনবিহীন পরিস্থিতিতে সহ্য করতে পারে না। হৃদপিণ্ডের জন্য, অক্সিজেনের অভাবে, ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলার প্রথম চারটি [[ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খল|কমপ্লেক্স]] কার্যক্রমে হ্রাস ঘটে।<ref name="Lesnefsky_20172" /> এর ফলে প্রোটনরা [[ইনার মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেন]] এর মাধ্যমে লিক হতে শুরু করে, কারণ [[কমপ্লেক্স I|I]], [[কমপ্লেক্স III|III]], এবং [[কমপ্লেক্স IV|IV]] প্রোটনগুলোকে আবার পুশ করার মাধ্যমে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট বজায় রাখতে পারছে না। এছাড়াও ইলেকট্রন লিক (একটি ঘটনা যেখানে ইলেকট্রন ইলেকট্রন পরিবহন শৃঙ্খলা থেকে বেরিয়ে যায়) ঘটে, যা ঘটে কারণ [[NADH ডিহাইড্রোজেনেস]] কমপ্লেক্স I এর মধ্যে ক্ষতিগ্রস্ত হয়ে যায়, যা ইসকেমিয়া (অক্সিজেনের অভাব) সময় [[রিঅ্যাকটিভ অক্সিজেন স্পিসিজ|ROS]] উৎপন্ন করার সুযোগ দেয়।<ref name="Chen_2007">{{cite journal|vauthors=Chen Q, Camara AK, Stowe DF, Hoppel CL, Lesnefsky EJ|date=January 2007|title=Modulation of electron transport protects cardiac mitochondria and decreases myocardial injury during ischemia and reperfusion|pages=C137-C147|doi=10.1152/ajpcell.00270.2006|pmid=16971498|journal=American Journal of Physiology. Cell Physiology|volume=292|issue=1}}</ref> এর ফলে [[ATP সিন্থেজ|কমপ্লেক্স V]] উল্টো দিকে কাজ শুরু করে, যা প্রোটনগুলোকে [[মাইটোকন্ড্রিয়াল ম্যাট্রিক্স|ম্যাট্রিক্স]] থেকে [[ইন্টারমেমব্রেন স্পেস|ইনার মেমব্রেন স্পেসে]] ফেরত ঠেলে দেয়, তাদের [[ফিকের ডিফিউশন আইনের|কনসেন্ট্রেশন গ্রেডিয়েন্ট]] এর বিপরীতে। প্রোটনদের কনসেন্ট্রেশন গ্রেডিয়েন্টের বিপরীতে ঠেলে দেওয়া শক্তি প্রয়োজন, তাই কমপ্লেক্স V ATP ব্যবহার করে শক্তির উৎস হিসেবে।<ref name="St-Pierre_2000">{{cite journal|vauthors=St-Pierre J, Brand MD, Boutilier RG|date=July 2000|title=Mitochondria as ATP consumers: cellular treason in anoxia|pages=8670–8674|doi=10.1073/pnas.140093597|pmc=27006|pmid=10890886|doi-access=free|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=97|issue=15|bibcode=2000PNAS...97.8670S}}</ref>

==== অক্সিজেন পুনরায় প্রবাহিত হওয়া সময় অসহনীয় প্রাণীদের সমস্যা ====
যখন অক্সিজেন আবার সিস্টেমে প্রবাহিত হয়, প্রাণীগুলি এক নতুন সমস্যা সম্মুখীন হয়। কারণ অ্যানোক্সিয়া অবস্থায় ATP ব্যবহৃত হয়ে গিয়েছিল, সিস্টেমে [[ADP-রিবোজ ডিপোসফেটেজ|ADP]] এর অভাব দেখা দেয়।<ref name="Bundgaard_2019">{{cite journal|vauthors=Bundgaard A, James AM, Gruszczyk AV, Martin J, Murphy MP, Fago A|date=February 2019|title=Metabolic adaptations during extreme anoxia in the turtle heart and their implications for ischemia-reperfusion injury|pages=2850|doi=10.1038/s41598-019-39836-5|pmc=6391391|pmid=30808950|journal=Scientific Reports|volume=9|issue=1|bibcode=2019NatSR...9.2850B}}</ref> এটি ঘটে কারণ ADP স্বাভাবিকভাবে AMP তে রূপান্তরিত হয়ে যায়, যার ফলে ADP সিস্টেম থেকে নিষ্কাশিত হয়ে যায়। সিস্টেমে ADP না থাকলে কমপ্লেক্স V শুরু হতে পারে না, যার মানে প্রোটনগুলো আর ম্যাট্রিক্সে প্রবাহিত হবে না।<ref name="Bundgaard_2019" /> অ্যানোক্সিয়া সময় কমপ্লেক্স V এর উল্টো দিকে কাজ করার ফলে প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট অতিরিক্ত পজিটিভ (হাইপারপোলারাইজড) হয়ে যায়। এই সমস্যায় আরেকটি কারণ হলো [[সাকসিনিক অ্যাসিড|সাকসিনেট]] যা অ্যানোক্সিয়া সময় জমে থাকে, তাই যখন অক্সিজেন আবার প্রবাহিত হয়, সাকসিনেট [[সাকসিনেট ডিহাইড্রোজেনেস|কমপ্লেক্স II]] এ ইলেকট্রন দান করে।<ref name="Bundgaard_2024">{{cite journal|vauthors=Bundgaard A, Borowiec BG, Lau GY|date=March 2024|title=Are reactive oxygen species always bad? Lessons from hypoxic ectotherms|pages=jeb246549|doi=10.1242/jeb.246549|pmid=38533673|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=227|issue=6|bibcode=2024JExpB.227B6549B}}</ref><ref name="Chouchani_2014">{{cite journal|vauthors=Chouchani ET, Pell VR, Gaude E, Aksentijević D, Sundier SY, Robb EL, Logan A, Nadtochiy SM, Ord EN, Smith AC, Eyassu F, Shirley R, Hu CH, Dare AJ, James AM, Rogatti S, Hartley RC, Eaton S, Costa AS, Brookes PS, Davidson SM, Duchen MR, Saeb-Parsy K, Shattock MJ, Robinson AJ, Work LM, Frezza C, Krieg T, Murphy MP|date=November 2014|title=Ischaemic accumulation of succinate controls reperfusion injury through mitochondrial ROS|pages=431–435|doi=10.1038/nature13909|pmc=4255242|pmid=25383517|journal=Nature|volume=515|issue=7527|bibcode=2014Natur.515..431C}}</ref> হাইপারপোলারাইজড গ্রেডিয়েন্ট এবং সাকসিনেট জমে যাওয়া [[পূনঃপ্রবাহিত ইলেকট্রন প্রবাহ|রিভার্স ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট]] সৃষ্টি করে, যা [[অক্সিডেটিভ স্ট্রেস]],<ref name="Murphy_2009">{{cite journal|vauthors=Murphy MP|date=January 2009|title=How mitochondria produce reactive oxygen species|pages=1–13|doi=10.1042/BJ20081386|pmc=2605959|pmid=19061483|journal=The Biochemical Journal|volume=417|issue=1}}</ref> যা কোষগত ক্ষতি এবং বিভিন্ন রোগের কারণ হতে পারে।<ref name="Bolisetty_2013">{{cite journal|vauthors=Bolisetty S, Jaimes EA|date=March 2013|title=Mitochondria and reactive oxygen species: physiology and pathophysiology|pages=6306–6344|doi=10.3390/ijms14036306|pmc=3634422|pmid=23528859|doi-access=free|journal=International Journal of Molecular Sciences|volume=14|issue=3}}</ref>

==== হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্য করার ক্ষমতা ====
নেকড মোল-র‍্যাট ([[Naked mole-rat|''Heterocephalus glaber'')]] একটি হাইপোক্সিয়া-সহনশীল প্রজাতি যা গভীর গর্তে এবং বড় উপনিবেশে ঘুমায়। এই গর্তগুলির গভীরতা অক্সিজেনের প্রবাহ কমিয়ে দেয়, এবং বড় গ্রুপে ঘুমানোর ফলে অক্সিজেন দ্রুত ব্যবহার হয়ে যায়, যার ফলে হাইপোক্সিয়া সৃষ্টি হয়।<ref name="Pamenter_20182" /> নেকড মোল-র‍্যাটের বিশেষ ক্ষমতা হলো কম অক্সিজেন অবস্থায় কয়েক ঘণ্টা এবং শূন্য অক্সিজেন অবস্থায় ১৮ মিনিট বেঁচে থাকার।<ref name="Eaton_2023">{{cite journal|vauthors=Eaton L, Wang T, Roy M, Pamenter ME|date=2023|title=Naked Mole-Rat Cortex Maintains Reactive Oxygen Species Homeostasis During ''In Vitro'' Hypoxia or Ischemia and Reperfusion|pages=1450–1461|doi=10.2174/1570159X20666220327220929|pmc=10324332|pmid=35339183|journal=Current Neuropharmacology|volume=21|issue=6}}</ref> মস্তিষ্কে হাইপোক্সিয়া মোকাবেলা করার একটি উপায় হলো ATP উৎপাদনের জন্য অক্সিজেনের উপর নির্ভরশীলতা কমিয়ে আনা, যা শ্বাসক্রিয়া হার কমিয়ে এবং প্রোটন লিকের মাধ্যমে সম্ভব হয়।<ref name="Pamenter_20182" />

==== সহনশীল প্রাণীদের পুনঃঅক্সিজেনেশন ====
হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহনশীল প্রজাতিগুলি পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় ROS উৎপাদনকে আরও ভালভাবে সামলাতে পারে তুলনায় অসহনশীল প্রজাতির। নেকড মোল-র‍্যাটদের কর্টেক্সে তারা ROS উৎপাদনের হোমিওস্টেসিস আরও ভালভাবে রক্ষা করে এবং পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় সাধারণত যে ROS বিস্ফোরণ ঘটে তা তাদের মধ্যে দেখা যায় না।<ref name="Eaton_2023" />

=== এক্সথার্ম ===

==== হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা ====
সহ্যক্ষম এক্সথার্মের তুলনায় অসহ্যক্ষম এক্সথার্ম এবং অসহ্যক্ষম এন্ডোথার্মের উপর গবেষণা কম, তবে এটি প্রমাণিত হয়েছে যে, অ্যানোক্সিয়া/হাইপোক্সিয়া সহ্য করতে অক্ষমদের ক্ষেত্রে সহ্যশক্তিশীলদের তুলনায় তাদের বাঁচার সময়কাল ভিন্ন। যেখানে অসহ্যক্ষম এন্ডোথার্মরা কয়েক মিনিট বাঁচে, অসহ্যক্ষম এক্সথার্মরা কয়েক ঘণ্টা বাঁচতে পারে, যেমন সাবটিডাল স্ক্যালপস (''[[Argopecten irradians]]'')।<ref name="Ivanina_20162">{{cite journal|vauthors=Ivanina AV, Nesmelova I, Leamy L, Sokolov EP, Sokolova IM|date=June 2016|title=Intermittent hypoxia leads to functional reorganization of mitochondria and affects cellular bioenergetics in marine molluscs|pages=1659–1674|doi=10.1242/jeb.134700|pmid=27252455|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=219|issue=Pt 11|bibcode=2016JExpB.219.1659I}}</ref> এই সহ্যক্ষমতার পার্থক্য কয়েকটি ভিন্ন কারণে হতে পারে। এক্সথার্মের অন্তর্নিহিত মাইটোকন্ড্রিয়াল মেমব্রেন কম লিকি হওয়ার একটি সুবিধা রয়েছে, ফলে ফসফোলিপিড বাইলেয়ার গঠনগত পার্থক্যের কারণে কম প্রোটন ভিতরের মেমব্রেন দিয়ে চলে যায়।<ref name="St-Pierre_20003" /> আরেকটি সুবিধা হল যে এক্সথার্মদের মাইটোকন্ড্রিয়া বিস্তৃত তাপমাত্রার মধ্যে সঠিকভাবে কাজ করতে সক্ষম, যেমন পশ্চিমী বেঞ্চ লিজার্ড (''[[Western fence lizard|Sceloporus occidentalis]]'')। যদিও পশ্চিমী বেঞ্চ লিজার্ডদের হাইপোক্সিয়া সহ্যক্ষম প্রাণী হিসেবে বিবেচিত হয় না, তবুও তারা মাইটোকন্ড্রিয়ায় মাউসের তুলনায় কম তাপমাত্রা সংবেদনশীলতা প্রদর্শন করেছে।<ref name="Berner_19992">{{cite journal|vauthors=Berner NJ|date=September 1999|title=Oxygen consumption by mitochondria from an endotherm and an ectotherm|pages=25–31|doi=10.1016/S0305-0491(99)00093-0|pmid=10582317|journal=Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology|volume=124|issue=1}}</ref>

==== অসহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন ====
এটি পরিষ্কার নয় কিভাবে অসহ্যক্ষম এক্সথার্মের মাইটোকন্ড্রিয়াল স্তরে পুনঃঅক্সিজেনেশন প্রভাব ফেলে, তবে কিছু গবেষণা দেখায় যে কিভাবে কিছু প্রাণী প্রতিক্রিয়া জানায়। হাইপোক্সিয়া-সংবেদনশীল শোভেলনোজ রে (''[[Eastern shovelnose ray|Aptychotrema rostrata]]'')-এ দেখা গেছে যে, পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর ROS উৎপাদন নরমক্সিয়ায় (স্বাভাবিক অক্সিজেন স্তরের) এক্সপোজড রে’র তুলনায় কম।<ref name="Hickey_20123" /> এটি হাইপোক্সিয়া-সংবেদনশীল এন্ডোথার্মের থেকে আলাদা, যেটি ROS উৎপাদনে বৃদ্ধি দেখতে পায়। তবে, রে’র স্তরের পরিমাণ এখনও হাইপোক্সিয়া সহ্যক্ষম এপাউলেট শার্ক (''[[Epaulette shark|Hemiscyllum ocellatum]]'')-এর তুলনায় বেশি ছিল, যা শীর্ণ প্ল্যাটফর্মে কম জলস্তরের কারণে হাইপোক্সিয়া অনুভব করতে পারে।<ref name="Hickey_20123" /> সাবটিডাল স্ক্যালপস পুনঃঅক্সিজেনেশনের সময় সর্বোচ্চ শ্বাসপ্রশ্বাস কমে যায় এবং মেমব্রেনের ডিপোলারাইজেশন ঘটে।<ref name="Ivanina_20162" />

==== হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষমতা ====
হাইপোক্সিয়া/অ্যানোক্সিয়া সহ্যক্ষম এক্সথার্মরা অ্যানোক্সিয়া টেকানোর জন্য অনন্য কৌশল প্রদর্শন করেছে। পন্ড টারটল, যেমন পেইন্টেড টারটল (''[[Painted turtle|Chrysemys picta bellii]]''), শীতে অ্যানোক্সিয়া অনুভব করবে যখন তারা বরফে ঢাকা পন্ডের তলায় শীতকাল কাটায়।<ref name="Hawrysh_20223" /> তাদের হৃদযন্ত্রের মাইটোকন্ড্রিয়ায়, কমপ্লেক্স V-এর বিপরীতকরণ,<ref name="Galli_20132">{{cite journal|vauthors=Galli GL, Lau GY, Richards JG|date=September 2013|title=Beating oxygen: chronic anoxia exposure reduces mitochondrial F1FO-ATPase activity in turtle (Trachemys scripta) heart|pages=3283–3293|doi=10.1242/jeb.087155|pmc=4074260|pmid=23926310|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=216|issue=Pt 17|bibcode=2013JExpB.216.3283G}}</ref> ATP-এর ব্যবহার এবং সুকসিনেটের জমাট বাধা অ্যানোক্সিয়ার সময় প্রতিরোধিত হয়।<ref name="Bundgaard_20193" /> ক্রুশিয়ান কার্পস (''[[Crucian carp|Carassius carassius]]'')ও বরফে ঢাকা পন্ডে শীতকাল কাটায় এবং অ্যানোক্সিয়ায় তাদের হৃদযন্ত্রের মাইটোকন্ড্রিয়াতে মেমব্রেনের সম্ভাবনার কোনো ক্ষতি হয় না, তবে এটি কমপ্লেক্স I এবং III-এর সক্রিয়তার উপর নির্ভর করে।<ref name="Scott_20242">{{cite journal|vauthors=Scott MA, Fagernes CE, Nilsson GE, Stensløkken KO|date=October 2024|title=Maintained mitochondrial integrity without oxygen in the anoxia-tolerant crucian carp|pages=jeb247409|doi=10.1242/jeb.247409|pmc=11418198|pmid=38779846|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=227|issue=20|bibcode=2024JExpB.227B7409S}}</ref>

==== সহ্যক্ষম প্রাণীর পুনঃঅক্সিজেনেশন ====
পন্ড টারটলরা পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর সম্পূর্ণভাবে ROS উৎপাদন এড়াতে সক্ষম।<ref name="Bundgaard_20232">{{cite journal|vauthors=Bundgaard A, Gruszczyk AV, Prag HA, Williams C, McIntyre A, Ruhr IM, James AM, Galli GL, Murphy MP, Fago A|date=May 2023|title=Low production of mitochondrial reactive oxygen species after anoxia and reoxygenation in turtle hearts|pages=jeb245516|doi=10.1242/jeb.245516|pmc=10184768|pmid=37066839|journal=The Journal of Experimental Biology|volume=226|issue=9|bibcode=2023JExpB.226B5516B}}</ref> তবে, ক্রুশিয়ান কার্পস তা করতে পারে না এবং পুনঃঅক্সিজেনেশনের পর মস্তিষ্কের কোষের মৃত্যু প্রতিরোধ করতে সক্ষম নয়।<ref name="Bundgaard_20202">{{Cite journal|vauthors=Bundgaard A, Ruhr IM, Fago A, Galli GL|date=April 2020|title=Metabolic adaptations to anoxia and reoxygenation: New lessons from freshwater turtles and crucian carp|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2451965020300028|pages=55–64|language=en|doi=10.1016/j.coemr.2020.01.002|journal=Current Opinion in Endocrine and Metabolic Research|volume=11}}</ref>

== ইনহিবিটর ==
অক্সিডেটিভ ফসফরিলেশনকে বাধাগ্রস্ত করার জন্য বেশ কয়েকটি পরিচিত [[ড্রাগ]] এবং [[টক্সিন]] রয়েছে। যদিও এগুলোর মধ্যে কোনো একটি টক্সিন ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনে একক একটি এনজাইমকে বাধা দেয়, তবে এই প্রক্রিয়ার যে কোনো ধাপের বাধা পুরো প্রক্রিয়াটিকেই থামিয়ে দেয়। উদাহরণস্বরূপ, যদি [[ওলিগোমাইসিন]] ATP সিন্থেজকে বাধা দেয়, তাহলে প্রোটনগুলি মাইটোকন্ড্রিয়নে ফিরে যেতে পারবে না।<ref name="Joshi" /> এর ফলে, প্রোটন পাম্পগুলি কার্যকরী হতে পারে না, কারণ গ্রেডিয়েন্ট তাদের জন্য অতিরিক্ত শক্তিশালী হয়ে ওঠে। এর পর, NADH আর অক্সিডাইজড হয় না এবং সিট্রিক অ্যাসিড সাইকেল বন্ধ হয়ে যায়, কারণ NAD<sup>+</sup> এর ঘনত্ব এত কমে যায় যে এই এনজাইমগুলি এটি ব্যবহার করতে পারে না।

ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের অনেক সাইট-নির্দিষ্ট ইনহিবিটর বর্তমান মাইটোকন্ড্রিয়াল শ্বাস-প্রশ্বাস সম্পর্কিত জ্ঞানে অবদান রেখেছে। ATP সিঙ্ক্রিয়াসিসও ইলেকট্রন ট্রান্সপোর্ট চেইনের উপর নির্ভরশীল, তাই সব সাইট-নির্দিষ্ট ইনহিবিটরও ATP উৎপাদন বাধাগ্রস্ত করে। মাছের বিষ [[রোটেনোন]], বার্বিট্যুরেট ড্রাগ [[অ্যামোবার্বিটাল|অ্যামাইটাল]], এবং অ্যান্টিবায়োটিক [[পিয়েরিসিডিন A]] NADH এবং কোএনজাইম Q কে বাধা দেয়।<ref name="Satyanarayana_2002">{{Cite book|title=Biochemistry|vauthors=Satyanarayana U|date=2002|publisher=Books and Allied|isbn=8187134801|oclc=71209231|edition=2nd|location=Kolkata, India}}</ref>

[[কার্বন মনোক্সাইড]], সায়ানাইড, [[হাইড্রোজেন সালফাইড]] এবং আজাইড সাইটোক্রোম অক্সিডেজকে কার্যকরভাবে বাধা দেয়। কার্বন মনোক্সাইড সাইটোক্রোমের রিডিউসড ফর্মের সাথে প্রতিক্রিয়া করে, সায়ানাইড এবং আজাইড অক্সিডাইজড ফর্মের সাথে প্রতিক্রিয়া করে। একটি অ্যান্টিবায়োটিক, [[অ্যান্টিমাইসিন A]], এবং [[ডাইমারকাপ্রোল|ব্রিটিশ অ্যান্টি-লুইসাইট]], একটি প্রতিষেধক যা রাসায়নিক অস্ত্রের বিরুদ্ধে ব্যবহৃত হয়, সাইটোক্রোম B এবং C1 এর মধ্যে সাইটে দুইটি গুরুত্বপূর্ণ ইনহিবিটর।<ref name="Satyanarayana_2002" />
{| class="wikitable" style="margin-left: auto; margin-right: auto;"
!যৌগসমূহ
!ব্যবহার
!কার্যকর স্থল
!অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন এর উপর প্রভাব
|-
|[[Cyanide]]
[[Carbon monoxide|কার্বন মনোক্সাইড]]
[[Azide]]
[[Hydrogen sulfide]]
| align="center" |বিষ
|কমপ্লেক্স IV
|এলেকট্রন পরিবহন চেইনকে বাধা দেয়, কারণ এটি সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজের [[Iron|Fe]]–[[Copper|Cu]] সেন্টারে অক্সিজেনের চেয়ে বেশি শক্তি দিয়ে আবদ্ধ হয়, যার ফলে অক্সিজেনের রিডাকশন বাধিত হয়।<ref>{{cite journal|vauthors=Tsubaki M|date=January 1993|title=Fourier-transform infrared study of cyanide binding to the Fea3-CuB binuclear site of bovine heart cytochrome c oxidase: implication of the redox-linked conformational change at the binuclear site|pages=164–173|doi=10.1021/bi00052a022|pmid=8380331|journal=Biochemistry|volume=32|issue=1}}</ref>
|-
|[[Oligomycin]]
| align="center" |[[অ্যান্টিবায়োটিক]]
|কমপ্লেক্স V
|এটি ATP সিন্থেজকে বাধা দেয়, F<sub>o</sub> সাবইউনিটের মাধ্যমে প্রোটনের প্রবাহকে অবরুদ্ধ করে।<ref name="Joshi2">{{cite journal|vauthors=Joshi S, Huang YG|date=August 1991|title=ATP synthase complex from bovine heart mitochondria: the oligomycin sensitivity conferring protein is essential for dicyclohexyl carbodiimide-sensitive ATPase|pages=255–258|doi=10.1016/0005-2736(91)90051-9|pmid=1831660|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes|volume=1067|issue=2}}</ref>
|-
|[[Carbonyl cyanide m-chlorophenyl hydrazone|CCCP]]
[[2,4-Dinitrophenol]]
| align="center" |বিষ, ওজন কমানোর জন্য<ref group="N">DNP ১৯৩০-এর দশকে [[অ্যান্টি-অবিসিটি মেডিসিন]] হিসেবে ব্যাপকভাবে ব্যবহৃত হতো, তবে তার বিপজ্জনক পার্শ্বপ্রতিক্রিয়ার কারণে এটি শেষপর্যন্ত ব্যবহার বন্ধ করা হয়। তবে আজও এই ঔষধটি অবৈধভাবে এই উদ্দেশ্যে ব্যবহৃত হয়। আরও তথ্যের জন্য [[2,4-Dinitrophenol#Dieting aid]] দেখুন।</ref>
|অভ্যন্তরীণ ঝিল্লী
|[[আয়োনোফোর|আয়োনোফোরগুলো]] প্রোটন গ্রেডিয়েন্ট ভেঙে ফেলে, কারণ তারা প্রোটনকে এক ঝিল্লী থেকে অন্য ঝিল্লীতে নিয়ে যায়। এই আয়োনোফোরগুলো ATP সিন্থেসিস থেকে প্রোটন পাম্পিং বিচ্ছিন্ন করে।<ref>{{cite conference|title=Biomembranes Part F: Bioenergetics: Oxidative Phosphorylation|vauthors=Heytler PG|year=1979|series=Methods in Enzymology|pages=462–472|chapter=Uncouplers of oxidative phosphorylation|doi=10.1016/0076-6879(79)55060-5|isbn=978-0-12-181955-2|pmid=156853|volume=55|editor1=Sidney Fleischer|editor2=Lester Packer}}</ref>
|-
|[[Rotenone]]
| align="center" |[[কীটনাশক]]
|কমপ্লেক্স I
|এটি কমপ্লেক্স I থেকে ইউবিকুইননে ইলেকট্রন পরিবহনকে প্রতিরোধ করে, ইউবিকুইনন-বাইন্ডিং সাইট ব্লক করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Lambert AJ, Brand MD|date=September 2004|title=Inhibitors of the quinone-binding site allow rapid superoxide production from mitochondrial NADH:ubiquinone oxidoreductase (complex I)|pages=39414–39420|doi=10.1074/jbc.M406576200|pmid=15262965|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=279|issue=38|s2cid=26620903}}</ref>
|-
|[[Malonate]] এবং [[oxaloacetate]]
| align="center" |বিষ
|কমপ্লেক্স II
|সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেস (কমপ্লেক্স II) এর প্রতিযোগী অবরোধকারী।<ref>{{cite journal|vauthors=Dervartanian DV, Veeger C|date=November 1964|title=Studies on Succinate Dehydrogenase. I. Spectral Properties of the Purified Enzyme and Formation of Enzyme-Competitive Inhibitor Complexes|pages=233–247|doi=10.1016/0926-6569(64)90182-8|pmid=14249115|journal=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects|volume=92|issue=2}}</ref>
|-
|[[Antimycin A]]
| align="center" |[[মাছ মারার পদার্থ]]
|কমপ্লেক্স III
|এটি [[Coenzyme Q – cytochrome c reductase|সাইটোক্রোম সি রিডাকটেজ]] এর Qi সাইটে আবদ্ধ হয়ে [[উবিকুইনল]] এর অক্সিডেশনকে বাধা দেয়।
|-
|}
অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশনের সব ইনহিবিটরই বিষাক্ত নয়। [[ব্রাউন অ্যাডিপোস টিস্যু|ব্রাউন অ্যাডিপোস টিস্যুতে]], কিছু নিয়ন্ত্রিত প্রোটন চ্যানেল, যেগুলোকে [[আনকাপলিং প্রোটিন]] বলা হয়, শ্বাসক্রিয়া এবং ATP সংশ্লেষণের মধ্যে সংযোগ ভেঙে দিতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Ricquier D, Bouillaud F|date=January 2000|title=The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP|pages=161–179|doi=10.1042/0264-6021:3450161|pmc=1220743|pmid=10620491|journal=The Biochemical Journal|volume=345|issue=Pt 2}}</ref> এই দ্রুত শ্বাসক্রিয়া তাপ উৎপন্ন করে, যা বিশেষ করে [[শরীরের তাপমাত্রা]] বজায় রাখার জন্য [[হাইবারনেশন|হাইবারনেটিং]] প্রাণীদের জন্য গুরুত্বপূর্ণ, যদিও এই প্রোটিনগুলো সম্ভবত কোষের চাপের প্রতি প্রতিক্রিয়া হিসেবে আরো সাধারণ কোনো কাজও করতে পারে।<ref>{{cite journal|vauthors=Borecký J, Vercesi AE|year=2005|title=Plant uncoupling mitochondrial protein and alternative oxidase: energy metabolism and stress|pages=271–286|doi=10.1007/s10540-005-2889-2|pmid=16283557|journal=Bioscience Reports|volume=25|issue=3–4|s2cid=18598358}}</ref>

== ইতিহাস ==
{{further|জৈব রসায়নের ইতিহাস|আণবিক জীববিজ্ঞানের ইতিহাস}}অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন (oxidative phosphorylation) ক্ষেত্রটি শুরু হয় ১৯০৬ সালে [[আরথার হারডেন]] দ্বারা এক গুরুত্বপূর্ণ প্রতিবেদন পেশ করার মাধ্যমে, যেখানে তিনি কোষীয় [[অ্যালকোহলীয় ফারমেন্টেশন]] (fermentation) প্রক্রিয়ায় ফসফেটের গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা উল্লেখ করেন। তবে, শুরুতে কেবল [[শর্করা ফসফেট|শর্করা ফসফেটগুলিই]] এতে সংশ্লিষ্ট ছিল বলে জানা গিয়েছিল।<ref>{{cite journal|vauthors=Harden A, Young WJ|year=1906|title=The alcoholic ferment of yeast-juice|pages=405–20|doi=10.1098/rspb.1906.0029|doi-access=free|journal=Proceedings of the Royal Society|volume=B|issue=77}}</ref> তবে ১৯৪০ সালের শুরুর দিকে [[হেরমান কাল্কার]] শর্করা অক্সিডেশন এবং ATP উৎপাদনের মধ্যে সম্পর্ক প্রতিষ্ঠিত করেন,<ref>{{cite journal|vauthors=Kalckar HM|date=November 1974|title=Origins of the concept oxidative phosphorylation|pages=55–63|doi=10.1007/BF01874172|pmid=4279328|journal=Molecular and Cellular Biochemistry|volume=5|issue=1–2|s2cid=26999163}}</ref> যা ১৯৪১ সালে [[ফ্রিটজ আলবার্ট লিপমান]] দ্বারা প্রস্তাবিত শক্তি স্থানান্তরের জন্য ATP-এর কেন্দ্রীয় ভূমিকার সমর্থন প্রদান করে।<ref>{{cite journal|vauthors=Lipmann F|year=1941|title=Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy|pages=99–162|doi=10.4159/harvard.9780674366701.c141|isbn=9780674366701|journal=Adv Enzymol|volume=1}}</ref> পরে, ১৯৪৯ সালে মরিস ফ্রিডকিন এবং [[অ্যালবার্ট এল. লেহনিঞ্জার]] প্রমাণ করেন যে কোএনজাইম NADH শর্করা-ক্রিয়ামূলক পথ যেমন সাইট্রিক অ্যাসিড চক্র এবং ATP সংশ্লেষণের সাথে যুক্ত থাকে।<ref>{{cite journal|vauthors=Friedkin M, Lehninger AL|date=April 1949|title=Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/178/2/611|pages=611–644|doi=10.1016/S0021-9258(18)56879-4|pmid=18116985|archive-url=https://web.archive.org/web/20081216081441/http://www.jbc.org/cgi/reprint/178/2/611|archive-date=16 December 2008|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=178|issue=2}}</ref> "অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন" শব্দটি ১৯৩৯ সালে {{Interlanguage link|ভলোদিমির বেলিৎসার|uk|Беліцер Володимир Олександрович}} দ্বারা গঠিত হয়েছিল।<ref>{{cite journal|vauthors=Kalckar HM|year=1991|title=50 years of biological research--from oxidative phosphorylation to energy requiring transport regulation|pages=1–37|doi=10.1146/annurev.bi.60.070191.000245|pmid=1883194|doi-access=free|journal=Annual Review of Biochemistry|volume=60}}</ref><ref>{{Cite journal|vauthors=Belitser VA, Tsibakova ET|year=1939|title=About phosphorilation mechanism coupled with respiration|pages=516–534|journal=[[Biokhimiya]]|volume=4}}</ref>

আরো বিশ বছর ধরে, ATP উৎপাদনের প্রক্রিয়া রহস্যময় ছিল, বিজ্ঞানীরা এমন এক "উচ্চ শক্তির মধ্যবর্তী" খুঁজছিলেন যা অক্সিডেশন এবং ফসফোরাইলেশন প্রতিক্রিয়াগুলিকে সংযুক্ত করবে।<ref>{{cite journal|vauthors=Slater EC|date=November 1953|title=Mechanism of phosphorylation in the respiratory chain|pages=975–978|doi=10.1038/172975a0|pmid=13111237|journal=Nature|volume=172|issue=4387|s2cid=4153659|bibcode=1953Natur.172..975S}}</ref> এই ধাঁধা সমাধান করেছিলেন [[পিটার ডি. মিচেল]] ১৯৬১ সালে [[কেমিওসমোটিক তত্ত্ব]] (chemiosmotic theory) প্রকাশের মাধ্যমে।<ref>{{cite journal|vauthors=Mitchell P|date=July 1961|title=Coupling of phosphorylation to electron and hydrogen transfer by a chemi-osmotic type of mechanism|pages=144–148|doi=10.1038/191144a0|pmid=13771349|journal=Nature|volume=191|issue=4784|s2cid=1784050|bibcode=1961Natur.191..144M}}</ref> প্রথম দিকে, এই প্রস্তাবনা ছিল অত্যন্ত বিতর্কিত, তবে ধীরে ধীরে এটি গৃহীত হয় এবং মিচেলকে ১৯৭৮ সালে [[নোবেল পুরস্কার]] প্রদান করা হয়।<ref>{{cite book|title=Peter Mitchell and the Vital Force|vauthors=Saier Jr MH|oclc=55202414}}</ref><ref>{{cite web|year=1978|publisher=Nobel Foundation|title=David Keilin's Respiratory Chain Concept and Its Chemiosmotic Consequences|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1978/mitchell-lecture.pdf|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20070927135238/http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1978/mitchell-lecture.pdf|archive-date=2007-09-27|access-date=2007-07-21|work=Nobel lecture|vauthors=Mitchell P}}</ref> পরবর্তীকালে গবেষণা কেন্দ্রীভূত হয়েছিল সংশ্লিষ্ট এনজাইমগুলিকে বিশুদ্ধ করা এবং তাদের বৈশিষ্ট্য বিশ্লেষণ করার ওপর, যেখানে [[ডেভিড ই. গ্রিন]] ইলেকট্রন পরিবহন চেইনের কমপ্লেক্সগুলি নিয়ে এবং [[এফ্রেইম রাকার]] ATP সিন্থেসিসের ওপর গুরুত্বপূর্ণ অবদান রাখেন।<ref>{{cite journal|vauthors=Pullman ME, Penefsky HS, Datta A, Racker E|date=November 1960|title=Partial resolution of the enzymes catalyzing oxidative phosphorylation. I. Purification and properties of soluble dinitrophenol-stimulated adenosine triphosphatase|url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/235/11/3322|pages=3322–3329|doi=10.1016/S0021-9258(20)81361-1|pmid=13738472|archive-url=https://web.archive.org/web/20070929091858/http://www.jbc.org/cgi/reprint/235/11/3322|archive-date=29 September 2007|url-status=live|doi-access=free|journal=The Journal of Biological Chemistry|volume=235|issue=11}}</ref> ATP সিন্থেসিসের প্রক্রিয়াটি সমাধান করার জন্য একটি গুরুত্বপূর্ণ পদক্ষেপ প্রদান করেন [[পল ডি. বয়ার]] ১৯৭৩ সালে "বাইন্ডিং চেঞ্জ" মেকানিজমের মাধ্যমে, পরে ১৯৮২ সালে তিনি রোটেশনাল কাতালাইসিসের ধারণা উত্থাপন করেন।<ref name="Gresser2" /><ref>{{cite journal|vauthors=Boyer PD, Cross RL, Momsen W|date=October 1973|title=A new concept for energy coupling in oxidative phosphorylation based on a molecular explanation of the oxygen exchange reactions|pages=2837–2839|doi=10.1073/pnas.70.10.2837|pmc=427120|pmid=4517936|doi-access=free|journal=Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America|volume=70|issue=10|bibcode=1973PNAS...70.2837B}}</ref> সাম্প্রতিক গবেষণায় [[X-ray crystallography|গঠনমূলক অধ্যয়ন]] করা হয়েছে অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন-এ সংশ্লিষ্ট এনজাইমগুলোর ওপর [[জন ই. ওয়াকার]] দ্বারা, যেখানে ওয়াকার এবং বয়ারকে ১৯৯৭ সালে নোবেল পুরস্কার দেওয়া হয়।<ref>{{cite web|publisher=Nobel Foundation|title=The Nobel Prize in Chemistry 1997|url=http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/|url-status=live|archive-url=https://web.archive.org/web/20170325181904/http://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1997/|archive-date=2017-03-25|access-date=2007-07-21}}</ref>

== আরও দেখুন ==

* [[রেস্পিরোমেট্রি]]
* [[TIM/TOM কমপ্লেক্স]]

== টীকা ==
{{Reflist|group="N"}}

== তথ্যসূত্র ==
{{Reflist|32em}}<references />

== আরও পড়ুন ==

=== প্রাথমিক ===
* {{cite book| vauthors = Nelson DL, Cox MM |title=Lehninger Principles of Biochemistry|edition=4th|publisher=W. H. Freeman|year=2004|isbn=0-7167-4339-6|url-access=registration|url=https://archive.org/details/lehningerprincip00lehn_0}}
* {{cite book| vauthors = Schneider ED, Sagan D|title=Into the Cool: Energy Flow, Thermodynamics and Life|edition=1st|publisher=University of Chicago Press|year=2006|isbn=0-226-73937-6}}
* {{cite book| vauthors = Lane N |title=Power, Sex, Suicide: Mitochondria and the Meaning of Life | url = https://archive.org/details/powersexsuicidem0000lane_c5y8 |edition=1st|publisher=Oxford University Press, USA |year=2006|isbn=0-19-920564-7|author-link=Nick Lane }}

=== উন্নত ===
* {{cite book| vauthors = Nicholls DG, Ferguson SJ |title=Bioenergetics 3 | url = https://archive.org/details/bioenergetics30000nich |edition=1st|publisher=Academic Press|year=2002|isbn=0-12-518121-3}}
* {{cite book| vauthors = Haynie D |title=Biological Thermodynamics |edition=1st|publisher=Cambridge University Press|year=2001|isbn=0-521-79549-4}}
* {{cite book| vauthors = Rajan SS |title=Introduction to Bioenergetics |edition=1st|publisher=Anmol |year=2003|isbn=81-261-1364-2}}
* {{cite book| veditors = Wikstrom M |title=Biophysical and Structural Aspects of Bioenergetics | url = https://archive.org/details/biophysicalstruc0000unse |edition=1st|publisher=Royal Society of Chemistry |year=2005|isbn=0-85404-346-2}}

=== সাধারণ উৎস ===
* [http://www.wiley.com/legacy/college/boyer/0470003790/animations/electron_transport/electron_transport.htm অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলে শ্রেণীবদ্ধ অ্যানিমেটেড ডায়াগ্রাম] [[John Wiley & Sons|Wiley and Co]] ''কনসেপ্টস ইন বায়োকেমিস্ট্রি''
* [http://www.life.uiuc.edu/crofts/bioph354/ অনলাইন বায়োফিজিক্স লেকচার] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20090502064759/http://www.life.uiuc.edu/crofts/bioph354/ |date=2009-05-02 }} এন্টনি ক্রফটস, [[University of Illinois at Urbana–Champaign]]
* [https://www.youtube.com/watch?v=PjdPTY1wHdQ ATP সিনথেজ] গ্রাহাম জনসন

=== কাঠামোগত উৎস ===
* [[Protein Data Bank|PDB]] মাসের অণু:
** [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb72_1.html ATP সিনথেজ] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724160107/http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb72_1.html |date=2020-07-24 }}
** [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb36_1.html সাইটোক্রোম সি] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724160103/http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb36_1.html |date=2020-07-24 }}
** [http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb5_1.html সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ] {{Webarchive|url=https://web.archive.org/web/20200724160107/http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb5_1.html |date=2020-07-24 }}
* ইন্টারঅ্যাকটিভ মলিকুলার মডেল [[Universidade Fernando Pessoa]]-এ:
** [https://web.archive.org/web/20090112031333/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-ien.htm NADH ডিহাইড্রোজেনেজ]
** [https://web.archive.org/web/20090111212436/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-iien.htm সাক্সিনেট ডিহাইড্রোজেনেজ]
** [https://web.archive.org/web/20090112035125/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-iiien.htm কোএনজাইম কিউ - সাইটোক্রোম সি রিডাকটেজ]
** [https://web.archive.org/web/20090111220321/http://www2.ufp.pt/~pedros/anim/2frame-iven.htm সাইটোক্রোম সি অক্সিডেজ]

{{DEFAULTSORT:অক্সিডেটিভ ফসফোরাইলেশন}}
[[বিষয়শ্রেণী:কোষীয় শ্বাসপ্রশ্বাস]]
[[বিষয়শ্রেণী:ইন্টিগ্রাল মেমব্রেন প্রোটিন]]
[[বিষয়শ্রেণী:মেটাবোলিজম]]
[[বিষয়শ্রেণী:রিডক্স]]