অ্যামিনো অ্যাসিড-এর উৎস দেখুন

[[চিত্র:L-amino_acid_structure.svg|থাম্ব|290x290px| "নিরপেক্ষ" গঠনরূপে একটি সাধারণ এল-অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠনঃ এই রূপটি আসলে জলীয় দ্রবণে বা কঠিন অবস্থায় সনাক্তযোগ্য পরিমাণে বিদ্যমান-এটি বুঝানো ছাড়াই এটির জন্য একটি পদ্ধতিগত নাম প্রয়োজন।]]
'''অ্যামিনো অ্যাসিড''' হল [[জৈব যৌগ]] যাতে [[অ্যামিন|অ্যামিনো]] এবং [[কার্বক্সিলিক অ্যাসিড|কার্বক্সিলেট]]  [[কার্যকরী মূলক|ফাংশনাল গ্রুপ]] বিদ্যমান থাকে, সাথে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য নির্দিষ্ট একটি সাইড চেইনও (R গ্রুপ) থাকে।<ref>{{Lehninger4th|name-list-style=vanc}}</ref> প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডে উপস্থিত [[মৌলিক পদার্থ|মৌলগুলি]] হলো [[কার্বন]] (C), [[হাইড্রোজেন]] (H), [[অক্সিজেন]] (O), এবং [[নাইট্রোজেন]] (N); এছাড়াও সিস্টাইন এবং মেথিওনিনের পার্শ্ব শৃঙ্খলে [[গন্ধক|সালফার]] (S) থাকে এবং কম প্রচলিত অ্যামিনো অ্যাসিড, যেমন সেলেনোসিস্টাইনে [[সেলেনিয়াম]] (Se) উপস্থিত থাকে। {{As of|2020}}, ৫০০ টিরও বেশি প্রাকৃতিকভাবে প্রাপ্ত অ্যামিনো অ্যাসিড, পেপটাইড যৌগসমূহের মনোমার একক গঠন করে বলে জানা যায়, যেসব পেপটাইড যৌগসমূহের মধ্যে [[প্রোটিন]]<nowiki/>ও অন্তর্ভুক্ত। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Flissi|প্রথমাংশ=Areski|শেষাংশ২=Ricart|প্রথমাংশ২=Emma|বছর=2020|শিরোনাম=Norine: update of the nonribosomal peptide resource|পাতাসমূহ=D465–D469|ডিওআই=10.1093/nar/gkz1000|pmc=7145658|pmid=31691799}}</ref> (যদিও [[বংশগতীয় সংকেত|জেনেটিক কোডে]] মাত্র 20টি দেখা যায়, অতিরিক্ত দেখা যায় সেলেনোসিস্টাইন, যা একটি বিশেষ উপায়ে এনকোড করা হয়)। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Böck A, Forchhammer K, Heider J, Baron C|তারিখ=December 1991|শিরোনাম=Selenoprotein synthesis: an expansion of the genetic code|পাতাসমূহ=463–7|ডিওআই=10.1016/0968-0004(91)90180-4|pmid=1838215}}</ref>

জৈব-রাসায়নিক নামকরণের যৌথ কমিশন<ref name="iupaciub2">{{ওয়েব উদ্ধৃতি|বছর=1983|প্রকাশক=IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature|শিরোনাম=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides|ইউআরএল=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html|ইউআরএল-অবস্থা=dead|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20081009023202/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/AA1n2.html|আর্কাইভের-তারিখ=9 October 2008|সংগ্রহের-তারিখ=17 November 2008}}</ref> (Joint Commission on Biochemical Nomenclature) অ্যামিনো অ্যাসিডসমূহের আনুষ্ঠানিক নাম প্রদান করেঃ এক্ষেত্রে তারা চিত্রে দেখানো অ্যামিনো অ্যাসিডের (এল-অ্যামিনো অ্যাসিড) কাল্পনিক "নিরপেক্ষ" কাঠামোর পরিপ্রেক্ষিতে নামকরণ করে থাকে।

উদাহরণস্বরূপ, অ্যালানিনের পদ্ধতিগত নাম হল 2-অ্যামিনোপ্রোপ্যানোইক অ্যাসিড যা নির্ভর করে এর গাঠনিক সংকেত, CH<sub>3</sub>-CH(NH<sub>2</sub>)-COOH এর উপর। উক্ত কমিশন এই পদ্ধতির যথার্থতা নিম্নরূপে তুলে ধরে :<blockquote>প্রদত্ত পদ্ধতিগত নাম এবং সংকেতগুলো অনুমানমূলক (রাসায়নিক) গঠন নির্দেশ করে যেখানে অ্যামিনো গ্রুপগুলি হাইড্রোজেনমুক্ত (unprotonated) এবং কার্বক্সিল গ্রুপগুলি অবিভাজিত (undissociated)। এই রীতিটি বিভিন্ন নামকরণ সংক্রান্ত সমস্যা এড়ানোর ক্ষেত্রে কার্যকর কিন্তু, এর দ্বারা এমনটা বোঝানো ঠিক হবে না যে এই (গাঠনিক) কাঠামোগুলি অ্যামিনো-অ্যাসিড অণুগুলোর একটি মাত্রা পরিমাণ অংশের প্রতিনিধিত্ব করে।</blockquote>'''<big>প্রকারভেদ ও অবস্থান</big>'''

অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোকে মূল কাঠামোগত কার্যকরী মূলকগুলির অবস্থান অনুসারে [[আলফা এবং বিটা কার্বন|আলফা- <span style="white-space: nowrap">(α-)</span>, বিটা- <span style="white-space: nowrap">(β-)</span>, গামা- <span style="white-space: nowrap">(γ-)</span> বা ডেল্টা- <span style="white-space: nowrap">(δ-)</span>]] শ্রেণিতে বিন্যস্ত করা যেতে পারে; অন্যান্য শ্রেণীগুলি রাসায়নিক মেরুতা বা [[রাসায়নিক মেরুতা|পোলারিটি]], [[আয়নিকরণ]], এবং পার্শ্ব-শিকল গ্রুপ টাইপ ( [[অ্যালিফ্যাটিক হাইড্রোকার্বন|এলিফ্যাটিক]], [[ওপেন-চেইন যৌগ|অ্যাসাইক্লিক]], [[সুগন্ধি|অ্যারোমেটিক]], [[হাইড্রক্সি গ্রুপ|হাইড্রক্সিল]] বা [[গন্ধক|সালফার]] ধারণকারী, ইত্যাদির সাথে সম্পর্কিত)। অ্যামিনো অ্যাসিডের [[অবশিষ্টাংশ (রসায়ন)|অবশিষ্টাংশগুলি]] , প্রোটিনরুপে মানুষের [[ঐচ্ছিক পেশী|পেশী]] এবং অন্যান্য [[কলা (জীববিজ্ঞান)|টিস্যুগুলির]] দ্বিতীয় বৃহত্তম গাঠনিক উপাদান ([[পানি]] হল বৃহত্তম) হিসেবে বিরাজ করে। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Human nutrition in the developing world|শেষাংশ=Latham|প্রথমাংশ=Michael C.|অধ্যায়ের-ইউআরএল=http://www.fao.org/docrep/W0073E/w0073e04.htm#P1625_217364|বছর=1997|ধারাবাহিক=Food and Nutrition Series – No. 29|প্রকাশক=Food and Agriculture Organization of the United Nations|অধ্যায়=Chapter 8. Body composition, the functions of food, metabolism and energy}}</ref> এছাড়া, প্রোটিনের অবশিষ্টাংশ (protein residues) হিসাবে তাদের ভূমিকা ছাড়াও, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি [[নিউরোট্রান্সমিটার]] পরিবহন এবং [[জৈবসংশ্লেষণ|জৈব সংশ্লেষণের]] মতো অনেকগুলি প্রক্রিয়াতে অংশগ্রহণ করে।

== ইতিহাস ==
প্রথম কয়েকটি অ্যামিনো অ্যাসিড ১৯০০-এর দশকের গোড়ার দিকে আবিষ্কৃত হয়েছিল।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Vickery HB, Schmidt CL|বছর=1931|শিরোনাম=The history of the discovery of the amino acids|পাতাসমূহ=169–318|ডিওআই=10.1021/cr60033a001|সাময়িকী=Chem. Rev.|খণ্ড=9|সংখ্যা নং=2}}</ref><ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Hansen|প্রথমাংশ=Sabine|তারিখ=May 2015|ভাষা=de|শিরোনাম=Die Entdeckung der proteinogenen Aminosäuren von 1805 in Paris bis 1935 in Illinois|ইউআরএল=https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Entdeckung-der-Aminos%C3%A4uren.pdf|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20171201232937/https://www.arginium.de/wp-content/uploads/2015/12/Entdeckung-der-Aminos%C3%A4uren.pdf|আর্কাইভের-তারিখ=1 December 2017|name-list-style=vanc|অবস্থান=Berlin}}</ref> ১৮০৬ সালে ফরাসি রসায়নবিদ লুই-নিকোলাস ভাউকুলিন এবং পিয়েরে জিন রবিকেট অ্যাসপারাগাস থেকে একটি যৌগ নিষ্কাশন করেছিলেন যা পরবর্তীকালে অ্যাসপারাগিন নামে পরিচিতি পেয়েছিল- এটিই ছিল প্রথম আবিষ্কৃত অ্যামিনো অ্যাসিড।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Vauquelin LN, Robiquet PJ|বছর=1806|শিরোনাম=The discovery of a new plant principle in Asparagus sativus|পাতাসমূহ=88–93|সাময়িকী=Annales de Chimie|খণ্ড=57}}</ref><ref name="Anfinsen2">{{বই উদ্ধৃতি|ইউআরএল=https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99|শিরোনাম=Advances in Protein Chemistry|vauthors=Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM|বছর=1972|প্রকাশক=Academic Press|পাতাসমূহ=[https://archive.org/details/advancesinprotei26anfi/page/99 99, 103]|আইএসবিএন=978-0-12-034226-6|অবস্থান=New York}}</ref> সিস্টিন আবিষ্কৃত হয়েছিল ১৮১০ সালে,<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Wollaston WH|বছর=1810|শিরোনাম=On cystic oxide, a new species of urinary calculus|পাতাসমূহ=223–230|ডিওআই=10.1098/rstl.1810.0015|s2cid=110151163|সাময়িকী=Philosophical Transactions of the Royal Society|খণ্ড=100}}</ref> যদিও এর মনোমার- সিস্টেইন ১৮৮৪ সাল পর্যন্ত অনাবিষ্কৃত ছিল।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Baumann E|বছর=1884|শিরোনাম=Über cystin und cystein|ইউআরএল=http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16533|পাতাসমূহ=299–305|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20110314075450/http://vlp.mpiwg-berlin.mpg.de/library/data/lit16533|আর্কাইভের-তারিখ=14 March 2011|ইউআরএল-অবস্থা=dead|সংগ্রহের-তারিখ=28 March 2011|সাময়িকী=Z Physiol Chem|খণ্ড=8|সংখ্যা নং=4}}</ref>{{efn|The late discovery is explained by the fact that cysteine becomes oxidized to cystine in air.}}

১৮২০ সালে গ্লাইসিন এবং লিউসিন আবিষ্কৃত হয়।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Braconnot HM|বছর=1820|শিরোনাম=Sur la conversion des matières animales en nouvelles substances par le moyen de l'acide sulfurique|ধারাবাহিক=2nd Series|পাতাসমূহ=113–125|সাময়িকী=Annales de Chimie et de Physique|খণ্ড=13}}</ref> আবিষ্কৃত ২০ টি সাধারণ অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে শেষটি ছিল থ্রেওনিন যেটি উইলিয়াম কামিং রোজ ১৯৩৫ সালে আবিষ্কার করেছিলেন, (এছাড়াও) তিনি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডও নিরুপণ করেছিলেন এবং অত্যানুকুল বৃদ্ধির (optimal growth) জন্য সকল অ্যামিনো অ্যাসিডের ন্যূনতম দৈনিক চাহিদা নির্ধারণ করেছিলেন।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Simoni RD, Hill RL, Vaughan M|তারিখ=September 2002|শিরোনাম=The discovery of the amino acid threonine: the work of William C. Rose [classical article]|ইউআরএল=http://www.jbc.org/content/277/37/e25|পাতাসমূহ=E25|ডিওআই=10.1016/S0021-9258(20)74369-3|pmid=12218068|doi-access=free|সাময়িকী=The Journal of Biological Chemistry|খণ্ড=277|সংখ্যা নং=37}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=McCoy RH, Meyer CE, Rose WC|বছর=1935|শিরোনাম=Feeding Experiments with Mixtures of Highly Purified Amino Acids. VIII. Isolation and Identification of a New Essential Amino Acid|ইউআরএল=https://archive.org/details/sim_journal-of-biological-chemistry_1935-1936_112/page/283|পাতাসমূহ=283–302|ডিওআই=10.1016/S0021-9258(18)74986-7|doi-access=free|সাময়িকী=Journal of Biological Chemistry|খণ্ড=112}}</ref>

(অ্যামিনো অ্যাসিড) রাসায়নিক যৌগশ্রেণীর একত্ব (unity) ১৮৬৫ সালে বিজ্ঞানী উর্টজ কর্তৃক প্রথম চিহ্নিত হয়েছিল, তবে তিনি এর কোনও নির্দিষ্ট নাম দেননি।<ref>Menten, P. ''Dictionnaire de chimie: Une approche étymologique et historique''. De Boeck, Bruxelles. [https://books.google.com/books?id=NKTKDgAAQBAJ link].</ref> ইংরেজি ভাষায় "অ্যামিনো অ্যাসিড" শব্দটির প্রথম ব্যবহার ১৮৯৮ সাল থেকে শুরু হয়,<ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Harper|প্রথমাংশ=Douglas|শিরোনাম=amino-|ইউআরএল=https://www.etymonline.com/word/amino-|সংগ্রহের-তারিখ=19 July 2010|কর্ম=Online Etymology Dictionary|name-list-style=vanc}}</ref> আর; জার্মান শব্দ, Aminosäure, এর আগে থেকে ব্যবহৃত হচ্ছিল।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Paal C|বছর=1894|শিরোনাম=Ueber die Einwirkung von Phenyl‐i‐cyanat auf organische Aminosäuren|ইউআরএল=https://zenodo.org/record/1425732|পাতাসমূহ=974–979|ডিওআই=10.1002/cber.189402701205|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20200725075835/https://zenodo.org/record/1425732|আর্কাইভের-তারিখ=2020-07-25|ইউআরএল-অবস্থা=dead|সাময়িকী=Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft|খণ্ড=27}}</ref> দেখা যায় যে, এনজাইমঘটিত বিপাকক্রিয়া বা অম্ল পানি-বিশ্লেষণ (অ্যাসিড হাইড্রোলাইসিস-acid [[:en:Hydrolysis|hydrolysis]]) পরবর্তী ধাপে প্রোটিনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিড উৎপন্ন করে থাকে। ১৯০২ সালে, এমিল ফিশার এবং ফ্রাঞ্জ হফমেস্টার স্বাধীনভাবে প্রস্তাব করেছিলেন যে, প্রোটিনগুলি অনেক অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে গঠিত হয়, যার ফলে একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামিনো গ্রুপের সাথে অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বোক্সিল গ্রুপের বন্ধন তৈরি হয় , যার ফলে একটি রৈখিক কাঠামো তৈরি হয় যেটিকে বিজ্ঞানী ফিশার "পেপটাইড" (পেপটাইড বন্ধন) বলে অভিহিত করেছিলেন।<ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Contrasts in Scientific Style: Research Groups in the Chemical and Biochemical Sciences|শেষাংশ=Fruton|প্রথমাংশ=Joseph S.|বছর=1990|প্রকাশক=American Philosophical Society|পাতাসমূহ=163–165|অধ্যায়=Chapter 5- Emil Fischer and Franz Hofmeister|আইএসবিএন=978-0-87169-191-0|name-list-style=vanc|খণ্ড=191}}</ref>

== সাধারণ গঠন ==
এই পাতার শীর্ষে দেখানো কাঠামোতে R বলতে প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য নির্দিষ্ট একটি [[প্রতিস্থাপক|পার্শ্ব চেইন]] বুঝায়। [[কার্বক্সিলিক অ্যাসিড|কার্বক্সিল গ্রুপের]] পাশে থাকা [[কার্বন]] পরমাণুকে [[আলফা এবং বিটা কার্বন|α–কার্বন]] বলা হয়। α-কার্বনের সাথে সরাসরি সংযুক্ত একটি [[অ্যামিন|অ্যামিনো গ্রুপ]] ধারণকারী অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে ''α-অ্যামিনো অ্যাসিড'' হিসাবে উল্লেখ করা হয়। <ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|প্রকাশক=Merriam-Webster Inc.|শিরোনাম=Alpha amino acid|ইউআরএল=http://www.merriam-webster.com/medical/alpha-amino%20acid|ওয়েবসাইট=The Merriam-Webster.com Medical Dictionary}}.</ref> এর মধ্যে রয়েছে [[প্রোলিন]] এবং [[হাইড্রক্সিপ্রোলিন|হাইড্রোক্সিপ্রোলিন]] , যেগুলো [[অ্যামিন|সেকেন্ডারি অ্যামাইন]] এর অন্তর্ভুক্ত । পূর্বে এগুলিকে প্রায়শই ''ইমিনো অ্যাসিড'' বলা হত, যেটি ছিল একটি ভুল নাম, কারণ এগুলোতে কোন ইমাইন গ্রুপিং (HN=C) থাকে না  । <ref name="goldbook2">{{GoldBookRef|file=I02959|title=Imino acids}}Retrieved 2 April 2012</ref> তথাপিও, পুরাতন নামটি প্রায়শই ব্যবহৃত হয়।

=== সমরুপতা (Isomerism) ===
অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ প্রাকৃতিক রুপগুলির গঠনে রয়েছে -NH<sub>3</sub><sup>+</sup> (প্রোলিনের ক্ষেত্রে -NH<sub>2</sub><sup>+</sup>-) এবং -CO<sub>2</sub><sup>-</sup> কার্যকরী মূলক একই C পরমাণুর সাথে সংযুক্ত থাকে, এবং এইকারণে এরা α-অ্যামিনো অ্যাসিড শ্রেণীভুক্ত। অ্যাকাইরাল [[গ্লাইসিন]] বাদে, সকল প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডের <small>এল</small> কনফিগারেশন রয়েছে,<ref name="Creighton">{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Proteins: structures and molecular properties|শেষাংশ=Creighton|প্রথমাংশ=Thomas H.|অধ্যায়ের-ইউআরএল=https://archive.org/details/proteinsstructur0000crei|বছর=1993|প্রকাশক=W. H. Freeman|অধ্যায়=Chapter 1|আইএসবিএন=978-0-7167-7030-5}}</ref> এবং এগুলো শুধুমাত্র রাইবোসোমে রুপান্তরণের (translation) সময় [[প্রোটিন|প্রোটিনে]] পাওয়া যায়।

অ্যামিনো অ্যাসিড কনফিগারেশনের <small>এল</small> এবং <small>ডি</small> নিয়মটি অ্যামিনো অ্যাসিডের নিজস্ব আলোক ক্রিয়াকে (optical activity) বোঝায় না বরং [[গ্লিসারাল্ডিহাইড|গ্লিসারালডিহাইডের]] আইসোমারের আলোক ক্রিয়াকে বোঝায় যেখান থেকে তাত্ত্বিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষিত হতে পারে ( <small>ডি</small> -গ্লিসারালডিহাইড ডান-ঘূর্ণীঃ dextrorotatory ; <small>এল</small> -গ্লিসারালডিহাইড বাম-ঘূর্ণীঃ levorotatory)।

একটি বিকল্প নিয়ম হল, ''পরম কনফিগারেশন'' নির্দিষ্ট করার জন্য [[Cahn-Ingold-Prelog অগ্রাধিকার নিয়ম|( ''S'' ) এবং ( ''R'' )]] নির্দেশক ব্যবহার করা। <ref name="Cahn" /> প্রোটিনের প্রায় সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের α কার্বন ( ''S'' ) রুপে থাকে, যার মধ্যে [[সিস্টিন|সিস্টাইন]] ( ''R'' ) এবং [[গ্লাইসিন]] অ- [[চিরালিটি|কাইরাল]]। <ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Hatem|প্রথমাংশ=Salama Mohamed Ali|বছর=2006|প্রকাশক=University of Giessen|শিরোনাম=Gas chromatographic determination of Amino Acid Enantiomers in tobacco and bottled wines|ইউআরএল=http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2006/3038/index.html|ইউআরএল-অবস্থা=dead|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20090122104055/http://geb.uni-giessen.de/geb/volltexte/2006/3038/index.html|আর্কাইভের-তারিখ=22 January 2009|সংগ্রহের-তারিখ=17 November 2008}}</ref> অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডের মতো একই জ্যামিতিক অবস্থানে সিস্টাইনের পার্শ্ব-শিকল রয়েছে, কিন্তু ''R'' / ''S'' পরিভাষাটি বিপরীত; কারণ কার্বক্সিল অক্সিজেনের তুলনায় [[গন্ধক|সালফারের]] পারমাণবিক সংখ্যা বেশি, তাই '''[[Cahn-Ingold-Prelog অগ্রাধিকার নিয়ম|ক্যান-ইনগোল্ড-প্রিলোগ]] এর অনুক্রম নিয়ম ''' মতে পার্শ্ব চেইন উচ্চতর অগ্রাধিকার পেয়ে থাকে, বিপরীতে কার্বক্সিল গ্রুপের তুলনায় বেশিরভাগ অন্যান্য পার্শ্ব -শিকলে পরমাণুগুলি তাদের কম অগ্রাধিকার দেয়। <ref name="Cahn">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Cahn, R.S.|শেষাংশ২=Ingold, C.K.|বছর=1966|শিরোনাম=Specification of Molecular Chirality|পাতাসমূহ=385–415|ডিওআই=10.1002/anie.196603851}}</ref>

<small>ডি</small> -অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টগুলো কিছু প্রোটিনে পাওয়া যায়, কিন্তু তারা বিরল।

=== পার্শ্ব-শিকল সমূহ ===
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে α- হিসাবে মনোনীত করা হয় যেক্ষেত্রে অ্যামিনো নাইট্রোজেন পরমাণুটি α-কার্বনের সাথে সংযুক্ত থাকে, আর, কার্বন পরমাণুটি কার্বক্সিলেট গ্রুপের পাশেই থাকে।

নীচের সব ক্ষেত্রে <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math> মান (যদি থাকে) প্রোটিনের মধ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ হিসাবে গ্রুপগুলির আয়নীকরণ মান বুঝায়। তারা মুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math> মান নির্দেশ করে না (যার সামান্য প্রাণ-রাসায়নিক গুরুত্ব আছে)।

==== আলিফ্যাটিক পার্শ্ব-শিকল সমূহ ====
কতগুলো পার্শ্ব-শিকলে শুধুমাত্র H এবং C থাকে এবং এরা আয়নিত হয় না। এগুলি নিম্নরূপ (বন্ধনীতে তিন- এবং এক-অক্ষরের চিহ্ন সহ):
[[চিত্র:Proline01.png|ডান|থাম্ব| প্রোলিনের গঠন]]

* [[গ্লাইসিন]] (গ্লাই, জি): (Gly, G): H-
* [[অ্যালানিন|অ্যালানাইন]] (আলা, এ): (Ala, A): CH<sub>3</sub>-
* [[ভ্যালিন|ভ্যালাইন]] (ভাল, ভি): (Val, V): (CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>CH-
* [[লিউসিন]] (লিউ, এল): (Leu, L) (CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>CHCH<sub>2</sub>-
* [[আইসোলিউসিন]] (ইলে, আই):(Ile, I):CH<sub>3</sub>CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)  
* [[প্রোলিন]] (প্রো, পি): (Pro, P): -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>- অ্যামিনের উপর চাক্রিক কাঠামোকৃত (cyclized onto the amine)

==== নিরপেক্ষ মেরুক পার্শ্ব-শিকলসমূহ (Polar neutral side-chains) ====
দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড অ্যালকোহল যুক্ত পার্শ্ব-শিকল ধারণ করে। এগুলি স্বাভাবিক অবস্থায় আয়নিত হয় না, যদিও একটি অ্যামিনো অ্যাসিড যার নাম সেরিন, সেটি [[সেরিন প্রোটিজ|সেরিন প্রোটিস]] দ্বারা প্রভাবনের (catalysis) সময় প্রোটন-বর্জিত (deprotonated:ডিপ্রোটোনেটেড) হয়ে যায়: এটি একটি খুবই ব্যতিক্রমী উদাহরণ, এবং সাধারণভাবে তা সেরিন অবশিষ্টাংশের (serine residues) বৈশিষ্ট্য নয়।

* [[সেরিন]] (Ser, S, https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b030798b388df75544df8fc8c18fd46eaaf59a9b নাই, যখন খুবই ব্যতিক্রমী না হয়): HOCH<sub>2</sub>-
* [[থ্রিয়োনিন|থ্রিওনিন]] (Thr, T, https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b030798b388df75544df8fc8c18fd46eaaf59a9b নাই ): CH<sub>3</sub>CHOH-

থ্রিওনিনের দুটি কাইরাল কেন্দ্র রয়েছে, শুধুমাত্র অ-কাইরাল গ্লাইসিন বাদে সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের সাধারণ α-কার্বনে যে <small>এল</small> (2 ''S'' ) কাইরাল কেন্দ্র আছে তা নয়, বরং β-কার্বনেও (3 ''R'' ) রয়েছে । সম্পূর্ণ স্টেরিও-রাসায়নিক বৈশিষ্টরুপ (stereochemical specification) হল <small>এল</small> -[[থ্রিয়োনিন|থ্রিওনিন]] (2 ''S'' ,3 ''R'' )।

==== অ্যামাইড পার্শ্ব-শিকলসমূহ ====
দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামাইড পার্শ্ব-শিকল রয়েছে, যা নিম্নরূপ:

* অ্যাস্পারাজিন (Asn, N): NH<sub>2</sub>COCH<sub>2</sub>-
* গ্লুটামিন (Gln, Q): NH<sub>2</sub>COCH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-

এই পার্শ্ব-শিকলগুলি pH-এর স্বাভাবিক পরিসরে আয়নিত হয় না।

==== সালফারযুক্ত পার্শ্ব-শিকলসমূহ ====
দুটি পার্শ্ব-শিকলে সালফার পরমাণু থাকে, যাদের মধ্যে একটি সাধারণ pH পরিসরে আয়নিত হয় ( <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math> নির্দেশিত) এবং অন্যটি হয় না:

* [[সিস্টিন|সিস্টাইন]] (Cys, C, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 8.3</math> ): SHCH<sub>2</sub>-
* [[মেথিওনিন]] (Met, M, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math> নাই): CH<sub>3</sub>SCH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-

==== অ্যারোমেটিক পার্শ্ব-শিকলসমূহ ====
[[চিত্র:Aromatic_amino_acid_side-chains.png|থাম্ব|360x360পিক্সেল| ফিনাইল অ্যালানিনের পার্শ্ব-চেইন (বামে), টাইরোসিন (মাঝখানে) এবং ট্রিপটোফ্যান (ডানে)]]
চিত্রে পার্শ্ব-চেইন হিসাবে অ্যারোমেটিক বলয় যুক্ত তিনটি অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন দেখানো হয়েছে। এর মধ্যে, টাইরোসিন স্বাভাবিক পরিসরে আয়নিত করে; অন্য দুটি করে না)।

* [[ফেনাইল অ্যালানিন|ফিনাইল]] অ্যালানিন (Phe, F, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math> নাই ): চিত্রে বামে
* [[টাইরোসিন]](Tyr, Y, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 9.6</math>) চিত্রে মাঝখানে
* [[ট্রিপ্টোফ্যান|ট্রিপটোফ্যান]] (Trp, W, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a}</math>নাই ): চিত্রে ডানে

==== ঋণাত্মক-ধর্মী (Anionic) পার্শ্ব-শিকলসমূহ ====
দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাইড-চেইন রয়েছে যা সাধারণ pH-এ অ্যাানায়ন। যদিও ভুল নামটি এতটাই বিস্তৃত যে তা শুধরানোর নয়, তবে এগুলিকে ''অ্যাসিডিক অ্যামিনো অ্যাসিড'' বলা উচিত '''নয়''', কারণ তারা [[পেপসিন|পেপসিনের]] মতো এনজাইমগুলি ব্যতীত সমস্ত ক্ষেত্রে [[ব্রনস্টেড-লাউরি অম্ল-ক্ষার তত্ত্ব|ব্রনস্টেড '''বেস''']] হিসাবে কাজ করে, অন্যদিকে [[পেপসিন]] স্তন্যপায়ী পাকস্থলীর মতো খুব কম pH-এর পরিবেশেও কাজ করে।

* [[অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড|অ্যাসপার্টেট]] ("অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড '''নয়''' ", D, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.1</math>): O<sub>2</sub>CCH<sub>2</sub>-
* [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামেট]] ( "গ্লুটামিক অ্যাসিড '''নয়''' ", Glu, E, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 4.5</math>): <sup>-</sup>O<sub>2</sub>CCH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-

==== ধণাত্মক-ধর্মী (Cationic) পার্শ্ব-শিকলসমূহ ====
[[চিত্র:Side-chains_of_His,_Lys_and_Arg.png|থাম্ব|450x450পিক্সেল| হিস্টিডিনের সাইড-চেইন (বামে), লাইসিন (মাঝখানে) এবং আরজিনিন (ডা্নে)]]
সাইড-চেইন সহ তিনটি অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে যা নিরপেক্ষ pH-এ ক্যাটায়ন (যদিও একটিতে যার নাম হিস্টিডিন, ক্যাটায়নিক এবং নিরপেক্ষ উভয় রুপই বিদ্যমান)। এগুলিকে সাধারণত ''ক্ষারীয় অ্যামিনো অ্যাসিড'' বলা হয়, কিন্তু এই শব্দটি বিভ্রান্তিকর: হিস্টিডিন, নিরপেক্ষ pH এ, ব্রনস্টেড অম্ল এবং ব্রনস্টেড ক্ষার উভয় হিসাবেই কাজ করতে পারে, লাইসিন ব্রনস্টেড অম্ল হিসাবে কাজ করে এবং আরজিনিনের একটি নির্দিষ্ট ধনাত্মক চার্জ থাকে এবং এটি নিরপেক্ষ অবস্থায় আয়নিত হয় না। । ''হিস্টিডিনিয়াম, লাইসিনিয়াম'' ''এবং আর্জিনিনিয়াম'' নামগুলি এদের গঠনগুলোর জন্য আরও সঠিক নাম হত, তবে মূলত এগুলোর প্রচলন নেই।

* [[হিস্টিডিন]] (His, H, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 6.3</math> ): সাম্যাবস্থায় প্রোটোনেটেড এবং ডিপ্রোটোনেটেড গঠনগুলি চিত্রের বাম দিকে দেখানো হয়েছে৷
* [[লাইসিন]] (Lys, K, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} = 10.4</math> ): চিত্রের মাঝখানে দেখানো হয়েছে
* [[আর্জিনিন|আর্জিনাইন]] (Arg, R, <math>\mathrm{p}K_\mathrm{a} > 12</math> ): চিত্রের ডানদিকে দেখানো হয়েছে

==== β- এবং γ-অ্যামিনো অ্যাসিড ====
NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CXY-CO<sub>3</sub><sup>-</sup> গঠনযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড , যেমন [[বিটা অ্যালানিন|β-অ্যালানাইন]], [[কার্নোসিন|কার্নোসিনের]] একটি উপাদান এবং অন্য আরো কয়েকটি পেপটাইডও হলো β-অ্যামিনো অ্যাসিড। NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CXY-CXY-CO<sub>3</sub><sup>-</sup> গঠনযুক্ত যৌগগুলো হলো γ-অ্যামিনো অ্যাসিড, এবং এভাবে চলবে, যেখানে X এবং Y হল দুটি প্রতিস্থাপক (যার মধ্যে একটি সাধারণত H হয়ে থাকে)।

=== জুইটার আয়ন সমূহ ===
[[চিত্র:Ionization_of_groups_in_proteins.png|বাম|থাম্ব|468x468পিক্সেল| এন-টার্মিনাল অ্যামিনো, সি-টার্মিনাল কার্বক্সিলেট এবং অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের পার্শ্ব-শিকলগুলির আয়নীকরণ এবং ব্রনস্টেড বৈশিষ্ট]]
অ্যামিনো অ্যাসিডসমূহ, জলীয় দ্রবণে মাঝারি pH-পরিসরে জুইটার আয়ন হিসাবে থাকে, অর্থাৎ চার্জিত অবস্থায় NH<sub>3</sub><sup>+</sup> এবং CO<sub>2</sub><sup>-</sup> উভয় দ্বিপোলার আয়ন হিসাবে থাকে , তাই এর সামগ্রিক গঠন হলো NH<sub>3</sub><sup>+</sup>-CHR-CO<sub>2</sub><sup>-</sup> । শারীরবৃত্তীয় pH-এ (যেমন, মানব-শরীরে pH) তথাকথিত "নিরপেক্ষ রুপ" কোন পরিমাপযোগ্য পরিমাণে উপস্থিত থাকেনা। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Multiple equilibria in proteins|শেষাংশ=Steinhardt|প্রথমাংশ=J.|শেষাংশ২=Reynolds|প্রথমাংশ২=J. A.|তারিখ=1969|প্রকাশক=Academic Press|পাতাসমূহ=176–21|আইএসবিএন=978-0126654509}}</ref> যদিও বাস্তব কাঠামোতে চার্জ দুটির যোগফল শূন্য হয়, তবে মোট চার্জ শূন্যে হলেই কোন একটি একটি রাসায়নিক সত্তাকে মোটের উপর "অচার্জিত বা আধানহীন" বলা শুধু বিভ্রান্তিকরই নয়; ভুলও বটে।

খুব কম pH এ (3 এর নিচে), ক্যাবক্সিলেট গ্রুপ প্রোটোনেটেড হয়ে যায় এবং গঠনটি অ্যামোনিও কার্বক্সিলিক অ্যাসিডে পরিণত হয়,  এটি [[পেপসিন|পেপসিনের]] মতো এনজাইমের ক্ষেত্রে ঘটতে পারে যেগুলি অম্লীয় পরিবেশে সক্রিয় থাকে, যেমন স্তন্যপায়ীর পাকস্থলী এবং [[লাইসোসোম]], কিন্তু অন্তঃ-কোষীয় এনজাইমের (intracellular enzymes) ক্ষেত্রে এটি উল্লেখযোগ্যভাবে ঘটে না। খুব বেশি pH এ (10-এর বেশি, যা সাধারণত শারীরবৃত্তীয় অবস্থাসমূহের ক্ষেত্রে দেখা যায় না), অ্যামোনিও গ্রুপটি ডিপ্রোটোনেটেড হয় এবং NH<sub>2</sub>-CHR-CO<sub>2</sub><sup>-</sup> উৎপন্ন করে থাকে ।

যদিও রসায়নে অম্ল এবং ক্ষারের বিভিন্ন সংজ্ঞা ব্যবহার করা হয়, তবে জলীয় দ্রবণে রসায়নের জন্য উপযোগী একটিমাত্র সংজ্ঞা আছে তা দিয়েছিলেন বিজ্ঞানী [[ব্রনস্টেড]] :<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Brønsted|প্রথমাংশ=J. N.|বছর=1923|শিরোনাম=Einige Bemerkungen über den Begriff der Säuren und Basen|পাতাসমূহ=718–728|ডিওআই=10.1002/recl.19230420815}}</ref> অম্ল হল এমন একটি রাসায়নিক সত্তা যা অন্য সত্তাকে [[প্রোটন]] দান করতে পারে এবং ক্ষার হল সেই, যে একটি প্রোটন গ্রহণ করতে পারে। সংজ্ঞার এই মানদণ্ড অনুযায়ী, উপরের চিত্র ও ব্যাখ্যায় গ্রুপগুলিকে (অম্ল বা ক্ষার হিসেবে ) চিহ্নিত করা হয়েছে। খেয়াল রাখতে হবে যে, অ্যাসপার্টেট এবং গ্লুটামেট হল প্রধান গ্রুপ যেগুলি ব্রনস্টেড ক্ষার হিসাবে কাজ করে এবং এগুলিকে অম্লীয় ''অ্যামিনো অ্যাসিড'' হিসাবে সাধারণভাবে উল্লেখ করা (একসাথে সি টার্মিনালের সাথে) সম্পূর্ণ ভুল এবং বিভ্রান্তিকর। একইভাবে, তথাকথিত ''ক্ষারীয় অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির'' মধ্যে এমন যৌগ (যেমন, হিস্টিডিন) আছে যা ব্রনস্টেড অম্ল এবং ক্ষার উভয় হিসাবে কাজ করে, আবার এমন আছে (যেমন,লাইসিন) যা প্রাথমিকভাবে একটি ব্রনস্টেড অম্ল হিসাবে কাজ করে এবং এমন আছে (যেমন,আরজিনাইন) যা সাধারণত অম্ল-ক্ষার আচরণের সাথে অপ্রাসঙ্গিক, যেহেতু এটির একটি নির্দিষ্ট ধনাত্মক চার্জ রয়েছে। উপরন্তু, টাইরোসিন এবং সিস্টাইন, যা প্রাথমিকভাবে নিরপেক্ষ pH এ অম্ল হিসাবে কাজ করে, এগুলো সাধারণত সাধারণ শ্রেণিবিভাগের সময় ভুলে অনুল্লেখিত থেকে যায়।

=== সমবৈদ্যুতিক বিন্দু (Isoelectric point) ===
[[চিত্র:Amino_Acid_Titration_Curves_By_Side_Chain.png|ডান|থাম্ব|360x360পিক্সেল| বিশটি প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডের টাইট্রেশন বক্ররেখা সমূহ যাদেরকে পার্শ্ব-শিকলের ভিত্তিতে একই শ্রেণীভুক্ত করা হয়েছে।]]
অচার্জিত পার্শ্ব-শিকল সহ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির ক্ষেত্রে জুইটারায়নটি দুটি p ''K'' <sub>a</sub> মানের অন্তর্বর্তী pH মানগুলিতে প্রাধান্য বিস্তার করে, তবে অল্প পরিমাণ সার্বিক ঋনাত্মক এবং সার্বিক ধনাত্মক আয়নগুলির সাথে সাম্যাবস্থায় সহাবস্থান করে। দুটি p ''K'' <sub>a</sub> মানের মধ্যবর্তী মানে, অল্প পরিমাণ সার্বিক ঋনাত্মক এবং সার্বিক ধনাত্মক আয়নের পরিমাণ সমান হয়ে যায়, ফলে উপস্থিত সকল গঠনগুলোর গড় সার্বিক আধান শূন্য হয়। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Food Chemistry 3rd Ed|vauthors=Fennema OR|তারিখ=1996-06-19|প্রকাশক=CRC Press|পাতাসমূহ=327–328|আইএসবিএন=978-0-8247-9691-4}}</ref> এই pH মানটিই [[সমবৈদ্দুতিক বিন্দু|আইসোইলেক্ট্রিক বা সমবৈদ্যুতিক বিন্দু]] হিসাবে পরিচিত p ''I'', তাই p ''I'' ={{Sfrac|1|2}} (p ''K'' <sub>a1</sub> + p ''K'' <sub>a2</sub> )।

যেসব অ্যামিনো অ্যাসিডে আধানযুক্ত পার্শ্ব-শিকল থাকে, তাদের ক্ষেত্রে পার্শ্ব-শিকলের

p ''K'' <sub>a</sub> এর মানও ধর্তব্য। সেহেতু, ঋনাত্মক পার্শ্ব-শিকল যুক্ত অ্যাসপার্টেট বা গ্লুটামেটের প্রান্তিক অ্যামিনো গ্রুপটি মূলত সম্পূর্ণরূপে চার্জযুক্ত আকারে NH<sub>3</sub><sup>+</sup> হিসেবে থাকে , কিন্তু এই ধনাত্মক চার্জটি এইভাবে সমতাকৃত হয় যে, একটি সি-টার্মিনাল কার্বক্সিলেট গ্রুপ বিপরীত ঋনাত্মক আধান যুক্ত হয়। এ অবস্থাটি দুটি কার্বক্সিলেট p ''K'' <sub>a</sub> মানের মাঝামাঝি মানে ঘটে: p ''I'' ={{Sfrac|1|2}} (p ''K'' <sub>a1</sub> + p ''K'' <sub>a(R)</sub> ), যেখানে p ''K'' <sub>a(R)</sub> হল পার্শ্ব-শিকল p ''K'' <sub>a</sub> ।

অন্যান্য আয়নীকরণযোগ্য পার্শ্ব-শিকল যুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষেত্রেও অনুরূপ বিষয়াবলী বিবেচনাযোগ্য, যার মধ্যে শুধুমাত্র গ্লুটামেট-ই (অ্যাসপার্টেটের অনুরূপ), অন্তর্ভুক্ত নয়, বরং ধনাত্মক পার্শ্ব-শিকল যুক্ত সিস্টাইন, হিস্টিডিন, লাইসিন, টাইরোসিন এবং আরজিনাইনও অন্তর্ভুক্ত।

ইলেক্ট্রোফোরসিসের সময় অ্যামিনো অ্যাসিডঅসমূহ তাদের সমবৈদ্যুতিক বিন্দুতে কোন গতিশীলতা দেখায় না ( zero mobility), যদিও এই আচরণটি সাধারণত একক অ্যামিনো অ্যাসিডের চেয়ে পেপটাইড এবং প্রোটিনের জন্য বেশি ব্যবহৃত হয়। সমবৈদ্যুতিক বিন্দুতে জুইটারায়নসমূহ তাদের ন্যূনতম দ্রবণীয়তা দেখায়, এবং কিছু অ্যামিনো অ্যাসিডকে (বিশেষত, অপোলার পার্শ্ব-শিকল যুক্ত) পানি হতে অধঃক্ষেপণ দ্বারা নিষ্কাশন করা যায় যেক্ষেত্রে নির্দিষ্ট সমবৈদ্যুতিক বিন্দুতে pH এর মান সুসমঞ্জস্য করে নেয়া হয়।

== অ্যামিনো অ্যাসিডের ভৌত-রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যাবলী ==
সিএ. ২০ (ca. 20) কণিকাকৃতির অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে তাদের বৈশিষ্ট্য অনুযায়ী শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে। শ্রেণিবিন্যাসের গুরুত্বপূর্ণ বিষয়গুলি হল আধান, [[হাইড্রোফাইল|পানি-আকর্ষণ বা পানি বিকর্ষণ ধর্ম]] ([[:en:Hydrophile|hydrophilicity]] or [[:en:Hydrophobe|hydrophobicity]]), আকার এবং কার্যকরী গ্রুপ। <ref name="Creighton"/> এই বৈশিষ্ট্যগুলি [[প্রোটিন গঠন]] এবং [[প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া|প্রোটিন-প্রোটিনের মিথস্ক্রিয়াকে]] প্রভাবিত করে। জলে দ্রবণীয় প্রোটিনগুলির হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশগুলি ( [[লিউসিন|Leu]], [[আইসোলিউসিন|Ile]], [[ভ্যালিন|Val]], [[ফেনাইল অ্যালানিন|Phe]], এবং [[ট্রিপ্টোফ্যান|Trp]] ) প্রোটিনের মাঝখানে সমাহিত থাকে, যেখানে হাইড্রোফিলিক পার্শ্ব শিকলগুলি জলীয় দ্রাবকের সংস্পর্শে আসে। (উল্লেখ্য যে [[প্রাণরসায়ন|প্রাণ-রসায়নে]], "অবশিষ্টাংশ" (residue ) বলতে [[পলিস্যাকারাইড]], [[প্রোটিন]] বা [[নিউক্লিক অ্যাসিড|নিউক্লিক অ্যাসিডের]] পলিমেরিক [[পলিমার|শিকলের]] একটি নির্দিষ্ট [[মনোমার|মনোমারকে]] বোঝায়)। [[অবিচ্ছেদ্য আবরণী প্রোটিন|অবিচ্ছেদ্য ঝিল্লি প্রোটিনগুলির]] ক্ষেত্রে তাদের বাহ্যিক বলয়গুলি, উন্মুক্ত পানি-বিকর্ষী অ্যামিনো অ্যাসিডের হয় যা তাদের [[লিপিড বাইলেয়ার|লিপিড]] দ্বি-স্তরে অবস্থান করে। কিছু [[পেরিফেরাল মেমব্রেন প্রোটিন|পেরিফেরাল মেমব্রেন প্রোটিনের]] উপরিভাগে পানি-বিকর্ষী (হাইড্রোফোবিক) অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি বিশেষ অংশ (patch) আছে যা ঝিল্লিতে আটকে থাকে। অনুরূপভাবে, যে প্রোটিনগুলিকে ধনাত্মক চার্জযুক্ত অণুর সাথে আবদ্ধ করতে হয় তাদের পৃষ্ঠতলগুলি [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামেট]] এবং [[অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড|অ্যাসপার্টেটের]] মতো ঋণাত্মক চার্জযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড সমৃদ্ধ, অন্যদিকে ঋণাত্মক আধানযুক্ত অণুর সাথে আবদ্ধ প্রোটিনগুলির ধনাত্মক চার্জযুক্ত শিকল সমৃদ্ধ পৃষ্ঠ থাকে যেমনটা আছে [[লাইসিন]] এবং [[আর্জিনিন|আরজিনিন]] এর ক্ষেত্রে ৷ উদাহরণস্বরূপ, লাইসিন এবং [[আর্জিনিন|আরজিনিন]], নিউক্লিক-অ্যাসিড বাইন্ডিং প্রোটিনের [[প্রোটিন কম জটিলতা অঞ্চল|নিম্ন-জটিলতা-অঞ্চলে]] অত্যন্ত বেশী পরিমাণে থাকে। <ref name=":0">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Ntountoumi C, Vlastaridis P, Mossialos D, Stathopoulos C, Iliopoulos I, Promponas V, Oliver SG, Amoutzias GD|তারিখ=November 2019|শিরোনাম=Low complexity regions in the proteins of prokaryotes perform important functional roles and are highly conserved|পাতাসমূহ=9998–10009|ডিওআই=10.1093/nar/gkz730|pmc=6821194|pmid=31504783}}</ref> অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের বিভিন্ন [[হাইড্রোফোবিসিটি স্কেল|পানি-বিকর্ষী মাপন-ধাপ]] আছে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Urry DW|বছর=2004|শিরোনাম=The change in Gibbs free energy for hydrophobic association: Derivation and evaluation by means of inverse temperature transitions|পাতাসমূহ=177–183|ডিওআই=10.1016/S0009-2614(04)01565-9}}</ref>

কিছু অ্যামিনো অ্যাসিডের বিশেষ বৈশিষ্ট্য আছে যেমন [[সিস্টিন|সিস্টাইন]], যা অন্যান্য সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের সাথে সমযোজী [[ডিসালফাইড বন্ড|ডাইসালফাইড বন্ধন]] তৈরি করতে পারে, [[প্রোলিন]] যা পলিপেপটাইড মেরুদন্ড কাঠামোর সাথে একটি চাক্রিক গঠন তৈরি করে এবং [[গ্লাইসিন]] যা অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডের চেয়ে (গঠনগত দিক হতে) বেশি নমনীয়।

এছাড়াও, ইউক্যারিওটিক এবং প্রোক্যারিওটিক প্রোটিনের [[প্রোটিন কম জটিলতা অঞ্চল|নিম্ন-জটিলতা-অঞ্চলে]] গ্লাইসিন এবং প্রোলিন অত্যন্ত বেশী পরিমাণে থাকে, অন্যদিকে বিপরীত অবস্থাটি (নিম্ন-প্রতিনিধিত্ব) দেখা যায় অত্যন্ত ক্রিয়াশীল, বা জটিল, বা পানি-বিকর্ষী অ্যামিনো অ্যাসিডঅগুলির ক্ষেত্রে, যেমন সিস্টাইন, ফিনাইল অ্যালানিন, ট্রিপটোফ্যান, মেথিওনিন, ভ্যালিন, লিউসিন, আইসোলিউসিন। <ref name=":0"/><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Marcotte EM, Pellegrini M, Yeates TO, Eisenberg D|তারিখ=October 1999|শিরোনাম=A census of protein repeats|পাতাসমূহ=151–60|ডিওআই=10.1006/jmbi.1999.3136|pmid=10512723}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Haerty W, Golding GB|veditors=Bonen L|তারিখ=October 2010|শিরোনাম=Low-complexity sequences and single amino acid repeats: not just "junk" peptide sequences|পাতাসমূহ=753–62|ডিওআই=10.1139/G10-063|pmid=20962881}}</ref>

অনেক প্রোটিন কতিপয় [[অনুবাদ পরবর্তী পরিবর্তন|রুপান্তরত্তোর পরিবর্তনের]] মধ্য দিয়ে যায়, যার ফলে কিছু অতিরিক্ত রাসায়নিক গ্রুপ অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব-শিকলের সাথে যুক্ত হয়। কিছু পরিবর্তন পানি-বিকর্ষী [[লিপোপ্রোটিন]],<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Magee T, Seabra MC|তারিখ=April 2005|শিরোনাম=Fatty acylation and prenylation of proteins: what's hot in fat|পাতাসমূহ=190–196|ডিওআই=10.1016/j.ceb.2005.02.003|pmid=15780596}}</ref> বা পানি-আকর্ষী [[গ্লাইকোপ্রোটিন]] তৈরি করতে পারে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Pilobello KT, Mahal LK|তারিখ=June 2007|শিরোনাম=Deciphering the glycocode: the complexity and analytical challenge of glycomics|পাতাসমূহ=300–305|ডিওআই=10.1016/j.cbpa.2007.05.002|pmid=17500024}}</ref> এই ধরনের পরিবর্তনগুলির কারণে একটি ঝিল্লিতে প্রোটিনের উভমুখী সংযোগ (reversible targeting) সম্ভবপর হয়। উদাহরণস্বরূপ, কিছু সংকেত প্রোটিনের (signaling proteins) সিস্টাইন অবশিষ্টাংশের সাথে, ফ্যাটি অ্যাসিড [[পামিটিক এসিড|পালমিটিক অ্যাসিডের]] সংযোজন এবং অপসারণের ফলে প্রোটিনগুলিকে কোষ-ঝিল্লির সাথে প্রথমে সংযুক্ত করা এবং তারপরে থেকে বিচ্ছিন্ন করার অবস্থা তৈরি হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Smotrys JE, Linder ME|বছর=2004|শিরোনাম=Palmitoylation of intracellular signaling proteins: regulation and function|পাতাসমূহ=559–587|ডিওআই=10.1146/annurev.biochem.73.011303.073954|pmid=15189153}}</ref>

=== আদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডসমূহের নাম-সংক্ষেপণ এবং বৈশিষ্ট্যের সারণী ===
{{মূল নিবন্ধ|Proteinogenic amino acid}}
যদিও এক-অক্ষরের প্রতিকগুলি টেবিলে অন্তর্ভুক্ত করা হয়েছে, IUPAC-IUBMB এর সুপারিশ মতে, "এক-অক্ষরের প্রতিকগুলির ব্যবহার দীর্ঘ ক্রমের যৌগগুলির তুলনায় সীমিত রাখা উচিত"।
{| class="wikitable sortable" style="text-align:center;"
! rowspan="2" |অ্যামিনো অ্যাসিড
! colspan="2" |৩- ও ১-অক্ষর প্রতিকসমূহ
! colspan="3" |পার্শ্ব-শিকল
! rowspan="2" |হাইড্রোপ্যাথি সূচক/Hydropathy <nowiki><br id="mwAeU"></nowiki><nowiki><br></nowiki>index<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Kyte J, Doolittle RF|তারিখ=May 1982|শিরোনাম=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein|পাতাসমূহ=105–132|citeseerx=10.1.1.458.454|ডিওআই=10.1016/0022-2836(82)90515-0|pmid=7108955}}</ref>
! colspan="2" |মোলার শোষণমাত্রা
! rowspan="2" |[[আণবিক ভর|আণবিক ভর]]
! rowspan="2" |প্রোটিনে পর্যাপ্ততা (%)<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Kozlowski LP|তারিখ=January 2017|শিরোনাম=Proteome-p''I'': proteome isoelectric point database|পাতাসমূহ=D1112–D1116|ডিওআই=10.1093/nar/gkw978|pmc=5210655|pmid=27789699}}</ref>
! rowspan="2" |আদর্শ জেনেটিক কোডিং,<br /><br />IUPAC লিপি
|-
!৩
!১
!শ্রেণী
!মেরুতা<ref name="Hausman">{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=The cell: a molecular approach|শেষাংশ=Hausman|প্রথমাংশ=Robert E.|শেষাংশ২=Cooper|প্রথমাংশ২=Geoffrey M.|বছর=2004|প্রকাশক=ASM Press|পাতা=51|আইএসবিএন=978-0-87893-214-6}}</ref>
! pH এ সার্বিক আধান/চার্জ<br /><br />{{Spaces}}7.4<ref name="Hausman" />
!তরঙ্গদৈর্ঘ্য,<br /><br />''λ''<sub>max</sub> (nm)
!সহগ ''ε''<br /><br />(mM<sup>−1</sup>·cm<sup>−1</sup>)
|-
|অ্যালানিন
|Ala
|A
|অ্যালিফেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|1.8
|
|
|89.094
|8.76
|GCN
|-
|আরজিনিন
|Arg
|R
|নির্দিষ্ট ক্যাটায়ন
|ক্ষারীয় পোলার 
|ধনাত্মক
|−4.5
|
|
|174.203
|5.78
|MGR, CGY
|-
|অ্যাসপারাজিন
|Asn
|N
|অ্যানায়ন
|পোলার
|নিরপেক্ষ
|−3.5
|
|
|132.119
|3.93
|AAY
|-
|অ্যাসপারটেট
|Asp
|D
|অ্যানায়ন
|ব্রনস্টেড-ক্ষার
|ঋনাত্মক
|−3.5
|
|
|133.104
|5.49
|GAY
|-
|সিস্টিন
|Cys
|C
|থায়োল
|ব্রনস্টেড-অম্ল
|নিরপেক্ষ
|2.5
|250
|0.3
|121.154
|1.38
|UGY
|-
|গ্লুটামিন
|Gln
|Q
|অ্যাামাইড
|পোলার
|নিরপেক্ষ
|−3.5
|
|
|146.146
|3.9
|CAR
|-
|গ্লুটামেট
|Glu
|E
|অ্যানায়ন
|ব্রনস্টেড-ক্ষার
|ঋনাত্মক
|−3.5
|
|
|147.131
|6.32
|GAR
|-
|গ্লাইসিন
|Gly
|G
|অ্যালিফেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|−0.4
|
|
|75.067
|7.03
|GGN
|-
|হিস্টিডিন
|His
|H
|অ্যারোমেটিক ক্যাটায়ন
|ব্রনস্টেড-অম্ল এবং ব্রনস্টেড-ক্ষার
|ধনাত্মক, 10%<br /><br />নিরপেক্ষl, 90%
|−3.2
|211
|5.9
|155.156
|2.26
|CAY
|-
|আইসো-লিউসিন
|Ile
|I
|অ্যালিফেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|4.5
|
|
|131.175
|5.49
|AUH
|-
|লিউসিন
|Leu
|L
|অ্যালিফেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|3.8
|
|
|131.175
|9.68
|YUR, CUY
|-
|লাইসিন
|Lys
|K
|ক্যাটায়ন
|ব্রনস্টেড-অম্ল
|ধনাত্মক
|−3.9
|
|
|146.189
|5.19
|AAR
|-
|মেথিওনিন
|Met
|M
|থায়ো-ইথার
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|1.9
|
|
|149.208
|2.32
|AUG
|-
|ফিনাইল অ্যালানিন
|Phe
|F
|অ্যারোমেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|2.8
|257, 206, 188
|0.2, 9.3, 60.0
|165.192
|3.87
|UUY
|-
|প্রোলিন
|Pro
|P
|চাক্রিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|−1.6
|
|
|115.132
|5.02
|CCN
|-
|সিরিন
|Ser
|S
|হাইড্রোক্সিলিক
|পোলার
|নিরপেক্ষ
|−0.8
|
|
|105.093
|7.14
|UCN, AGY
|-
|থ্রিওনিন
|Thr
|T
|হাইড্রোক্সিলিক
|পোলার
|নিরপেক্ষ
|−0.7
|
|
|119.119
|5.53
|ACN
|-
|ট্রিপটোফ্যান
|Trp
|W
|অ্যারোমেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|−0.9
|280, 219
|5.6, 47.0
|204.228
|1.25
|UGG
|-
|টাইরোসিন
|Tyr
|Y
|অ্যারোমেটিক
|ব্রনস্টেড-অম্ল
|নিরপেক্ষ
|−1.3
|274, 222, 193
|1.4, 8.0, 48.0
|181.191
|2.91
|UAY
|-
|ভ্যালিন
|Val
|V
|অ্যালিফেটিক
|অপোলার
|নিরপেক্ষ
|4.2
|
|
|117.148
|6.73
|GUN
|}
অন্য আরো কিছু প্রকারের মধ্য দুটি অতিরিক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড অন্তর্ভুক্ত যারা [[বংশগতীয় সংকেত|কোডন]] দ্বারা কোডকৃত এবং এদেরকে সাধারণত [[স্টপ কোডন]] হিসাবে ব্যাখ্যা করা হয়:
{| class="wikitable" style="text-align:center;"
!21 তম এবং 22 তম অ্যামিনো অ্যাসিড
! 3-অক্ষর
! 1-অক্ষর
! [[আণবিক ভর]]
|-
| সেলেনোসিস্টাইন
| Sec
| U
| 168.064
|-
| পাইরোলাইসিন
| Pyl
| O
| 255.313
|}
নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড কোড ছাড়াও, প্লেসহোল্ডারগুলি এমনসব ক্ষেত্রে ব্যবহার করা হয় যেখানে পেপটাইড বা প্রোটিনের রাসায়নিক বা ক্রিস্টালোগ্রাফিক বিশ্লেষণ চূড়ান্তভাবে অবশিষ্টাংশের (residue) পরিচয় নির্ধারণ করতে পারে না। এগুলি "সংরক্ষিত প্রোটিন ক্রম" সারসংক্ষেপ প্রস্তুতির উদ্দেশ্যেও ব্যবহৃত হয়। অনুরূপ অবশিষ্টাংশের সেটগুলি নির্দেশ করার জন্য একক অক্ষরের ব্যবহার, ঠিক ডিজিনারেট ক্ষারগুলির জন্য সংক্ষিপ্ত কোড ব্যবহারের অনুরূপ।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|তারিখ=February 2002|শিরোনাম=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|পাতাসমূহ=141–144|ডিওআই=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x|pmid=11911894|সাময়িকী=FEBS Letters|খণ্ড=513|সংখ্যা নং=1}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|বছর=1972|শিরোনাম=A one-letter notation for amino acid sequences|পাতাসমূহ=641–645|ডিওআই=10.1351/pac197231040639|pmid=5080161|doi-access=free|লেখক=IUPAC–IUB Commission on Biochemical Nomenclature|সাময়িকী=Pure and Applied Chemistry|খণ্ড=31|সংখ্যা নং=4}}</ref>
{| class="wikitable" style="text-align:center;"
!দ্ব্যর্থবোধক
অ্যামিনো অ্যাসিড
!৩-অক্ষর
!১-অক্ষর
!অন্তর্ভুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি
!অন্তর্ভুক্ত কডনগুলো (Codons )
|-
|যেকোন / অজানা
|Xaa
|X
|সব
|NNN
|-
|অ্যাসপারাজিন বা অ্যাসপারটিক অ্যাসিড
|Asx
|B
|D, N
|RAY
|-
|গ্লুটামিন বা গ্লুটামিক এসিড
|Glx
|Z
|E, Q
|SAR
|-
|লিউসিন বা আইসো-লিউসিন 
|Xle
|J
|I, L
|YTR, ATH, CTY
|-
|পানি-বিকর্ষী (Hydrophobic)
|
|Φ
|V, I, L, F, W, Y, M
|NTN, TAY, TGG
|-
|অ্যারোমেটিক
|
|Ω
|F, W, Y, H
|YWY, TTY, TGG
|-
|অ্যালিফেটিক (অ-অ্যারোমেটিক)
|
|Ψ
|V, I, L, M
|VTN, TTR
|-
|ছোট
|
|π
|P, G, A, S
|BCN, RGY, GGR
|-
|পানি-আকর্ষী (Hydrophilic)
|
|ζ
|S, T, H, N, Q, E, D, K, R
|VAN, WCN, CGN, AGY
|-
|ধনাত্মক আধান যুক্ত
|
| +
|K, R, H
|ARR, CRY, CGR
|-
|ঋনাত্মক আধান যুক্ত
|
|−
|D, E
|GAN
|}
কখনও কখনও '''Xaa-''' এর পরিবর্তে '''Unk''' ব্যবহার করা হয়, কিন্তু এটি পরিপূর্ণ আদর্শ নয়।

স্টপ কোডন এর ক্ষেত্রে প্রোটিনের মিউটেশনের জন্য '''টের (Ter)''' বা '''*''' (termination থেকে উৎপন্ন) ব্যবহৃত হয়। এটি কোনভাবেই কোন অ্যামিনো অ্যাসিডকে নির্দেশ করে না। <ref name="HGSV_recommendations">[http://varnomen.hgvs.org/recommendations/protein/variant/substitution/ HGVS: Sequence Variant Nomenclature, Protein Recommendations]</ref>

উপরন্তু, অনেক [[অনাদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডের]] একটি নির্দিষ্ট কোড আছে। উদাহরণস্বরূপ, [[বোর্তেজোমিব|বোর্টেজোমিব]] এবং [[MG132|MG132-]] এর মতো বেশ কিছু পেপটাইড ওষুধ [[পেপটাইড সংশ্লেষণ|কৃত্রিমভাবে সংশ্লেষিত]] হয় এবং তারা তাদের নির্দিষ্ট কোডযুক্ত প্রোটেক্টিং গ্রুপগুলিকে অক্ষুন্ন রাখে। Bortezomib হল [[পাইরাজিনোইক অ্যাসিড|Pyz]] –Phe–boroLeu, এবং MG132 হল Z –Leu–Leu–Leu–al। প্রোটিন-গঠন বিশ্লেষণে সহায়তাকারী হিসেবে [[ফটো-প্রতিক্রিয়াশীল অ্যামিনো অ্যাসিড অ্যানালগ|ফটো-রিঅ্যাকটিভ অ্যামিনো অ্যাসিড অ্যানালগ]] বেশ সুলভ। এর মধ্যে রয়েছে ফটোলিউসিন ( '''pLeu''' ) এবং ফটোমেথিওনিন ( '''pMet''' )। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C|তারিখ=April 2005|শিরোনাম=Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein–protein interactions in living cells|পাতাসমূহ=261–267|ডিওআই=10.1038/nmeth752|pmid=15782218|doi-access=free}}</ref>

== প্রাণ-রসায়নে প্রাপ্তিতা এবং কার্যাবলী ==
{{multiple image
<!-- Layout parameters -->|align=right|alt6=Diagrammatic comparison of the structures of β-alanine and α-alanine|height7=|width7=|alt7=A diagram showing the structure of selenocysteine|image7=Selenocysteine skeletal 3D.svg|caption6=β-Alanine and its α-alanine isomer

<!--image 7-->|height6=|width6=|image6=Beta alanine comparison.svg|direction=vertical|caption5=A [[polypeptide]] is an unbranched chain of amino acids

<!--image 6-->|height5=|width5=|alt5=A protein depicted as a long unbranched string of linked circles each representing amino acids|image5=Protein primary structure.svg|header=<!--image 5-->|header_align=<!-- center (default), left, right -->|total_width=340
<!-- Header -->|caption7=The amino acid [[selenocysteine]]}}
কার্বক্সিল গ্রুপের পাশে [[আলফা এবং বিটা কার্বন|(আলফা-) কার্বন]] পরমাণুর সাথে অ্যামাইন গ্রুপ যুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির বিশেষ গুরুত্ব রয়েছে। এগুলি '''2-''', '''আলফা-''' বা '''α-অ্যামিনো অ্যাসিড''' নামে পরিচিত (বেশীরভাগ ক্ষেত্রে সাধারণ সংকেত H<sub>2</sub>NCHRCOOH যেখানে R হল একটি [[জৈব রসায়ন|জৈব]] [[প্রতিস্থাপক]] যা " [[প্রতিস্থাপক|পার্শ্ব চেইন]] " নামে পরিচিত);<ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Clark|প্রথমাংশ=Jim|তারিখ=August 2007|শিরোনাম=An introduction to amino acids|ইউআরএল=http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html|সংগ্রহের-তারিখ=4 July 2015|ওয়েবসাইট=chemguide}}</ref> তবে, প্রায়শই "অ্যামিনো অ্যাসিড" শব্দটি বিশেষভাবে এগুলোর জন্য ব্যবহৃত হয়। এর মধ্যে রয়েছে 22টি [[প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড|প্রোটিনোজেনিক]] ("প্রোটিন-বিল্ডিং") অ্যামিনো অ্যাসিড,<ref>{{বিশ্বকোষ উদ্ধৃতি|বিশ্বকোষ=Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia}}</ref><ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Unnatural Amino Acids: Methods and Protocols|বছর=2012|ধারাবাহিক=Methods in Molecular Biology|প্রকাশক=Humana Press|পাতা=v|ডিওআই=10.1007/978-1-61779-331-8|আইএসবিএন=978-1-61779-331-8|oclc=756512314}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Hertweck C|তারিখ=October 2011|শিরোনাম=Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid|পাতাসমূহ=9540–9541|ডিওআই=10.1002/anie.201103769|pmid=21796749}}{{Closed access}}
</ref> যা [[পেপটাইড]] চেইনে ("পলিপেপটাইড") একত্রিত হয়ে [[প্রোটিন|প্রোটিনের]] বিশাল বিন্যাসের গাঠনিক ব্লকসমূহ তৈরি করে। <ref name="NIGMS">{{ওয়েব উদ্ধৃতি|তারিখ=27 October 2011|প্রকাশক=National Institute of General Medical Sciences|শিরোনাম=Chapter 1: Proteins are the Body's Worker Molecules|ইউআরএল=http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html|ইউআরএল-অবস্থা=dead|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20140607084902/http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html|আর্কাইভের-তারিখ=7 June 2014|সংগ্রহের-তারিখ=20 May 2008|ওয়েবসাইট=The Structures of Life}}</ref> এগুলি সবই <small>এল</small> - [[স্টেরিওসোমেরিজম|স্টেরিওআইসোমার]] (" বাম-হাতি/ঘূর্ণী " [[অ্যানানশিওমার]] ), যদিও কিছু <small>ডি</small> -অ্যামিনো অ্যাসিড ("ডান-হাতি/ঘূর্ণী") [[ব্যাকটেরিয়া খাম|ব্যাকটেরিয়গত পর্দায় (]][[:en:Bacterial envelope|bacterial envelopes]]), [[নিউরোমডুলেশন|নিউরোমোডুলেটর]] ( <small>ডি</small> - সেরিন ) হিসাবে এবং কিছু [[অ্যান্টিবায়োটিক]] পদার্থে দেখা যায়। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology|ইউআরএল=https://archive.org/details/biochemicalpathw0000unse|বছর=2012|প্রকাশক=Wiley-Blackwell|পাতা=[https://archive.org/details/biochemicalpathw0000unse/page/5 5]|আইএসবিএন=978-0-470-14684-2|সংস্করণ=2nd}}</ref>

অনেক প্রোটিনোজেনিক এবং অ-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড বিভিন্ন জৈবিক কার্যাবলী সম্পাদন করে। উদাহরণস্বরূপ, [[মানব মস্তিষ্ক|মানুষের মস্তিষ্কে]], গ্লুটামেট (আদর্শ [[গ্লুটামিক অ্যাসিড]] ) এবং [[গামা-অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড|গামা -অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড]] ("GABA", অনাদর্শ গামা-অ্যামিনো অ্যাসিড) যথাক্রমে প্রধান [[নিউরোট্রান্সমিটার|উত্তেজক এবং প্রতিরোধক নিউরোট্রান্সমিটার]] হিসেবে কাজ করে। <ref name="pmid12467378">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Petroff OA|তারিখ=December 2002|শিরোনাম=GABA and glutamate in the human brain|পাতাসমূহ=562–573|ডিওআই=10.1177/1073858402238515|pmid=12467378}}</ref> [[হাইড্রক্সিপ্রোলিন|হাইড্রোক্সিপ্রোলিন]], [[যোজক কলা|সংযোগকারী টিস্যু]] [[কোলাজেন|কোলাজেনের]] একটি প্রধান উপাদান যা [[প্রোলিন]] থেকে সংশ্লেষিত হয়। [[গ্লাইসিন]] হল [[লোহিত রক্তকণিকা|লাল রক্তকণিকায়]] ব্যবহৃত [[পোরফাইরিন|পোরফাইরিনের]] একটি জৈব-সংশ্লেষী অগ্রদূত। [[কার্নিটাইন]] [[লিপিড|লিপিড পরিবহনে]] ব্যবহৃত হয়। নয়টি প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডকে মানুষের জন্য "অত্যাবশ্যক" বলা হয় কারণ সেগুলি অন্যান্য [[রাসায়নিক যৌগ|যৌগ]] হতে মানবদেহ কর্তৃক তৈরি করা সম্ভব হয় না এবং সেহেতু এগুলোকে খাদ্য হিসাবে গ্রহণ করা আবশ্যক। অন্যগুলি নির্দিষ্ট বয়স বা চিকিৎসাগত অবস্থার পরিপ্রেক্ষিতে [[অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড|শর্তসাপেক্ষে অপরিহার্য]] হতে পারে। অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডও প্রকার থেকে প্রকারান্তরে পরিবর্তিত হতে পারে। তাদের জৈবিক তাৎপর্যের কারণে, অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি পুষ্টিতে গুরুত্বপূর্ণ এবং সাধারণত [[পুষ্টিকর সম্পূরক|পুষ্টি- সম্পূরক]] পদার্থ , [[সার]], ফিড এবং খাদ্য প্রযুক্তিতে ব্যবহৃত হয়। এছাড়া, [[ডাক্তারি ঔষধ|ওষুধের]] উৎপাদন, [[বায়োডিগ্রেডেবল প্লাস্টিক]] এবং কাইরাল অনুঘটক হিসেবে এগুলো শিল্পক্ষেত্রে ব্যবহৃত হয় ।

=== প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড সমূহ ===
{{মূল নিবন্ধ|Proteinogenic amino acid}} {{আরও দেখুন|Protein primary structure|Posttranslational modification}}

অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি প্রোটিন তৈরির অগ্রদূত। ঘনীভবন বিক্রিয়ার মাধ্যমে এরা পরস্পর সংযুক্ত হয়ে [[পেপটাইড]] নামে ছোট [[পলিমার]] শিকল অথবা [[পলিপেপটাইডস|পলিপেপটাইড]] বা [[প্রোটিন]] নামে লম্বা শিকল তৈরি করে। এই শিকলগুলি সরলরৈখিক এবং শাখাবিহীন, যেখানে শিকল মধ্যস্থ প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ পার্শ্বস্থ দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে সংযুক্ত থাকে। প্রকৃতিতে, ডিএনএ/আরএনএ জেনেটিক উপাদান দ্বারা কোডকৃত প্রোটিন তৈরির প্রক্রিয়াটিকে ট্রান্সলেশন (অনুলিপন) বলা হয় এবং এ প্রক্রিয়াটিতে [[রাইবোজোম|রাইবোসোম]] নামক [[রাইবোজাইম]] (এক ধরনের এনজাইম) দ্বারা ক্রমবর্ধমান প্রোটিন শিকলের সাথে অ্যামিনো অ্যাসিডের ধাপে ধাপে সংযোজন ঘটে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Rodnina MV, Beringer M, Wintermeyer W|তারিখ=January 2007|শিরোনাম=How ribosomes make peptide bonds|পাতাসমূহ=20–26|ডিওআই=10.1016/j.tibs.2006.11.007|pmid=17157507}}</ref> যে ক্রমে অ্যামিনো অ্যাসিড যোগ করা হয় তা [[বার্তাবাহী আরএনএ|mRNA]] ছাঁচ (template) থেকে [[বংশগতীয় সংকেত|জেনেটিক কোডের]] মাধ্যমে পড়া যায়, যা জীবাণুর [[বংশাণু|জিনের]] একটি [[আরএনএ|RNA]] অনুলিপি।

প্রাকৃতিকভাবে প্রাপ্ত বাইশটি অ্যামিনো অ্যাসিডকে পলিপেপটাইডে অন্তর্ভুক্ত করা হয়েছে এবং এদেরকে [[প্রোটিনোজেনিক]] বা প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিড বলা হয়। <ref name="Creighton"/> এদের মধ্যথেকে, 20টি সার্বজনীন [[বংশগতীয় সংকেত|জেনেটিক কোড]] দ্বারা কোডকৃত। অবশিষ্ট 2 টি যথা, [[সেলেনোসিস্টাইন]] এবং [[পাইরোলাইসিন]] কে অসাধারণ সংশ্লেষণী কলাকৌশল (unique synthetic mechanisms) দ্বারা প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত করা হয়েছে। mRNA- এর ট্রান্সলেশনের সময় [[সেলেনোসিস্টাইন]] এর অন্তর্ভুক্তিতে [[SECIS উপাদান]]<nowiki/>ও জড়িত থাকে, যার ফলে স্টপ কোডনের পরিবর্তে UGA কোডন দ্বারা সেলেনোসিস্টাইনকে কোড করা হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Driscoll DM, Copeland PR|বছর=2003|শিরোনাম=Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis|পাতাসমূহ=17–40|ডিওআই=10.1146/annurev.nutr.23.011702.073318|pmid=12524431}}</ref> এনজাইমগুলিতে কিছু [[মিথানোজেন|মিথেনোজেনিক]] [[আর্কিয়া]] ([[:en:Methanogen|methanogenic]] [[:en:Archaea|archaea]]) কর্তৃক [[পাইরোলাইসিন]] ব্যবহৃত হয়, যা তারা [[মিথেন]] তৈরিতে ব্যবহার করে। এটি কোডন UAG দিয়ে কোড করা হয়, যা সাধারণত অন্যান্য জীবাণুর ক্ষেত্রে একটি স্টপ কোডন। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Krzycki JA|তারিখ=December 2005|শিরোনাম=The direct genetic encoding of pyrrolysine|পাতাসমূহ=706–712|ডিওআই=10.1016/j.mib.2005.10.009|pmid=16256420}}</ref> এই UAG কোডনটি [[PYLIS ডাউনস্ট্রিম ক্রম|PYLIS ডাউনস্ট্রিম সিকোয়েন্স]] কর্তৃক অনুসৃত হয়। <ref name="pmid16164991">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J|বছর=2005|শিরোনাম=Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins|পাতাসমূহ=813–817|ডিওআই=10.1016/j.biochi.2005.03.006|pmid=16164991}}</ref>

বেশ কিছু স্বাধীন বিবর্তনমূলক গবেষণায় বলা হয়েছে যে, Gly, Ala, Asp, Val, Ser, Pro, Glu, Leu, Thr- এগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি গ্রুপে অন্তর্ভুক্ত হতে পারে যাদের প্রাথমিক জেনেটিক কোড তারা গঠন করেছিল, অন্যদিকে Cys, Met, Tyr, Trp, His, Phe- এগুলি অন্তর্গত হতে পারে অ্যামিনো অ্যাসিডের সেই গ্রুপে যারা জেনেটিক কোডের পরবর্তী সংযোজনের ক্ষেত্রে গঠনগত ভূমিকা রেখেছিল। <ref name=":0"/><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Wong|প্রথমাংশ=J. T.-F.|বছর=1975|শিরোনাম=A Co-Evolution Theory of the Genetic Code|পাতাসমূহ=1909–1912|ডিওআই=10.1073/pnas.72.5.1909|pmc=432657|pmid=1057181|doi-access=free}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Trifonov EN|তারিখ=December 2000|শিরোনাম=Consensus temporal order of amino acids and evolution of the triplet code|পাতাসমূহ=139–151|ডিওআই=10.1016/S0378-1119(00)00476-5|pmid=11164045}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Higgs PG, Pudritz RE|তারিখ=June 2009|শিরোনাম=A thermodynamic basis for prebiotic amino acid synthesis and the nature of the first genetic code|পাতাসমূহ=483–90|arxiv=0904.0402|ডিওআই=10.1089/ast.2008.0280|pmid=19566427}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Chaliotis A, Vlastaridis P, Mossialos D, Ibba M, Becker HD, Stathopoulos C, Amoutzias GD|তারিখ=February 2017|শিরোনাম=The complex evolutionary history of aminoacyl-tRNA synthetases|পাতাসমূহ=1059–1068|ডিওআই=10.1093/nar/gkw1182|pmc=5388404|pmid=28180287}}</ref>

=== আদর্শ (প্রমাণ) বনাম অনাদর্শ (অপ্রমাণ) অ্যামিনো অ্যাসিড সমূহ ===
সার্বজনীন [[বংশগতীয় সংকেত|জেনেটিক কোডের]] কোডন দ্বারা সরাসরি কোড করা 20টি অ্যামিনো অ্যাসিডকে আদর্শ বা ''নিয়মবদ্ধ (standard or canonical)'' অ্যামিনো অ্যাসিড বলা হয়। ব্যাকটেরিয়া, মাইটোকন্ড্রিয়া এবং ক্লোরোপ্লাস্টে প্রোটিনের প্রাথমিক অ্যামিনো অ্যাসিড হিসাবে মেথিওনিনের জায়গায় মেথিওনিনের একটি পরিবর্তিত রূপ প্রায়ই ব্যবহৃত হয়। অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে বলা হয় অনাদর্শ বা অ-''নিয়মবদ্ধ''। বেশিরভাগ অনাদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিও অ-প্রোটিনোজেনিক (অর্থাৎ ট্রান্সলেশনের সময় এগুলিকে প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত করা যায় না), তবে তাদের মধ্যে দুটি প্রোটিনোজেনিক, কারণ সার্বজনীন জেনেটিক কোডে কোডকৃত নয় এমন তথ্য কাজে লাগিয়ে এদেরকে ট্রান্সলেশনগত দিক থেকে প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত করা যেতে পারে।

দুটি অনাদর্শ প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড হল [[সেলেনোসিস্টাইন]] (অনেক নন-ইউক্যারিওট এবং বেশিরভাগ ইউক্যারিওটে উপস্থিত, কিন্তু [[ডিএনএ]] দ্বারা সরাসরি কোড করা হয় না) এবং [[পাইরোলাইসিন]] (শুধুমাত্র কিছু [[আর্কিয়া]] এবং অন্তত একটি [[ব্যাকটেরিয়া|ব্যাকটেরিয়াতে]] পাওয়া যায়)। এই অনাদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির অন্তর্ভুক্তি বিরল। উদাহরণস্বরূপ, 25টি মানব প্রোটিনের প্রাথমিক কাঠামোতে সেলেনোসিস্টাইন আছে,<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigó R, Gladyshev VN|তারিখ=May 2003|শিরোনাম=Characterization of mammalian selenoproteomes|ইউআরএল=http://digitalcommons.unl.edu/cgi/viewcontent.cgi?article=1072&context=biochemgladyshev|পাতাসমূহ=1439–1443|ডিওআই=10.1126/science.1083516|pmid=12775843}}</ref> এবং গাঠনিক দিক থেকে বৈশিষ্ট্যপূর্ণ এনজাইমগুলি (যেমন, সেলেনোএনজাইম ) তাদের সক্রিয় সাইটগুলিতে অনুঘটকীয় ক্ষুদ্রাংশ হিসাবে সেলেনোসিস্টাইনকে নিয়োজিত রাখে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Gromer S, Urig S, Becker K|তারিখ=January 2004|শিরোনাম=The thioredoxin system—from science to clinic|পাতাসমূহ=40–89|ডিওআই=10.1002/med.10051|pmid=14595672}}</ref> পাইরোলাইসিন এবং সেলেনোসিস্টাইন এ দুটিকে বিকল্প কোডনগুলির মাধ্যমে কোড করা হয়। উদাহরণস্বরূপ, সেলেনোসিস্টাইনকে স্টপ কোডন এবং [[SECIS উপাদান]] দ্বারা কোড করা হয়। <ref name="VoJw6fIISSkC p.299">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Stewart|প্রথমাংশ=L.|শেষাংশ২=Burgin|প্রথমাংশ২=A. B.|তারিখ=2005|শিরোনাম=Whole Gene Synthesis: A Gene-O-Matic Future|ইউআরএল=https://books.google.com/books?id=VoJw6fIISSkC&pg=PA299|প্রকাশক=[[Bentham Science Publishers]]|পাতা=299|ডিওআই=10.2174/1574088054583318|আইএসবিএন=978-1-60805-199-1|issn=1574-0889}}</ref><ref name="url_The_Genetic_Codes_NCBI">{{ওয়েব উদ্ধৃতি|তারিখ=7 April 2008|প্রকাশক=National Center for Biotechnology Information (NCBI)|শিরোনাম=The Genetic Codes|ইউআরএল=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c|সংগ্রহের-তারিখ=10 March 2010}}</ref>

এন-ফরমাইলমেথিওনাইনকে (যা প্রায়শই ব্যাকটেরিয়া, [[মাইটোকন্ড্রিয়া]] এবং [[ক্লোরোপ্লাস্ট|ক্লোরোপ্লাস্টের]] প্রোটিনের প্রারম্ভিক অ্যামিনো অ্যাসিড হয়ে থাকে) সাধারণত [[মেথিওনিন|মেথিওনিনের]] একটি রূপ হিসাবে বিবেচনা করা হয়- পৃথক প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড হিসেবে নয়। কডন– tRNA সংমিশ্রণগুলি প্রকৃতিতে পাওয়া যায় না, [[প্রসারিত জেনেটিক কোড|জেনেটিক কোডকে "সম্প্রসারিত"]] করতে এবং অ্যালোপ্রোটিন নামে পরিচিত একটি অভিনব প্রোটিন তৈরি করতে এগুলো ব্যবহৃত হয় যেটি (অ্যালোপ্রোটিন) আবার [[অপ্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড]]<nowiki/>কে অন্তর্ভুক্ত করে, । <ref name="pmid16260173">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Xie J, Schultz PG|তারিখ=December 2005|শিরোনাম=Adding amino acids to the genetic repertoire|পাতাসমূহ=548–554|ডিওআই=10.1016/j.cbpa.2005.10.011|pmid=16260173}}</ref><ref name="pmid19318213">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Wang Q, Parrish AR, Wang L|তারিখ=March 2009|শিরোনাম=Expanding the genetic code for biological studies|পাতাসমূহ=323–336|ডিওআই=10.1016/j.chembiol.2009.03.001|pmc=2696486|pmid=19318213}}</ref><ref name="isbn0-387-22046-1">{{বই উদ্ধৃতি|ইউআরএল=https://archive.org/details/emergentcomputat00simo_754|শিরোনাম=Emergent computation: emphasizing bioinformatics|vauthors=Simon M|বছর=2005|প্রকাশক=AIP Press/Springer Science+Business Media|পাতাসমূহ=[https://archive.org/details/emergentcomputat00simo_754/page/n116 105–106]|আইএসবিএন=978-0-387-22046-8}}</ref>

=== অ-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড ===
{{অধিকতর|Amino acid neurotransmitter}}
22টি [[প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড]] ছাড়াও, অনেক ''অ-প্রোটিনোজেনিক'' অ্যামিনো অ্যাসিড আমাদের পরিচিত। সেগুলি প্রোটিনে হয় পাওয়া যায় না (উদাহরণস্বরূপ [[কার্নিটাইন]], [[গামা-অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড|GABA]], [[লেভোথাইরক্সিন]] ) অথবা সেগুলি সরাসরি এবং আলাদাভাবে প্রমিত কোষীয় যন্ত্রপাতি দ্বারা তৈরি করা যায় না (যেমন, [[হাইড্রক্সিপ্রোলিন]] এবং সেলেনোমেথিওনিন )।

প্রোটিনে পাওয়া অ-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি [[অনুবাদ-পরবর্তী পরিবর্তন|ট্রান্সলেশন-পরবর্তী পরিবর্তনের]] মধ্য দিয়ে গঠিত হয়, যে পরিবর্তনটি মূলত প্রোটিন সংশ্লেষণের সময় ট্রান্সলেশনের পরে ঘটে। এই পরিবর্তনগুলি প্রায়ই প্রোটিনের কার্য বা নিয়ন্ত্রণের জন্য অপরিহার্য। উদাহরণস্বরূপ, [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামেটের]] [[কার্বক্সিলেশন]] [[জীববিজ্ঞানে ক্যালসিয়াম|ক্যালসিয়াম ক্যাটায়নেগুলোকে]] আরও ভালোভাবে বাইন্ডিংয়ের সুযোগ করে দেয়,<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Vermeer C|তারিখ=March 1990|শিরোনাম=Gamma-carboxyglutamate-containing proteins and the vitamin K-dependent carboxylase|পাতাসমূহ=625–636|ডিওআই=10.1042/bj2660625|pmc=1131186|pmid=2183788}}</ref> এবং [[কোলাজেন|কোলাজেনে]] হাইড্রোক্সিপ্রোলিন থাকে যা [[প্রোলিন|প্রোলিনের]] হাইড্রোক্সিলেশনের মাধ্যমে তৈরি হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Bhattacharjee A, Bansal M|তারিখ=March 2005|শিরোনাম=Collagen structure: the Madras triple helix and the current scenario|পাতাসমূহ=161–172|ডিওআই=10.1080/15216540500090710|pmid=16036578}}</ref> আরেকটি উদাহরণ হল, [[ট্রান্সলেশন সূচনা ফ্যাক্টর]] [[:en:Eukaryotic initiation factor|(translation initiation factor]] ) EIF5A তে লাইসিন অবশিষ্টাংশের সামান্য পরিবর্তনের মাধ্যমে [[হাইপুসিন|হাইপুসিনের]] গঠন। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Park MH|তারিখ=February 2006|শিরোনাম=The post-translational synthesis of a polyamine-derived amino acid, hypusine, in the eukaryotic translation initiation factor 5A (eIF5A)|পাতাসমূহ=161–169|ডিওআই=10.1093/jb/mvj034|pmc=2494880|pmid=16452303}}</ref> এই ধরনের পরিবর্তনগুলি প্রোটিনের অসঞ্চরণশীলতাও (localization) নির্ধারণ করে থাকে, যেমন, দীর্ঘ পানি-বিকর্ষী গ্রুপ যুক্ত করার কারণে একটি [[ফসফোলিপিড]] ঝিল্লির সাথে প্রোটিন বাইন্ড হতে পারে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Blenis J, Resh MD|তারিখ=December 1993|শিরোনাম=Subcellular localization specified by protein acylation and phosphorylation|পাতাসমূহ=984–989|ডিওআই=10.1016/0955-0674(93)90081-Z|pmid=8129952}}</ref>

কিছু অ-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোটিনে পাওয়া যায় না। এরকম উদাহরণগুলির মধ্যে আছে, [[2-অ্যামিনোআইসোবিউটারিক অ্যাসিড]] এবং [[গামা-অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড]] [[:en:Gamma-aminobutyric acid|(gamma-aminobutyric acid]]) নামে নিউরোট্রান্সমিটার। অ-প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি প্রায়শই [[বিপাকীয় পথ|বিপাকীয় পথগুলিতে]] অন্তর্বর্তী যৌগ হিসাবে কাজ করে – উদাহরণস্বরূপ, [[অরনিথাইন|অরনিথিন]] এবং [[সিট্রুলাইন]] [[ইউরিয়া চক্র|ইউরিয়া চক্রে]] পাওয়া যায় যা মূলতঃ অ্যামিনো অ্যাসিড [[ক্যাটাবলিজম|ক্যাটাবলিজমের]] অংশ (নীচে দেখুন)। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Curis E, Nicolis I, Moinard C, Osowska S, Zerrouk N, Bénazeth S, Cynober L|তারিখ=November 2005|শিরোনাম=Almost all about citrulline in mammals|পাতাসমূহ=177–205|ডিওআই=10.1007/s00726-005-0235-4|pmid=16082501}}</ref> জীববিজ্ঞানে α-অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রাধান্য বিস্তারের একটি বিরল ব্যতিক্রম হল β-অ্যামিনো অ্যাসিড [[বিটা অ্যালানিন|বিটা অ্যালানাইন]] (3-অ্যামিনোপ্রোপানোইক অ্যাসিড), যা [[প্যান্টোথেনিক অ্যাসিড]] (ভিটামিন বি <sub>5</sub> ) এর সংশ্লেষণের সময় উদ্ভিদ এবং অণুজীবের মধ্যে ব্যবহৃত হয় এবং এটি হলো [[কোএনজাইম এ]] এর একটি উপাদান। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Coxon KM, Chakauya E, Ottenhof HH, Whitney HM, Blundell TL, Abell C, Smith AG|তারিখ=August 2005|শিরোনাম=Pantothenate biosynthesis in higher plants|পাতাসমূহ=743–746|ডিওআই=10.1042/BST0330743|pmid=16042590}}</ref>

=== মানব পুষ্টিতে (অ্যামিনো অ্যাসিড) ===
[[চিত্র:Amino_acids_in_food_and_blood.png|alt=Diagram showing the relative occurrence of amino acids in blood serum as obtained from diverse diets.|ডান|থাম্ব|380x380পিক্সেল| বিভিন্ন মানব খাদ্যে অ্যামিনো অ্যাসিডের অংশ এবং এর ফলে মানুষের রক্তের সিরামে উৎপন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের মিশ্রণ। খাবারে সবচেয়ে বেশি দেখা যায় গ্লুটামেট এবং গ্লুটামিন যার পরিমাণ প্রায় 10% এর বেশি, অন্যদিকে, অ্যালানিন, গ্লুটামিন এবং গ্লাইসিন রক্তে সবচেয়ে বেশি পাওয়া যায়।]]
{{মূল নিবন্ধ|Essential amino acids}}
{{অধিকতর|Protein (nutrient)|Amino acid synthesis}}

যখন খাদ্য থেকে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি মানবদেহে গৃহীত হয়, তখন 20টি প্রমাণ অ্যামিনো অ্যাসিড হয় প্রোটিন, অন্যান্য প্রাণ-অণু সংশ্লেষণে ব্যবহৃত হয়, অথবা শক্তির উৎস হিসাবে [[ইউরিয়া]] এবং [[কার্বন ডাই অক্সাইড|কার্বন ডাই অক্সাইডে]] জারিত করা হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Sakami W, Harrington H|বছর=1963|শিরোনাম=Amino acid metabolism|পাতাসমূহ=355–398|ডিওআই=10.1146/annurev.bi.32.070163.002035|pmid=14144484}}</ref> [[ট্রান্সমিনেজ]] দ্বারা অ্যামিনো গ্রুপ অপসারণের মাধ্যমে এই জারণ ক্রিয়া শুরু হয়; এরপর অ্যামিনো গ্রুপকে [[ইউরিয়া চক্র|ইউরিয়া চক্রে]] প্রবেশ করানো হয়। ট্রান্স-অ্যামিডেশনের (transamidation) অন্য উৎপাদটি হল [[কেটো অ্যাসিড]] যা [[সাইট্রিক এসিড চক্র|সাইট্রিক অ্যাসিড চক্রে]] প্রবেশ করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Brosnan JT|তারিখ=April 2000|শিরোনাম=Glutamate, at the interface between amino acid and carbohydrate metabolism|পাতাসমূহ=988S–990S|ডিওআই=10.1093/jn/130.4.988S|pmid=10736367|doi-access=free}}</ref> গ্লুকোনোজেনেসিসের মাধ্যমে [[গ্লুকোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিড|গ্লুকোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডও]] গ্লুকোজে রূপান্তরিত হতে পারে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Young VR, Ajami AM|তারিখ=September 2001|শিরোনাম=Glutamine: the emperor or his clothes?|পাতাসমূহ=2449S–2459S, 2486S–2487S|ডিওআই=10.1093/jn/131.9.2449S|pmid=11533293|doi-access=free}}</ref> 20টি প্রমাণ অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে, নয়টি ( [[হিস্টিডিন|His]], [[আইসোলিউসিন|Ile]], [[লিউসিন|Leu]], [[লাইসিন|Lys]], [[মেথিওনিন|Met]], [[ফেনাইল অ্যালানিন|Phe]], [[থ্রিয়োনিন|Thr]], [[ট্রিপ্টোফ্যান|Trp]] এবং [[ভ্যালিন|Val]] ) কে [[অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড|অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড]] বলা হয়, কারণ [[মানব দেহ|মানবদেহের]] স্বাভাবিক বৃদ্ধির জন্য যে পরিমাণে সেগুলো প্রয়োজন, সেই পরিমাণে অন্যান্য [[রাসায়নিক যৌগ|যৌগ]] থেকে মানবদেহ তাদের সংশ্লেষণ করতে পারে না, আর, সেকারণেই এগুলোকে খাদ্য থেকে গ্রহণ করা অত্যাবশ্যক। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Young VR|তারিখ=August 1994|শিরোনাম=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations|পাতাসমূহ=1517S–1523S|ডিওআই=10.1093/jn/124.suppl_8.1517S|pmid=8064412}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Fürst P, Stehle P|তারিখ=June 2004|শিরোনাম=What are the essential elements needed for the determination of amino acid requirements in humans?|পাতাসমূহ=1558S–1565S|ডিওআই=10.1093/jn/134.6.1558S|pmid=15173430|doi-access=free}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Reeds PJ|তারিখ=July 2000|শিরোনাম=Dispensable and indispensable amino acids for humans|পাতাসমূহ=1835S–1840S|ডিওআই=10.1093/jn/130.7.1835S|pmid=10867060|doi-access=free}}</ref> উপরন্তু, [[সিস্টিন|সিস্টাইন (]][[:en:Cysteine|cysteine]]), [[টাইরোসিন]] এবং [[আর্জিনিন|আরজিনাইনকে (]][[:en:Arginine|arginine]]) আধা-অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড হিসেবে বিবেচনা করা হয় এবং শিশুদের ক্ষেত্রে টরিনকে বিবেচনা করা হয় একটি আধা-অত্যাবশ্যক অ্যামিনো সালফোনিক অ্যাসিড হিসাবে। যে বিপাকীয় প্রক্রিয়ায় এই মনোমারগুলিকে সংশ্লেষিত হয় সেই বিক্রিয়া-পথগুলি পূর্ণরুপে বিকশিত নয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Imura K, Okada A|তারিখ=January 1998|শিরোনাম=Amino acid metabolism in pediatric patients|পাতাসমূহ=143–148|ডিওআই=10.1016/S0899-9007(97)00230-X|pmid=9437700}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Lourenço R, Camilo ME|বছর=2002|শিরোনাম=Taurine: a conditionally essential amino acid in humans? An overview in health and disease|পাতাসমূহ=262–270|pmid=12514918}}</ref> (দেহের জন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের) প্রয়োজনীয় পরিমাণ, ব্যক্তির বয়স এবং স্বাস্থ্যের উপরও নির্ভর করে, তাই কতিপয় অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য খাদ্যতালিকাগত চাহিদা (dietary requirement) নির্ণয়ের ক্ষেত্রে সাধারণ বিবৃতি তৈরি করা কঠিন। অ-প্রমাণক অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন, [[:en:Beta-Methylamino-L-alanine|BMAA]] এর প্রতি খাদ্যতালিকাগত ঝোঁকের বিষয়টিকে (Dietary exposure), [[:en:ALS|ALS]] সহ মানুষের নিউরোডিজেনারেটিভ রোগের সাথে সম্বন্ধযুক্ত করা হয়েছে। <ref name="Holtcamp">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Holtcamp W|তারিখ=March 2012|শিরোনাম=The emerging science of BMAA: do cyanobacteria contribute to neurodegenerative disease?|পাতাসমূহ=A110–A116|ডিওআই=10.1289/ehp.120-a110|pmc=3295368|pmid=22382274}}</ref><ref name="Cox and Davis">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Cox PA, Davis DA, Mash DC, Metcalf JS, Banack SA|তারিখ=January 2016|শিরোনাম=Dietary exposure to an environmental toxin triggers neurofibrillary tangles and amyloid deposits in the brain|পাতাসমূহ=20152397|ডিওআই=10.1098/rspb.2015.2397|pmc=4795023|pmid=26791617}}</ref>

[[চিত্র:Muscle protein synthesis signaling cascades.jpg|থাম্ব|546x546পিক্সেল|শারীরিক ব্যায়াম এবং নির্দিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড বা তাদের ডেরিভেটিভস (প্রাথমিকভাবে এল-লিউসিন এবং এইচএমবি) এর প্রতিক্রিয়ায় মায়োফিব্রিলার পেশী প্রোটিন সংশ্লেষণ এবং মাইটোকন্ড্রিয়াল বায়োজেনেসিসের সাথে জড়িত আণবিক সংকেত ক্যাসকেডের ডায়াগ্রাম। খাদ্য প্রোটিন থেকে প্রাপ্ত অনেক অ্যামিনো অ্যাসিড <abbr>mTORC</abbr>1 এর সক্রিয়তাকে বৃদ্ধি করে এবং <abbr>Rag</abbr> <abbr>GTPases</abbr> এর মাধ্যমে সংকেত দিয়ে প্রোটিন সংশ্লেষণ বৃদ্ধি করে।]]

[[চিত্র:প্রতিরোধমূলক ব্যায়াম প্ররোচিত পেশী প্রোটিন সংশ্লেষণ.jpg|থাম্ব|386x386পিক্সেল|ব্যায়ামের পরে ৪৮ ঘন্টা পর্যন্ত সময়ের জন্য প্রতিরোধের প্রশিক্ষণ (<abbr>Resistance</abbr> <abbr>training</abbr>) পেশী প্রোটিন সংশ্লেষণ (<abbr>muscle</abbr> <abbr>protein</abbr> <abbr>synthesis</abbr>-<abbr>MPS</abbr>) প্রক্রিয়াকে উদ্দীপিত করে থাকে (হালকা বিন্দুযুক্ত লাইন দ্বারা দেখানো)। এই সময়ের মধ্যে যে কোনও সময়ে প্রোটিন-সমৃদ্ধ খাবারের ইনজেকশন পেশী প্রোটিন সংশ্লেষণে ব্যায়াম-আবেশিত বৃদ্ধিকে আরো জোরদার করবে (কঠিন লাইন দ্বারা দেখানো হয়েছে)।]]

'''সংক্ষেপণ এবং উপস্থাপনা:'''

* PLD: ফসফোলিপেজ D
* PA: ফসফেটিডিক অ্যাসিড
* MTOR: র‍্যাপামাইসিন এর কলাকৌশলগত লক্ষ্যবস্তু (target)
* AMP: অ্যাডেনোসিন মনোফসফেট
* ATP: অ্যাডেনোসিন ট্রাইফসফেট
* AMPK: এএমপি-সক্রিয়িত প্রোটিন কাইনেজ
* PGC 1α: peroxisome proliferator সক্রিয়িত রিসেপ্টর গামা কোঅ্যাকটিভেটর-1α
* S6K1: p70S6 কাইনেজ
* 4EBP1: ইউক্যারিওটিক ট্রান্সলেশন সূচক ফ্যাক্টর 4E-বাইন্ডিং প্রোটিন 1
* EIF4E: ইউক্যারিওটিক ট্রান্সলেশন সূচক ফ্যাক্টর 4E
* RPS6: রাইবোসোমাল প্রোটিন S6
* eEF2: ইউক্যারিওটিক প্রলম্বন ফ্যাক্টর 2
* RE: প্রতিরোধের অনুশীলন; EE: সহনশীলতা অনুশীলন
* Myo: মায়োফাইব্রিলার; মাইটো: মাইটোকন্ড্রিয়াল
* AA: অ্যামিনো অ্যাসিড
* HMB: β-হাইড্রক্সি β-মিথাইলবুটিরিক অ্যাসিড
* ↑ অ্যাক্টিভেশন প্রতিনিধিত্ব করে
* Τ বাধা প্রতিনিধিত্ব করে

=== অ্যামিনো অ্যাসিডের অ-প্রোটিন কার্যাবলী ===
{{Catecholamine and trace amine biosynthesis|align=right|caption=[[Catecholamine]]s and [[trace amine]]s are synthesized from phenylalanine and tyrosine in humans.}}
'''মানুষের মস্তিষ্কে ক্যাটেকোলামিন ([[Catecholamine]]) এবং ট্রেস অ্যামিন ([[Trace amine]]) তৈরির বায়োসিন্থেটিক পথ'''
[[চিত্র:মানুষের মস্তিষ্কে ক্যাটেকোলামিন এবং ট্রেস অ্যামিনের জন্য বায়োসিন্থেটিক পথ.jpg|থাম্ব|575x575পিক্সেল|ক্যাটেকোলামিন এবং ট্রেস অ্যামিন সমূহ মানুষের মধ্যে ফিনাইল অ্যালানিন এবং টাইরোসিন থেকে সংশ্লেষিত হয়।]]
মানুষের মধ্যে, অ-প্রোটিন অ্যামিনো অ্যাসিডেরও [[বিপাকীয় মধ্যক]] (বিপাকীয় মধ্যবর্তী যৌগ) হিসাবে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা রয়েছে, যেমনটা দেখা যায় [[নিউরোট্রান্সমিটার]] [[গামা-অ্যামিনোবুটারিক অ্যাসিড]] (GABA) এর প্রাণ (রাসায়নিক) সংশ্লেষণে। অন্য আরো অ্যামিনো অ্যাসিড অন্যান্য অণু সংশ্লেষণ করতে ব্যবহৃত হয়, উদাহরণস্বরূপ:

* [[ট্রিপ্টোফ্যান|ট্রিপটোফান]] হল নিউরোট্রান্সমিটার [[সেরোটোনিন|সেরোটোনিনের]] অগ্রদূত।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Savelieva KV, Zhao S, Pogorelov VM, Rajan I, Yang Q, Cullinan E, Lanthorn TH|veditors=Bartolomucci A|বছর=2008|শিরোনাম=Genetic disruption of both tryptophan hydroxylase genes dramatically reduces serotonin and affects behavior in models sensitive to antidepressants|পাতাসমূহ=e3301|ডিওআই=10.1371/journal.pone.0003301|pmc=2565062|pmid=18923670|doi-access=free|সাময়িকী=PLOS ONE|খণ্ড=3|সংখ্যা নং=10|বিবকোড=2008PLoSO...3.3301S}}</ref>
* [[টাইরোসিন]] (এবং এর পূর্বসূরি ফেনিল্যালানাইন) হল [[ক্যাটেকোলামাইন]] [[নিউরোট্রান্সমিটার]] [[ডোপামিন]], [[অ্যাড্রেনালিন|এপিনেফ্রাইন]] এবং [[নরপাইনফ্রাইন|নোরপাইনফ্রাইন]] এবং বিভিন্ন ট্রেস অ্যামাইনের অগ্রদূত।
* [[ফেনাইল অ্যালানিন|ফেনিল্যালানাইন]] মানুষের মধ্যে [[ফেনিথিলামাইন]] এবং টাইরোসিনের অগ্রদূত। উদ্ভিদের মধ্যে, এটি বিভিন্ন [[ফেনাইলপ্রোপ্যানয়েড|ফিনাইলপ্রোপ্যানয়েডের]] অগ্রদূত, যা উদ্ভিদ বিপাকের ক্ষেত্রে গুরুত্বপূর্ণ।
* [[গ্লাইসিন]] হল [[হিম|হেমের]] মতো [[পোরফাইরিন|পোরফাইরিনের]] অগ্রদূত। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Shemin D, Rittenberg D|তারিখ=December 1946|শিরোনাম=The biological utilization of glycine for the synthesis of the protoporphyrin of hemoglobin|ইউআরএল=http://www.jbc.org/cgi/reprint/166/2/621|পাতাসমূহ=621–625|ডিওআই=10.1016/S0021-9258(17)35200-6|pmid=20276176|doi-access=free}}</ref>
* [[আর্জিনিন|আর্জিনাইন]] [[নাইট্রিক অক্সাইড|নাইট্রিক অক্সাইডের]] অগ্রদূত। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Tejero J, Biswas A, Wang ZQ, Page RC, Haque MM, Hemann C, Zweier JL, Misra S, Stuehr DJ|তারিখ=November 2008|শিরোনাম=Stabilization and characterization of a heme-oxy reaction intermediate in inducible nitric-oxide synthase|পাতাসমূহ=33498–33507|ডিওআই=10.1074/jbc.M806122200|pmc=2586280|pmid=18815130|doi-access=free|সাময়িকী=The Journal of Biological Chemistry|খণ্ড=283|সংখ্যা নং=48}}</ref>
* [[অরনিথাইন|অর্নিথাইন]] এবং [[এস-এডেনোসিল মেথিওনিন|''এস'' -এডেনোসিলমেথিওনিন হল পলিমাইনের]] অগ্রদূত । <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Rodríguez-Caso C, Montañez R, Cascante M, Sánchez-Jiménez F, Medina MA|তারিখ=August 2006|শিরোনাম=Mathematical modeling of polyamine metabolism in mammals|পাতাসমূহ=21799–21812|ডিওআই=10.1074/jbc.M602756200|pmid=16709566|doi-access=free|সাময়িকী=The Journal of Biological Chemistry|খণ্ড=281|সংখ্যা নং=31}}</ref>
* [[অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড|অ্যাসপার্টেট]], [[গ্লাইসিন]] এবং [[গ্লুটামিন]] হল [[নিউক্লিওটাইড|নিউক্লিওটাইডের]] পূর্বসূরী।<ref name="Stryer_20023">{{বই উদ্ধৃতি|ইউআরএল=https://archive.org/details/biochemistry200100jere|শিরোনাম=Biochemistry|শেষাংশ২=Berg|প্রথমাংশ২=Jeremy M.|তারিখ=2002|প্রকাশক=W.H. Freeman|পাতাসমূহ=[https://archive.org/details/biochemistry200100jere/page/693 693–698]|আইএসবিএন=978-0-7167-4684-3|সংস্করণ=5th|শেষাংশ১=Stryer|প্রথমাংশ১=Lubert|শেষাংশ৩=Tymoczko|প্রথমাংশ৩=John L.|name-list-style=vanc|ইউআরএল-সংগ্রহ=registration|অবস্থান=New York}}</ref> যাইহোক, অন্যান্য সুপ্রচুর অ-প্রমাণ অ্যামিনো অ্যাসিডের সকল কার্যাবলী সম্পর্কে জানা যায় না।

কিছু অপ্রমাণ অ্যামিনো অ্যাসিড উদ্ভিদে [[তৃণভোজীর বিরুদ্ধে উদ্ভিদ প্রতিরক্ষা|তৃণভোজীদের বিরুদ্ধে প্রতিরক্ষা]] হিসাবে ব্যবহৃত হয়।<ref name="Hylin1969">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Hylin|প্রথমাংশ=John W.|বছর=1969|শিরোনাম=Toxic peptides and amino acids in foods and feeds|পাতাসমূহ=492–496|ডিওআই=10.1021/jf60163a003|name-list-style=vanc|সাময়িকী=Journal of Agricultural and Food Chemistry|খণ্ড=17|সংখ্যা নং=3}}</ref> উদাহরণ স্বরূপ, ক্যানাভানাইন হল [[ক্যানাভানাইন|আর্জিনাইনের]] একটি অ্যানালগ যা অনেক লেগিউম জাতীয় উদ্ভিদে পাওয়া যায়,<ref name="Turner19672">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Turner BL, Harborne JB|বছর=1967|শিরোনাম=Distribution of canavanine in the plant kingdom|ইউআরএল=https://archive.org/details/sim_phytochemistry_1967_6/page/863|পাতাসমূহ=863–866|ডিওআই=10.1016/S0031-9422(00)86033-1|সাময়িকী=Phytochemistry|খণ্ড=6|সংখ্যা নং=6}}</ref> এবং বিশেষ করে ''[[ক্যানাভালিয়া গ্ল্যাডিয়াটা|ক্যানাভালিয়া গ্ল্যাডিয়াটাতে]]'' (''[[:en:Canavalia gladiata|Canavalia gladiata]])'' (তলোয়ার [[লেগুম|বিন]] ) প্রচুর পরিমাণে পাওয়া যায়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Ekanayake S, Skog K, Asp NG|তারিখ=May 2007|শিরোনাম=Canavanine content in sword beans (Canavalia gladiata): analysis and effect of processing|পাতাসমূহ=797–803|ডিওআই=10.1016/j.fct.2006.10.030|pmid=17187914|সাময়িকী=Food and Chemical Toxicology|খণ্ড=45|সংখ্যা নং=5}}</ref> এই অ্যামিনো অ্যাসিড গাছগুলিকে শিকারীদের যেমন, পোকামাকড় থেকে রক্ষা করে এবং কতিপয় লেগিউম এমন যে, যদি প্রক্রিয়াজাত না করে খাওয়া হয় তবে তা মানুষের ক্ষেত্রে অসুস্থতা সৃষ্টি করতে পারে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Rosenthal GA|বছর=2001|শিরোনাম=L-Canavanine: a higher plant insecticidal allelochemical|পাতাসমূহ=319–330|ডিওআই=10.1007/s007260170017|pmid=11764412|s2cid=3144019|সাময়িকী=Amino Acids|খণ্ড=21|সংখ্যা নং=3}}</ref> [[মিমোসিন]] একটি অ-প্রোটিন অ্যামিনো অ্যাসিড যা অন্যান্য প্রজাতির লেগিউমে পাওয়া যায়, বিশেষ করে ''[[ইপিল ইপিল|লিউকেনা]]'' লিউকোসেফালা তে।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Hammond AC|তারিখ=May 1995|শিরোনাম=Leucaena toxicosis and its control in ruminants|ইউআরএল=http://jas.fass.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7665380|পাতাসমূহ=1487–1492|ডিওআই=10.2527/1995.7351487x|pmid=7665380|সাময়িকী=Journal of Animal Science|খণ্ড=73|সংখ্যা নং=5}}{{dead link|date=July 2017|bot=InternetArchiveBot|fix-attempted=yes}}</ref> এই যৌগটি [[টাইরোসিন|টাইরোসিনের]] একটি অ্যানালগ এবং যেসব জীবজন্তু চড়াকালীন সময় এসব উদ্ভিদ খায়, এটি তাদের শরীরে বিষক্রিয়া তৈরি করতে পারে।

== শিল্পক্ষেত্রে ব্যবহার ==
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির ব্যবহার শিল্পে বহুমাত্রিক, তবে তাদের মুখ্য ব্যবহার পশু খাদ্যের (খাদ্য) সংযোজনী (additives) হিসাবে। এমনটি দরকারী, কেননা এই পশুখাদ্যগুলির অনেক সিংহ উপাদানে (bulk components), যেমন [[সয়াবিন]], [[অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড|অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি]] হয় কম মাত্রায় থাকে অথবা থাকেই না: লাইসিন, মেথিওনিন, থ্রিওনিন এবং ট্রিপটোফ্যান এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি এসব পশুখাদ্য উৎপাদনের ক্ষেত্রে খুবই গুরুত্বপূর্ণ। <ref name="Leuchtenberger20052">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Leuchtenberger W, Huthmacher K, Drauz K|তারিখ=November 2005|শিরোনাম=Biotechnological production of amino acids and derivatives: current status and prospects|পাতাসমূহ=1–8|ডিওআই=10.1007/s00253-005-0155-y|pmid=16195792|s2cid=24161808|সাময়িকী=Applied Microbiology and Biotechnology|খণ্ড=69|সংখ্যা নং=1}}</ref> শিল্পক্ষেত্রে, পরিপূরক খাবার (supplements) থেকে খনিজের শোষণ প্রক্রিয়াকে উন্নীত করতে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ব্যবহৃত হয় যেক্ষেত্রে তারা ধাতব আয়নগুলির সাথে চিলেট যৌগ তৈরি করে- খনিজের শোষণ এই প্রক্রিয়া প্রাণীদের স্বাস্থ্য বা উৎপাদনশীলতা উন্নীতকরণে বিশেষভাবে প্রয়োজনীয় হতে পারে। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=The Role of Amino Acid Chelates in Animal Nutrition|শেষাংশ=Ashmead|প্রথমাংশ=H. DeWayne|বছর=1993|প্রকাশক=Noyes Publications|name-list-style=vanc|অবস্থান=Westwood}}</ref>

[[খাদ্য শিল্প|খাদ্য শিল্পও]] অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি প্রধান ভোক্তা, এক্ষেত্রে বিশেষভাবে উল্লেখযোগ্য হলো [[গ্লুটামিক অ্যাসিড]], যা সুগন্ধ/স্বাদ বৃদ্ধিকারী হিসাবে ব্যবহৃত হয়,<ref name="Garattini2">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Garattini S|তারিখ=April 2000|শিরোনাম=Glutamic acid, twenty years later|পাতাসমূহ=901S–909S|ডিওআই=10.1093/jn/130.4.901S|pmid=10736350|doi-access=free|সাময়িকী=The Journal of Nutrition|খণ্ড=130|সংখ্যা নং=4S Suppl}}</ref> এবং [[অ্যাসপার্টাম]] (অ্যাসপার্টাফিনাইলঅ্যালানিন 1-মিথাইল এস্টার) যা কম-ক্যালোরিযুক্ত [[কৃত্রিম উৎকোচ|কৃত্রিম [[মিষ্টিকারক]]]] হিসাবে ব্যবহৃত হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Stegink LD|তারিখ=July 1987|শিরোনাম=The aspartame story: a model for the clinical testing of a food additive|পাতাসমূহ=204–215|ডিওআই=10.1093/ajcn/46.1.204|pmid=3300262|সাময়িকী=The American Journal of Clinical Nutrition|খণ্ড=46|সংখ্যা নং=1 Suppl}}</ref> প্রাণী পুষ্টির ক্ষেত্রে ব্যবহৃত প্রযুক্তির অনুরূপ প্রযুক্তি মানব পুষ্টি শিল্পেও ব্যবহার করা হয় এবং খনিজ শোষণ প্রক্রিয়াকে উন্নীতকরণ এবং অজৈব খনিজ পরিপূরক (খাবার) সৃষ্ট নেতিবাচক পার্শ্বপ্রতিক্রিয়াগুলো কমানোর মাধ্যমে তা (মানব শরীরে) খনিজ ঘাটিত জনিত উপসর্গগুলির যেমন, রক্তশূন্যতা উপশমে এরুপ প্রযুক্তি অবদান রাখে। <ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Albion Laboratories, Inc.|শিরোনাম=Albion Ferrochel Website|ইউআরএল=http://www.albionferrochel.com/|সংগ্রহের-তারিখ=12 July 2011|আর্কাইভের-তারিখ=৩ সেপ্টেম্বর ২০১১|আর্কাইভের-ইউআরএল=https://web.archive.org/web/20110903054502/http://www.albionferrochel.com/|ইউআরএল-অবস্থা=অকার্যকর}}</ref>

কৃষিতে ব্যবহৃত সারে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির চিলেটিং (chelating) সক্ষমতা ব্যবহার করা হয় এ উদ্দেশ্যে যে, তা উদ্ভিদে খনিজ সরবরাহকে ত্বরাণ্বিত করবে যেন আয়রন ক্লোরোসিসের মতো খনিজ ঘাটতিজনিত ব্যাপারগুলির সঠিক সমাধান হয়। এই সারগুলি (খনিজ) ঘাটতিজনিত ব্যাপারগুলির ঘটতে থাকা নিরোধকল্পে এবং উদ্ভিদের সামগ্রিক স্বাস্থ্যের উন্নতি করতেও ব্যবহৃত হয়। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Foliar Feeding of Plants with Amino Acid Chelates|শেষাংশ=Ashmead|প্রথমাংশ=H. DeWayne|বছর=1986|প্রকাশক=Noyes Publications|name-list-style=vanc|অবস্থান=Park Ridge}}</ref> এছাড়া, অ্যামিনো অ্যাসিডের অন্যান্য উৎপাদন গত ব্যবহারের মধ্যে [[ডাক্তারি ঔষধ|ওষুধ]] এবং [[প্রসাধনী]] সামগ্রীর সংশ্লেষণ অন্তর্ভুক্ত। <ref name="Leuchtenberger20052"/>

অনুরুপভাবে, কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড-জাত যৌগ (derivatives) ঔষধ শিল্পে ব্যবহৃত হয়। এর মধ্যে আছে [[:en:5-HTP|5-HTP]] (5-hydroxytryptophan) যা বিষন্নতার পরীক্ষামূলক চিকিৎসায় ব্যবহৃত হয়।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Turner EH, Loftis JM, Blackwell AD|তারিখ=March 2006|শিরোনাম=Serotonin a la carte: supplementation with the serotonin precursor 5-hydroxytryptophan|ইউআরএল=https://escholarship.org/uc/item/58h866d5|পাতাসমূহ=325–338|ডিওআই=10.1016/j.pharmthera.2005.06.004|pmid=16023217|সাময়িকী=Pharmacology & Therapeutics|খণ্ড=109|সংখ্যা নং=3}}</ref> [[:en:L-DOPA|<small>L</small>-DOPA]] ( <small>L</small> -dihydroxyphenylalanine), [[পারকিনসন রোগ|পারকিনসন্সের]] চিকিৎসার জন্য,<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Kostrzewa RM, Nowak P, Kostrzewa JP, Kostrzewa RA, Brus R|তারিখ=March 2005|শিরোনাম=Peculiarities of L-DOPA treatment of Parkinson's disease|পাতাসমূহ=157–164|ডিওআই=10.1007/s00726-005-0162-4|pmid=15750845|s2cid=33603501|সাময়িকী=Amino Acids|খণ্ড=28|সংখ্যা নং=2}}</ref> এবং এফলরনিথিন ঔষধ যা অরনিথিন ডিকার্বক্সাইলেজ [[:en:Ornithine decarboxylase|(ornithine decarboxylase]]) কে বাধা দেয় এবং ঘুমের অসুস্থতার চিকিৎসায় ব্যবহৃত হয়।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Heby O, Persson L, Rentala M|তারিখ=August 2007|শিরোনাম=Targeting the polyamine biosynthetic enzymes: a promising approach to therapy of African sleeping sickness, Chagas' disease, and leishmaniasis|পাতাসমূহ=359–366|ডিওআই=10.1007/s00726-007-0537-9|pmid=17610127|s2cid=26273053|সাময়িকী=Amino Acids|খণ্ড=33|সংখ্যা নং=2}}</ref>

=== সম্প্রসারিত জেনেটিক কোড ===
২০০১ সাল থেকে, 40টি অ-প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডকে প্রোটিনের অন্তর্ভুক্ত করা হয়েছে একটি অনন্য কোডন (রিকোডিং) এবং একটি সংশ্লিষ্ট স্থানান্তর-RNA দ্বারা: (এটি হলো একটি) অ্যামিনোঅ্যাসাইল tRNA সিন্থেটেজ যুগল যা দ্বারা এটিকে বিভিন্ন ভৌত রাসায়নিক এবং জৈবিক বৈশিষ্ট্যের সাথে এনকোড করা হয় যেন এর মাধ্যমে [[প্রোটিন গঠন|প্রোটিনের গঠন]] এবং কার্যকারিতা অন্বেষণ করা অথবা নতুন বা উন্নত প্রোটিন তৈরির একটি হাতিয়ার হিসাবে এটিকে ব্যবহার করা যায়।<ref name="pmid16260173"/><ref name="pmid19318213"/>

=== নুলোমারস (Nullomers) ===
নুলোমারস হল [[বংশগতীয় সংকেত|কোডন]] যা তাত্ত্বিকভাবে অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য একটি কোড, তবে, প্রকৃতিতে এই কোডনটি অন্যের ক্ষেত্রে যেন ব্যবহৃত না হয় (বিরুদ্ধ ব্যবহার) সে ব্যাপারে একটি পছন্দসই পক্ষপাত (selective bias) আছে, উদাহরণস্বরূপ ব্যাকটেরিয়া আরজিনিনের কোডে AGA এর পরিবর্তে CGA ব্যবহার করতে পছন্দ করে।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Cruz-Vera LR, Magos-Castro MA, Zamora-Romo E, Guarneros G|বছর=2004|শিরোনাম=Ribosome stalling and peptidyl-tRNA drop-off during translational delay at AGA codons|পাতাসমূহ=4462–4468|ডিওআই=10.1093/nar/gkh784|pmc=516057|pmid=15317870|সাময়িকী=Nucleic Acids Research|খণ্ড=32|সংখ্যা নং=15}}</ref> এটি এমন কিছু সিকোয়েন্স তৈরি করে যা জিনোমে দেখা যায় না। এই বিশেষ বৈশিষ্ট্যটি একটি সুবিধার বিষয় বটে যা নতুন, নির্দিষ্ট (কার্যভিত্তিক) ক্যান্সারের বিরুদ্ধে লড়াইকারী ওষুধ তৈরিতে,<ref>{{ওয়েব উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Andy|প্রথমাংশ=Coghlan|তারিখ=October 2012|শিরোনাম=Molecules 'too dangerous for nature' kill cancer cells|ইউআরএল=https://www.newscientist.com/article/dn22424-molecules-too-dangerous-for-nature-kill-cancer-cells.html|ওয়েবসাইট=New Scientist}}</ref> এবং অপরাধ-এলাকার (crime-scene ) তদন্ত কার্যাবলী থেকে প্রাপ্ত ডিএনএ নমুনাগুলির আড়াআড়ি-দূষণ প্রতিরোধ করতে ব্যবহৃত হতে পারে। <ref>{{cite magazine|url=https://www.newscientist.com/article/mg21829155.900-lethal-dna-tags-could-keep-innocent-people-out-of-jail.html|date=2 May 2013|title=Lethal DNA tags could keep innocent people out of jail|magazine=New Scientist}}</ref>

=== রাসায়নিক গাঠনিক ব্লক হিসেবে অ্যামিনো অ্যাসিড সমূহ ===
সস্তা কাঁচামাল হিসেবে অ্যামিনো অ্যাসিডসমূহ গুরুত্বপূর্ণ। এই যৌগগুলি [[চিরল পুল সংশ্লেষণ|কাইরাল পুল সংশ্লেষণে]] এনানশিওমারগত গাঠনিক ব্লক হিসাবে ব্যবহৃত হয়। <ref name="Hanessian19932">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Hanessian S|বছর=1993|শিরোনাম=Reflections on the total synthesis of natural products: Art, craft, logic, and the chiron approach|পাতাসমূহ=1189–1204|ডিওআই=10.1351/pac199365061189|সাময়িকী=Pure and Applied Chemistry|খণ্ড=65|সংখ্যা নং=6|s2cid=43992655}}</ref>

অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে [[চিরল অনুঘটক|কাইরাল অনুঘটক]] যৌগের অগ্রদূত হিসাবে পরীক্ষা-নিরীক্ষা করা হয়েছে, যেমনটা ঘটেছে অপ্রতিসম [[হাইড্রোজেনেশেন|হাইড্রোজেনেশন]] বিক্রিয়ার ক্ষেত্রে, যদিও এসবের কোন বাণিজ্যিক প্রয়োগ নেই। <ref name="Blaser1992">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Blaser|প্রথমাংশ=Hans Ulrich|বছর=1992|শিরোনাম=The chiral pool as a source of enantioselective catalysts and auxiliaries|পাতাসমূহ=935–952|ডিওআই=10.1021/cr00013a009}}</ref>

=== জীবাণুবিয়োজ্য (Biodegradable) প্লাস্টিক হিসেবে অ্যামিনো অ্যাসিড সমূহ ===
{{অধিকতর|Biodegradable plastic|Biopolymer}}
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে জীবাণুবিয়োজ্য পলিমারের উপাদান হিসাবে বিবেচনা করা হয়, যার প্রয়োগ পরিবেশ বান্ধব মোড়কজাতকরণ এবং ওষুধের ঔষধ বিতরণকার্যে এবং [[প্রস্থেসিস|কৃত্রিম ইমপ্লান্ট]] নির্মাণে দেখা যায়। <ref name="Sanda1999">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Sanda F, Endo T|বছর=1999|শিরোনাম=Syntheses and functions of polymers based on amino acids|পাতাসমূহ=2651–2661|ডিওআই=10.1002/(SICI)1521-3935(19991201)200:12<2651::AID-MACP2651>3.0.CO;2-P}}</ref> এই জাতীয় উপকরণগুলির একটি কৌতূহলোদ্দীপক উদাহরণ হল [[পলিয়াসপার্টেট|পলিআস্পার্টেট]] যা হলো পানিতে-দ্রবণীয় একটি জীবাণুবিয়োজ্য পলিমার এবং যেটির প্রয়োগ পরিত্যাজ্য (disposable) [[ডায়াপার]] এবং কৃষিতে থাকতে পারে। <ref name="Gross2002">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Gross RA, Kalra B|তারিখ=August 2002|শিরোনাম=Biodegradable polymers for the environment|ইউআরএল=https://zenodo.org/record/1231185|পাতাসমূহ=803–807|ডিওআই=10.1126/science.297.5582.803|pmid=12161646}}</ref> পলিআস্পার্টেটের দ্রবণীয়তা এবং ধাতব আয়ন [[চিলেশন|চিলেট]] তৈরির ক্ষমতার কারণে এটি জীবাণুবিয়োজ্য অ্যান্টি স্কেলিং এজেন্ট এবং (ধাতু বা সংকর যৌগের) ক্ষয় প্রতিরোধক হিসাবেও ব্যবহৃত হচ্ছে। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Commercial poly(aspartic acid) and Its Uses|vauthors=Low KC, Wheeler AP, Koskan LP|বছর=1996|ধারাবাহিক=Advances in Chemistry Series|প্রকাশক=[[American Chemical Society]]}}</ref><ref name="Thombre2005">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Thombre SM, Sarwade BD|বছর=2005|শিরোনাম=Synthesis and Biodegradability of Polyaspartic Acid: A Critical Review|পাতাসমূহ=1299–1315|ডিওআই=10.1080/10601320500189604}}</ref> উপরন্তু, [[পলিকার্বোনেট|পলিকার্বনেট]] তৈরিতে অ্যারোমেটিক অ্যামিনো অ্যাসিড [[টাইরোসিন|টাইরোসিনকে]] ([[পলিকার্বোনেট|পলিকার্বনেট]][[:en:Tyrosine|tyrosine]]) ফেনোলের সম্ভাব্য প্রতিস্থাপনীয় বিকল্প যেমন, [[ফেনলস|<u>বিসফেনল</u>]] <u>[[বিসফেনল এ|এ]] </u> হিসাবে বিবেচনা করা হয়। <ref name="Bourke2003">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Bourke SL, Kohn J|তারিখ=April 2003|শিরোনাম=Polymers derived from the amino acid L-tyrosine: polycarbonates, polyarylates and copolymers with poly(ethylene glycol)|পাতাসমূহ=447–466|ডিওআই=10.1016/S0169-409X(03)00038-3|pmid=12706045}}</ref>

== সংশ্লেষণ ==
[[চিত্র:Strecker_amino_acid_synthesis_scheme.svg|alt=For the steps in the reaction, see the text.|ডান|থাম্ব|400x400পিক্সেল| স্ট্রেকার অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ]]

=== রাসায়নিক সংশ্লেষণ ===
অ্যামিনো অ্যাসিডের বাণিজ্যিক উৎপাদন সাধারণত মিউট্যান্ট ব্যাকটেরিয়াগুলির উপর নির্ভরশীল যারা কার্বনের উৎস হিসাবে গ্লুকোজ ব্যবহারের মাধ্যমে এক একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মাত্রাতিরিক্ত উৎপাদন ঘটায়। কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড সাংশ্লেষণিক মধ্যবর্তী যৌগসমূহের ( synthetic intermediates) এনজাইমেটিক রূপান্তর দ্বারা উৎপাদিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, [[2-অ্যামিনোথিয়াজোলিন-4-কারবক্সিলিক অ্যাসিড|২-অ্যামিনোথিয়াজোলিন-৪-কারবক্সিলিক অ্যাসিড]] হল [[সিস্টিন|<small>এল</small> -সিস্টাইনের]] একটি বাণিজ্যিক সংশ্লেষণের মধ্যবর্তী যৌগ (মধ্যক)। লাইয়েজ (lyase) ব্যবহারের মাধ্যমে ফিউমারেটে [[অ্যামোনিয়া]] যোগ করে করে [[অ্যাস্পার্টিক অ্যাসিড|অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড]] উৎপন্ন করা হয়। <ref name="Ullmann2">{{Ullmann|first1=Karlheinz|last1=Drauz|first2=Ian|last2=Grayson|first3=Axel|last3=Kleemann|first4=Hans-Peter|last4=Krimmer|first5=Wolfgang|last5=Leuchtenberger|first6=Christoph|last6=Weckbecker|name-list-style=vanc|year=2006|doi=10.1002/14356007.a02_057.pub2}}</ref>

=== জৈব সংশ্লেষণ ===
উদ্ভিদের ক্ষেত্রে, নাইট্রোজেন প্রথমে [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামেট]] আকারে জৈব যৌগগুলিতে আত্মীকৃত হয়, যা মাইটোকন্ড্রিয়নে আলফা-কিটোগ্লুটারেট এবং [[অ্যামোনিয়া]] থেকে গঠিত হয়। অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষেত্রে, উদ্ভিদসমূহ অ্যামিনো গ্রুপকে গ্লুটামেট থেকে অন্য আলফা-কিটো অ্যাসিডে নিয়ে যাওয়ার জন্য এক ধরনের এনজাইম [[ট্রান্সমিনেজ|ট্রান্সমিনেস]] ব্যবহার করে। উদাহরণস্বরূপ, অ্যাসপার্টেট অ্যামিনোট্রান্সফারেজ এনজাইমটি গ্লুটামেট এবং অক্সালোঅ্যাসিটেটকে, আলফা-কিটোগ্লুটারেট এবং অ্যাসপার্টেটে রূপান্তর করে। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|ইউআরএল=https://archive.org/details/biochemistrymole00buch/page/371|শিরোনাম=Biochemistry & molecular biology of plants|শেষাংশ=Jones|প্রথমাংশ=Russell Celyn|শেষাংশ২=Buchanan|প্রথমাংশ২=Bob B.|বছর=2000|প্রকাশক=American Society of Plant Physiologists|পাতাসমূহ=[https://archive.org/details/biochemistrymole00buch/page/371 371–372]|আইএসবিএন=978-0-943088-39-6}}</ref> অন্যান্য প্রাণীসত্তাগুলিও ( organisms) অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণের জন্য [[ট্রান্সমিনেজ|ট্রান্সমিনেস]] এনজাইমগুলি ব্যবহার করে।

অনাদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সাধারণত আদর্শ অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির সামান্য পরিবর্তনের মাধ্যমে গঠিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, হোমোসিস্টাইন গঠিত হয় ট্রান্সসালফিউরেশন নামক বিপাকীয় পথের মাধ্যমে বা মধ্যবর্তী বিপাক [[এস -অ্যাডিনোসিলমেথিওনিন|এস -অ্যাডিনোসিলমেথিওনিনের]] মধ্য দিয়ে মেথিওনিনের ডিমিথিলেশনের মাধ্যমে,<ref name="Brosnan">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Brosnan JT, Brosnan ME|তারিখ=June 2006|শিরোনাম=The sulfur-containing amino acids: an overview|পাতাসমূহ=1636S–1640S|ডিওআই=10.1093/jn/136.6.1636S|pmid=16702333|doi-access=free}}</ref> আর, [[হাইড্রক্সিপ্রোলিন|হাইড্রোক্সিপ্রোলিন]] তৈরি হয় [[প্রোলিন|প্রোলিনের]] ট্রান্সলেশন পরবর্তী সামান্য পরিবর্তনের মাধ্যমে। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology|vauthors=Kivirikko KI, Pihlajaniemi T|বছর=1998|ধারাবাহিক=Advances in Enzymology – and Related Areas of Molecular Biology|পাতাসমূহ=325–398|অধ্যায়=Collagen hydroxylases and the protein disulfide isomerase subunit of prolyl 4-hydroxylases|ডিওআই=10.1002/9780470123188.ch9|আইএসবিএন=9780470123188|pmid=9559057}}</ref>

[[অণুজীব]] এবং উদ্ভিদ সমূহ অনেক অসাধারণ অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণ করে। উদাহরণস্বরূপ, কিছু জীবাণু [[2-অ্যামিনোআইসোবিউটারিক অ্যাসিড|2-অ্যামিনোআইসোবিউটাইরিক অ্যাসিড]] এবং [[ল্যানথিওনিন]] তৈরি করে, যা অ্যালানিনের একটি সালফাইড-সংযুক্ত ডেরিভেটিভ (অ্যালানিন জাত যৌগ)। এই দু প্রকার অ্যামিনো অ্যাসিডই পেপটাইডীয় [[ল্যান্টিবায়োটিক]] (peptidic [[:en:Lantibiotics|lantibiotics]]) যেমন অ্যালামেথিসিনে পাওয়া যায়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Whitmore L, Wallace BA|তারিখ=May 2004|শিরোনাম=Analysis of peptaibol sequence composition: implications for in vivo synthesis and channel formation|পাতাসমূহ=233–237|ডিওআই=10.1007/s00249-003-0348-1|pmid=14534753}}</ref> যাইহোক, উদ্ভিদের মধ্যে, [[1-অ্যামিনোসাইক্লোপ্রোপেন-1-কারবক্সিলিক অ্যাসিড]] হল একটি ছোট দ্বি-প্রতিস্থাপিত চাক্রিক অ্যামিনো অ্যাসিড যা উদ্ভিদের হরমোন [[ইথিন|ইথিলিন]] উৎপাদনের ক্ষেত্রে একটি মধ্যবর্তী যৌগ হিসেবে কাজ করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Alexander L, Grierson D|তারিখ=October 2002|শিরোনাম=Ethylene biosynthesis and action in tomato: a model for climacteric fruit ripening|পাতাসমূহ=2039–2055|ডিওআই=10.1093/jxb/erf072|pmid=12324528|doi-access=free}}</ref>

== বিক্রিয়া সমূহ ==
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি সেইসব বিক্রিয়াই দেয় যেগুলি তাদের উপাদানগত কার্যকরীমূলক সমূহ বিবেচিনায় প্রত্যাশিত। <ref>{{বই উদ্ধৃতি|ইউআরএল=https://archive.org/details/aminoacidspeptid00barr_040|শিরোনাম=Amino acids and peptides|vauthors=Elmore DT, Barrett GC|বছর=1998|প্রকাশক=Cambridge University Press|পাতাসমূহ=[https://archive.org/details/aminoacidspeptid00barr_040/page/n64 48]–60|আইএসবিএন=978-0-521-46827-5}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Gutteridge A, Thornton JM|তারিখ=November 2005|শিরোনাম=Understanding nature's catalytic toolkit|পাতাসমূহ=622–629|ডিওআই=10.1016/j.tibs.2005.09.006|pmid=16214343}}</ref>

=== পেপটাইড বন্ধন গঠন ===
[[চিত্র:Peptidformationball.svg|alt=Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (–CO–NH–). The two joined amino acids are called a dipeptide.|ডান|থাম্ব|400x400পিক্সেল| দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘনীভবন দ্বারা একটি দ্বি-পেপটাইড গঠন। দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের ''অবশিষ্টাংশসমূহ (residues)'' একটি ''[[পেপটাইড বন্ধন]]'' দ্বারা যুক্ত থাকে।]]
যেহেতু, অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যামাইন এবং কার্বক্সিলিক অ্যাসিড উভয় গ্রুপই অ্যামাইড বন্ধন তৈরির জন্য বিক্রিয়া করতে পারে, তাই একটি অ্যামিনো অ্যাসিড অণু অন্যটির সাথে বিক্রিয়া করতে পারে এবং অ্যামাইড সংযোগের মাধ্যমে পরস্পর যুক্ত হতে পারে। অ্যামিনো অ্যাসিডের এই [[পলিমারকরণ বিক্রিয়া|পলিমারাইজেশন]]-ই হলো সেই প্রক্রিয়া যা প্রোটিন তৈরি করে। এই [[ঘনীভবন বিক্রিয়া]] নবগঠিত [[পেপটাইড বন্ধন|পেপটাইড বন্ধনের]] সাথে সাথে পানির একটি অণু উৎপন্ন করে। কোষে, এই বিক্রিয়া সরাসরি ঘটে না; এর পরিবর্তে, অ্যামিনো অ্যাসিড প্রথমে একটি [[এস্টার]] বন্ডের দ্বারা একটি [[স্থানান্তর আরএনএ]] অণুর সাথে সংযুক্তির মাধ্যমে সক্রিয় হয়। [[অ্যামিনোএসিল টিআরএনএ সিন্থেটেজ|অ্যামিনোঅ্যাসাইল টিআরএনএ সিন্থেটেজ]] কর্তৃক [[অ্যাডিনোসিন ট্রাইফসফেট|ATP-]] নির্ভর বিক্রিয়া দ্বারা এই অ্যামিনোঅ্যাসাইল-টিআরএনএ ( aminoacyl-tRNA) উৎপন্ন হয়।<ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Ibba M, Söll D|তারিখ=May 2001|শিরোনাম=The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis|পাতাসমূহ=382–387|ডিওআই=10.1093/embo-reports/kve095|pmc=1083889|pmid=11375928}}</ref> এই অ্যামিনোঅ্যাসাইল-টিআরএনএ তখন [[রাইবোজোম|রাইবোসোমের]] জন্য একটি সাবস্ট্রেট হিসেবে কাজ করে, যা এস্টার বন্ডে দীর্ঘায়িত প্রোটিন চেইনের অ্যামিনো গ্রুপের আক্রমণের ক্ষেত্রে অনুঘটক হিসেবে কাজ করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Lengyel P, Söll D|তারিখ=June 1969|শিরোনাম=Mechanism of protein biosynthesis|পাতাসমূহ=264–301|ডিওআই=10.1128/MMBR.33.2.264-301.1969|pmc=378322|pmid=4896351}}</ref> বিক্রিয়ার এই কলা-কৌশলের ফল এই যে, রাইবোসোম দ্বারা তৈরি সমস্ত প্রোটিন সংশ্লেষিত হয় তাদের ''এন'' -প্রান্তসমূহ (''N''-terminus) থেকে শুরু করে এবং অগ্রসর হতে থাকে তাদের ''সি'' -প্রান্তসমূহের (''C''-terminus) দিকে।

যাইহোক, সকল পেপটাইড বন্ধন এই পদ্ধতিতে গঠিত হয় না। কোন কোন ক্ষেত্রে, পেপটাইডগুলি নির্দিষ্ট কিছু এনজাইম দ্বারা সংশ্লেষিত হয়। উদাহরণস্বরূপ, ট্রাইপেপটাইড [[গ্লুটাথিয়ন]] হলো জারণগত পীড়নের ( oxidative stress) বিরুদ্ধে কোষের প্রতিরক্ষার একটি অপরিহার্য অংশ। এই পেপটাইড মুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে দুই ধাপে সংশ্লেষিত হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND|তারিখ=March 2004|শিরোনাম=Glutathione metabolism and its implications for health|পাতাসমূহ=489–492|ডিওআই=10.1093/jn/134.3.489|pmid=14988435|doi-access=free}}</ref> প্রথম ধাপে, গ্লুটামেটের পার্শ্ব-শিকল কার্বক্সিল (এই পার্শ্ব-শিকলের গামা কার্বন) এবং সিস্টাইনের অ্যামিনো গ্রুপের মধ্যে গঠিত পেপটাইড বন্ধনের মাধ্যমে [[গামা-গ্লুটামিলসিস্টাইন সিনথেটেস|গামা-গ্লুটামিলসিস্টাইন সিন্থেটেস]] এনজাইমটি [[সিস্টিন|সিস্টাইন]] এবং [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামিক অ্যাসিডকে]] ঘনীভূত করে। এই দ্বি-পেপটাইড (যৌগটি) তারপর [[গ্লুটাথিয়ন সিন্থেটেজ]] দ্বারা [[গ্লাইসিন|গ্লাইসিনের]] সাথে ঘনীভূত হয়ে গ্লুটাথিয়ন তৈরি করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Meister A|তারিখ=November 1988|শিরোনাম=Glutathione metabolism and its selective modification|পাতাসমূহ=17205–17208|ডিওআই=10.1016/S0021-9258(19)77815-6|pmid=3053703|doi-access=free}}</ref>

রসায়নে, পেপটাইডগুলি বিভিন্ন প্রকার বিক্রিয়া দ্বারা সংশ্লেষিত হয়। এরমধ্যে [[কঠিন-দশা পেপটাইড সংশ্লেষণে]] সর্বাধিক ব্যবহৃত বিক্রিয়াটিতে অ্যামিনো অ্যাসিডের অ্যারোমেটিক অক্সাইম-জাত যৌগগুলিকে সক্রিয়িত একক হিসাবে ব্যবহার করা হয়। এগুলিকে ক্রমবর্ধমান পেপটাইড শিকলে ক্রমানুসারে যোগ করা হয়, যা একটি কঠিন রেজিন (resin) অবলম্বনের সাথে সংযুক্ত থাকে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Carpino|প্রথমাংশ=Louis A.|বছর=1992|শিরোনাম=1-Hydroxy-7-azabenzotriazole. An efficient peptide coupling additive|পাতাসমূহ=4397–4398|ডিওআই=10.1021/ja00063a082}}</ref> পেপটাইড লাইব্রেরিগুলি [[উচ্চ থ্রুপুট স্ক্রীনিং|উচ্চ-থ্রুপুট স্ক্রীনিং]] প্রক্রিয়ার মাধ্যমে ঔষধ আবিষ্কারে ব্যবহৃত হয়। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Marasco D, Perretta G, Sabatella M, Ruvo M|তারিখ=October 2008|শিরোনাম=Past and future perspectives of synthetic peptide libraries|পাতাসমূহ=447–467|ডিওআই=10.2174/138920308785915209|pmid=18855697}}</ref>

কার্যকরী মূলকসমূহের সংমিশ্রণ অ্যামিনো অ্যাসিড গুলিকে ধাতু-অ্যামিনো অ্যাসিড চিলেট যৌগ গঠনের ক্ষেত্রে কার্যকর বহু -দাঁত-যুক্ত (polydentate ) লিগ্যান্ড হতে সহায়তা করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Konara S, Gagnona K, Clearfield A, Thompson C, Hartle J, Ericson C, Nelson C|বছর=2010|শিরোনাম=Structural determination and characterization of copper and zinc bis-glycinates with X-ray crystallography and mass spectrometry|পাতাসমূহ=3335–3347|ডিওআই=10.1080/00958972.2010.514336}}</ref> অ্যামিনো অ্যাসিডের একাধিক পার্শ্ব-শিকলও রাসায়নিক বিক্রিয়ায় অংশ গ্রহণ করতে পারে।

=== ক্যাটাবলিজম ===
[[চিত্র:Amino_acid_catabolism_revised.png|থাম্ব|300x300পিক্সেল| প্রোটিনোজেনিক অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্যাটাবোলিজম। অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিকে তাদের প্রধান ক্ষয়জাত উৎপাদগুলির (degradation products) বৈশিষ্ট্য অনুসারে শ্রেণিবিন্যস্ত করা যেতে পারে, যথা:<ref>{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Biochemical, physiological, & molecular aspects of human nutrition|vauthors=Stipanuk MH|তারিখ=2006|প্রকাশক=Saunders Elsevier|সংস্করণ=2nd}}</ref><br />* ''গ্লুকোজেনিক-'' এদের রাখা হয় [[গ্লুকোজ|গ্লুকোজেনেসিস]] দ্বারা গ্লুকোজ গঠনের ক্ষমতাসম্পন্ন উৎপাদগুলির সাথে<br />* ''কেটোজেনিক-'' এদের রাখা হয় এমন সব উৎপাদগুলির সাথে যাদের গ্লুকোজ গঠনের ক্ষমতা নেই। এই উৎপাদগুলি এরপরও [[কেটোজেনেসিস]] বা [[লিপিড সংশ্লেষণ|লিপিড সংশ্লেষণের]] জন্য ব্যবহৃত হতে পারে।<br /> * অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি গ্লুকোজেনিক এবং কিটোজেনিক উভয় ধরনের উৎপাদেই বিপাকিত ( catabolized) হয়।]]
অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষয় প্রক্রিয়ায় (Degradation) প্রায়শই [[Deamination|অ্যামোনিয়াহীনকরণ]] জড়িত যখন এটি আলফা-কিটোগ্লুটারেট হিসেবে অ্যামিনো গ্রুপকে সরিয়ে [[গ্লুটামিক অ্যাসিড|গ্লুটামেট]] গঠন করে। এই প্রক্রিয়ায় ট্রান্স অ্যামিনেসিস জড়িত, যা প্রায়শই সংশ্লেষণের সময় অ্যামোনিয়াকরণে (অ্যামিনেশন) ব্যবহৃত প্রক্রিয়াগুলির অনুরুপ। অনেক মেরুদণ্ডী প্রাণীতে, অ্যামিনো গ্রুপটি [[ইউরিয়া চক্র|ইউরিয়া চক্রের]] মাধ্যমে পরবর্তীতে সরানো হয় এবং [[ইউরিয়া]] আকারে মূত্রের মাধ্যমে বের হয়ে যায়। যাইহোক, অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্ষয়করণ এসবের পরিবর্তে [[ইউরিক এসিড|ইউরিক অ্যাসিড]] বা অ্যামোনিয়া তৈরি করতে পারে। উদাহরণস্বরূপ, [[সেরিন ডিহাইড্রেটেস]] এনজাইমটি সেরিন যৌগকে পাইরুভেট এবং অ্যামোনিয়াতে রূপান্তরিত করে। <ref name="Stryer_20023"/> এক বা একাধিক অ্যামিনো গ্রুপ অপসারণের পরে, অণুর অবশিষ্টাংশ কখনও কখনও নতুন অ্যামিনো অ্যাসিড সংশ্লেষণে ব্যবহৃত হতে পারে, অথবা এটি ব্যবহৃত হতে পারে শক্তির উৎস হিসেবে যেক্ষেত্রে এটি [[গ্লাইকোলাইসিস প্রক্রিয়া|গ্লাইকোলাইসিস]] বা [[সাইট্রিক এসিড চক্র|সাইট্রিক অ্যাসিড চক্রে]] প্রবেশ করে যেমনটি ডানদিকে চিত্রে বিস্তারিত দেখানো হয়েছে।

=== জটিল যৌগ গঠন ===
অ্যামিনো অ্যাসিড সমূহ হল দ্বি-দন্ত (bidentate) লিগ্যান্ড, যারা [[অবস্থান্তর ধাতু অ্যামিনো অ্যাসিড কমপ্লেক্স]] গঠন করে। <ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Dghaym RD, Dhawan R, Arndtsen BA|তারিখ=September 2001|শিরোনাম=The Use of Carbon Monoxide and Imines as Peptide Derivative Synthons: A Facile Palladium-Catalyzed Synthesis of α-Amino Acid Derived Imidazolines|পাতাসমূহ=3228–3230|ডিওআই=10.1002/(SICI)1521-3773(19980703)37:12<1634::AID-ANIE1634>3.0.CO;2-C|pmid=29712039}}</ref>

== রাসায়নিক বিশ্লেষণ ==
জৈব পদার্থে নাইট্রোজেনের মোট পরিমাণ (total nitrogen content) প্রধানত প্রোটিনের অ্যামিনো গ্রুপ দ্বারা গঠিত হয়। মোট জেলদাল নাইট্রোজেন (Total Kjeldahl Nitrogen- [[:en:TKN|TKN]]) হল নাইট্রোজেনের একটি (পরিমাণগত) পরিমাপ যা ব্যাপকভাবে (বর্জ্য) পানি, মাটি, খাদ্য, পশুখাদ্য (ফিড) এবং সাধারণভাবে জৈব পদার্থের বিশ্লেষণে ব্যবহৃত হয়। নাম অনুসারে, <u>[[জেলদাল পদ্ধতি]]</u> (<u>[[:en:Kjeldahl method|Kjeldahl method]]</u> ) প্রয়োগ করা হয়। অধিকতর সংবেদনশীল পদ্ধতিগুলো সুপ্রচুর। <ref name="pmid23959242">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Muñoz-Huerta RF, Guevara-Gonzalez RG, Contreras-Medina LM, Torres-Pacheco I, Prado-Olivarez J, Ocampo-Velazquez RV|তারিখ=August 2013|শিরোনাম=A review of methods for sensing the nitrogen status in plants: advantages, disadvantages and recent advances|পাতাসমূহ=10823–43|ডিওআই=10.3390/s130810823|pmc=3812630|pmid=23959242|doi-access=free}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Martin PD, Malley DF, Manning G, Fuller L|তারিখ=2002|শিরোনাম=Determination of soil organic carbon and nitrogen at thefield level using near-infrared spectroscopy|পাতাসমূহ=413–422|ডিওআই=10.4141/S01-054}}</ref>

== আরও দেখুন ==
{{প্রবেশদ্বার|রসায়ন|জীববিজ্ঞান}}

{{টীকা তালিকা}}

== তথ্যসূত্র ==
<references />

== অতিরিক্ত পঠন ==

* Berg, ও অন্যান্যগণ (২০১২)। Biochemistry। নিউইয়র্ক: New York : W.H. Freeman। পৃষ্ঠা ২৮–৩১। আইএসবিএন 9781429229364।
* Fasman, Gerald D. (১৯৮৯)। ''Prediction of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation''। নিউইয়র্ক, লন্ডন: প্লেনাম প্রেস (Plenum Press)। পৃষ্ঠা&nbsp;৫৯৯–৬২৩। [[আন্তর্জাতিক মান পুস্তক সংখ্যা|আইএসবিএন]]&nbsp;[[বিশেষ:বইয়ের উৎস/978-0-306-43131-9|978-0-306-43131-9]]। বহিস্থ সংযোগঃ গুগল বই দেখুন [https://books.google.com.bd/books?id=wdb_JfCDzZsC&printsec=frontcover&dq=isbn:9780306431319&hl=en&sa=X&redir_esc=y#v=onepage&q&f=false]
* Lehninger, Albert L. (১৯৯৩)। ''Principles of Biochemistry: With an Extended Discussion of Oxygen-binding Proteins''। Worth Publishers। [[আন্তর্জাতিক মান পুস্তক সংখ্যা|আইএসবিএন]]&nbsp;[[বিশেষ:বইয়ের উৎস/0879017112, 9780879017118|0879017112, 9780879017118]] বহিস্থ সংযোগঃ গুগল বই দেখুন [https://books.google.com.bd/books/about/Principles_of_Biochemistry.html?id=xdTwmAEACAAJ&source=kp_book_description&redir_esc=y]
* Uwe Meierhenrich, Amino Acids and the Asymmetry of Life [https://web.archive.org/web/20120112005425/http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf] (পিডিএফ), বার্লিনঃ স্প্রিঞ্জার ভার্লাগ (Springer Verlag), [[আন্তর্জাতিক মান পুস্তক সংখ্যা|আইএসবিএন]] <bdi>978-3-540-76885-2</bdi>. ই-[[আন্তর্জাতিক মান পুস্তক সংখ্যা|আইএসবিএন]]: 978-3-540-76886-9 LCCN 2008930865, আরো বহিস্থ সংযোগঃ (springer) [https://link.springer.com/content/pdf/bfm%3A978-3-540-76886-9%2F1.pdf] ।

== বহিঃসংযোগ ==

* {{কমন্স-একই সরলরেখা}}
{{কর্তৃপক্ষ নিয়ন্ত্রণ}}

[[বিষয়শ্রেণী:অ্যামিনো অ্যাসিড| ]]
[[বিষয়শ্রেণী:Pages using multiple image with auto scaled images]]
[[বিষয়শ্রেণী:Pages using multiple image with manual scaled images]]
[[বিষয়শ্রেণী:নাইট্রোজেন চক্র]]
[[বিষয়শ্রেণী:জুইটারায়ন]]