প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন-এর উৎস দেখুন

'''প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন''' হচ্ছে [[পেপটাইড]] অথবা [[প্রোটিন|প্রোটিনে]] [[অ্যামিনো অ্যাসিড|অ্যামিনো অ্যাসিডের]] রৈখিক বিন্যাসক্রম । <ref name="sanger">{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=Advances in Protein Chemistry|শেষাংশ=SANGER F|বছর=1952|পাতাসমূহ=1–67|অধ্যায়=The arrangement of amino acids in proteins|ডিওআই=10.1016/S0065-3233(08)60017-0|আইএসবিএন=9780120342075|pmid=14933251}}</ref> নিয়মানুসারে, প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন [[অ্যামিন|অ্যামিনো]] -টার্মিনাল (এন) থেকে শুরু করে [[কার্বক্সিলিক অ্যাসিড|কার্বক্সিল]] -টার্মিনাল (সি) এর শেষ পর্যন্ত বিবৃত করা হয়। প্রোটিন জৈবসংশ্লেষণ সাধারণত কোষে [[রাইবোজোম|রাইবোসোম]] দ্বারা সঞ্চালিত হয়। পরীক্ষাগারে পেপটাইডগুলোও সংশ্লেষিত হতে পারে। প্রোটিন প্রাথমিক কাঠামো সরাসরি অনুক্রম বা ডিএনএ অনুক্রম থেকে অনুমিত।

== গঠন ==

=== জৈবিক ===
অ্যামিনো অ্যাসিডগুলো পেপটাইড বন্ধনের মাধ্যমে পলিমারাইজড হয়ে একটি দীর্ঘ প্রধান শিকল তৈরি করে, বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব শিকল গুলো এই প্রধান শিকলটি বরাবর ছড়িয়ে পড়ে। জৈবিক ব্যবস্থায়, কোষের [[রাইবোজোম|রাইবোসোম]] দ্বারা [[ট্রান্সলেশন (জীববিজ্ঞান)|ট্রান্সলেশনের]] সময় প্রোটিন উত্পাদিত হয়। কিছু জীব নন-রাইবোসোমাল পেপটাইড সংশ্লেষণের মাধ্যমে ছোট পেপটাইডও তৈরি করতে পারে, যা প্রায়শই এনকোডেড ২২ ব্যতীত অন্য অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করে এবং চক্রাকার, পরিবর্তিত এবং ক্রস-লিঙ্কযুক্ত হতে পারে।

=== রাসায়নিক ===
বিভিন্ন পরীক্ষাগার পদ্ধতির মাধ্যমে পেপটাইডগুলো রাসায়নিকভাবে সংশ্লেষিত হতে পারে। রাসায়নিক পদ্ধতিগুলো সাধারণত পেপটাইডগুলোকে বিপরীত ক্রমে (সি-টার্মিনাস থেকে শুরু করে) জৈবিক প্রোটিন সংশ্লেষণের (এন-টার্মিনাস থেকে শুরু করে) সংশ্লেষণ করে।

== সংকেতলিপি ==
প্রোটিন ক্রমটি অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোকে [[অ্যামিন|অ্যামিনো]] -টার্মিনাল থেকে শুরু করে [[কার্বক্সিলিক অ্যাসিড|কার্বক্সিল]] -টার্মিনাল প্রান্ত পর্যন্ত তালিকাভুক্ত করে সাধারণত অক্ষরের একটি স্ট্রিং হিসাবে চিহ্নিত করা হয়। হয় একটি তিন অক্ষরের কোড নাহলে এক অক্ষরের কোড ২২টি প্রাকৃতিকভাবে এনকোড করা অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশাপাশি মিশ্রণ বা অস্পষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড ( [[নিউক্লিক অ্যাসিড]] সংকেতলিপির অনুরূপ) উপস্থাপন করতে ব্যবহার করা যেতে পারে। <ref name="sanger"/><ref name="letter">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Aasland|প্রথমাংশ=Rein|শেষাংশ২=Abrams|প্রথমাংশ২=Charles|তারিখ=2002-02-20|শিরোনাম=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|পাতাসমূহ=141–144|ডিওআই=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pmid=11911894|doi-access=free}}</ref><ref>{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|তারিখ=1968-07-01|শিরোনাম=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|পাতাসমূহ=151–153|ডিওআই=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x|issn=1432-1033|pmid=11911894}}</ref>

পেপটাইড সরাসরি অনুক্রম করা যেতে পারে, বা ডিএনএ ক্রম থেকে সম্পন্ন করা যেতে পারে। পরিচিত প্রোটিন সিকোয়েন্সগুলোকে সমন্বিত করে এমন বৃহৎ সিকোয়েন্স ডাটাবেস এখন বিদ্যমান।
 {{col-float}}
{| class="wikitable sortable"
|+২২টি প্রাকৃতিক অ্যামিনো অ্যাসিডের চিহ্ন
!অ্যামিনো অ্যাসিড
!৩-অক্ষরের<ref name="Hausman">{{বই উদ্ধৃতি|শিরোনাম=The cell: a molecular approach|প্রকাশক=ASM Press|বছর=2004|আইএসবিএন=978-0-87893-214-6|অবস্থান=Washington, D.C.|পাতা=51|লেখক১=Hausman, Robert E.|লেখক২=Cooper, Geoffrey M.}}</ref>
!১-অক্ষরের<ref name="Hausman" />
|- style="text-align:center;"
|[[এ্যালানাইন]]
|Ala
|A
|- style="text-align:center;"
|[[আর্গিনিন]]
|Arg
|R
|- style="text-align:center;"
|[[অ্যাসপারাজিন]]
|Asn
|N
|- style="text-align:center;"
|[[অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড]]
|Asp
|D
|- style="text-align:center;"
|[[সিস্টাইন]]
|Cys
|C
|- style="text-align:center;"
|[[গ্লুটামিক অ্যাসিড]]
|Glu
|E
|- style="text-align:center;"
|[[গ্লুটামিন]]
|Gln
|Q
|- style="text-align:center;"
|[[গ্লাইসিন]]
|Gly
|G
|- style="text-align:center;"
|[[হিস্টিডিন]]
|His
|H
|- style="text-align:center;"
|[[আইসোলিউসিন]]
|Ile
|I
|- style="text-align:center;"
|[[লিউসিন]]
|Leu
|L
|- style="text-align:center;"
|[[লাইসিন]]
|Lys
|K
|- style="text-align:center;"
|[[মিথিওনিন]]
|Met
|M
|- style="text-align:center;"
|[[ফেনাইলএলানাইন]]
|Phe
|F
|- style="text-align:center;"
|[[প্রোলিন]]
|Pro
|P
|- style="text-align:center;"
|[[পির্রোলিসিন]]
|Pyl
|O
|- style="text-align:center;"
|[[সেলেনোকিস্টাইন]]
|Sec
|U
|- style="text-align:center;"
|[[সেরিন]]
|Ser
|S
|- style="text-align:center;"
|[[থ্রিওনিন]]
|Thr
|T
|- style="text-align:center;"
|[[ট্রিপটোফান]]
|Trp
|W
|- style="text-align:center;"
|[[টাইরোসিন]]
|Tyr
|Y
|- style="text-align:center;"
|[[ভ্যালিন]]
|Val
|V
|}

{{col-float-break}}

{| class="wikitable"
|+অস্পষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিড চিহ্ন
!প্রতীক
!বর্ণনা
!প্রতিনিধিত্বকারী অবশিষ্টাংশ
|-
|X
|যেকোনো অ্যামিনো অ্যাসিড, অথবা অজানা
|সব
|-
|বি
|এসপারটেট বা এসপ্যারাজিন
|ডি, এন
|-
|জেড
|গ্লুটামেট বা গ্লুটামিন
|ই, কিউ
|-
| জে
|লিউসিন বা আইসোলিউসিন
|আই, এল
|-
|Φ
|[[পানিবিকর্ষী]]
|ভি, আই, এল, এফ, ডব্লিউ, এম
|-
|Ω
|[[এরোমেটিক]]
|এফ, ডব্লিউ, ওয়াই, এইচ
|-
|Ψ
|[[এলিফেটিক]]
|ভি, আই, এল, এম
|-
|π
|ছোটো
|[পি, জি, এ, এস
|-
|ζ
|[[পানি আকর্ষী]]
|এস, টি, এইচ, এন, কিউ, ই, ডি,কে, আর, ওয়াই
|-
| +
|[[ক্যাটায়ন|ধনাত্বক আধান]]
|কে, আর, এইচ
|-
| -
|[[অ্যানায়ন|ঋনাত্বক]]
|ডি, ই
|}
{{col-float-end}}

== পরিবর্তন ==
সাধারণত, পলিপেপটাইডগুলো শাখাবিহীন পলিমার, তাই তাদের প্রাথমিক গঠন প্রায়শই তাদের প্রধান শিকল বরাবর [[অ্যামিনো অ্যাসিড|অ্যামিনো অ্যাসিডের]] ক্রম দ্বারা নির্দিষ্ট করা যেতে পারে। যাইহোক, প্রোটিনগুলো ক্রস-লিঙ্কযুক্ত হতে পারে, সাধারণত ডাইসালফাইড বন্ড দ্বারা, এবং প্রাথমিক কাঠামোতে ক্রস-লিঙ্কিং পরমাণুগুলোকেও নির্দিষ্ট করার প্রয়োজনীয়তা রয়েছে। যেমন, প্রোটিনের ডাইসালফাইড বন্ধনের সাথে জড়িত সিস্টিনগুলোকে নির্দিষ্ট করা। অন্যান্য ক্রসলিংকগুলোর মধ্যে রয়েছে ডেসমোসিন।

=== আইসোমারাইজেশন ===
একটি পলিপেপটাইড চেইনের কাইরাল কেন্দ্রগুলো রেসিমাইজেশনের মধ্য দিয়ে যেতে পারে। যদিও এটি বিন্যাস পরিবর্তন করে না, তবে এটি অনুক্রমের রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যগুলোকে প্রভাবিত করে। বিশেষ করে, সাধারণত প্রোটিনে পাওয়া <small>এল</small> -অ্যামিনো অ্যাসিড স্বতঃস্ফূর্তভাবে আইসোমারাইজ করতে পারে <math>\mathrm{C^{\alpha}}</math> পরমাণু <small>ডি</small> -অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন করে, যা বেশিরভাগ প্রোটিজ দ্বারা বিভক্ত করা যায় না। [[প্রোলিন]] পেপটাইড বন্ডে স্থিতিশীল ট্রান্স-আইসোমার গঠন করতে পারে।

=== ট্রান্সলেশন পরবর্তী পরিবর্তন ===
উপরন্তু, প্রোটিন ট্রান্সলেশন-পরবর্তী বিভিন্ন পরিবর্তনের মধ্য দিয়ে যেতে পারে, যা এখানে সংক্ষিপ্তভাবে তুলে ধরা হয়েছে।

একটি পলিপেপটাইডের এন-টার্মিনাল অ্যামিনো গ্রুপ সহযোগে পরিবর্তিত হতে পারে, যেমন,
[[চিত্র:N-terminal_acetylation.svg|বাম|থাম্ব|220x220পিক্সেল| '''চিত্র 1''' এন-টার্মিনাল অ্যাসিটাইলেশন]]

* '''এসিটাইলেশন''' <math>\mathrm{-C(=O)-CH_{3}}</math>

: এন-টার্মিনাল অ্যামিনো গ্রুপের ধনাত্মক আধান  টিকে এসিটাইল গ্রুপে (এন-টার্মিনাল ব্লকিং) পরিবর্তন করে নির্মূল করা যেতে পারে।

* '''গঠন''' <math>\mathrm{-C(=O)H}</math>ট্রান্সলেশন প্রক্রিয়া শেষ হওয়ার পর, এন-টার্মিনালে সাধারণত মেথিওনিন উপস্থিত থাকে, যার এন-টার্মিনাস একটি ফর্মাইল গ্রুপ দ্বারা আবৃত থাকে। এই ফর্মাইল গ্রুপটিকে (এবং মাঝে মাঝে যদি মেথিওনিনের পর গ্লাই বা সিরিন  থাকে, তাহলে অনেক সময় মেথিওনিন নিজেও অপসারিত হয়।) একটি এনজাইম, [[ডিফর্মাইলেজ]] দ্বারা সরানো হয়ে থাকে।
* '''পাইরোগ্লুটামেট'''

[[চিত্র:Formation_of_pyroglutamate.svg|ডান|থাম্ব|308x308পিক্সেল| '''চিত্র 2''' একটি এন-টার্মিনাল গ্লুটামিন থেকে পাইরোগ্লুটামেট গঠন]]

: একটি চক্রীয় পাইরোগ্লুটামেট গ্রুপ গঠন করে একটি এন-টার্মিনাল গ্লুটামিন নিজেকে আক্রমণ করতে পারে।

* '''মাইরিস্টোয়লেশন''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{12}-CH_{3}}</math>

: এসিটিলিন এর অনুরূপ. একটি সাধারণ মিথাইল গ্রুপের পরিবর্তে, মাইরিস্টয়েল গ্রুপে ১৪টি হাইড্রোফোবিক কার্বন লেজ রয়েছে, যা একে [[কোষ ঝিল্লি|সেলুলার মেমব্রেনে]] প্রোটিন এংকরিংয়ের জন্য আদর্শ করে তোলে।

পলিপেপটাইডের সি-টার্মিনাল কার্বক্সিলেট গ্রুপও পরিবর্তন করা যেতে পারে, যেমন,
[[চিত্র:C-terminal_amidation.svg|বাম|থাম্ব|220x220পিক্সেল| '''চিত্র 3''' সি-টার্মিনাল অ্যামিডেশন]]

* '''অ্যামিনেশন''' (চিত্র দেখুন)

: সি-টার্মিনাসও অ্যামিনেশনের মাধ্যমে ব্লক করা যেতে পারে (এভাবে, এর নেতিবাচক আধান   নিরপেক্ষ করা হয়)।

* '''গ্লাইকোসিল ফসফেটিডাইলিনোসিটোল (জিপিআই) সংযুক্তি'''

: Glycosyl phosphatidylinositol (GPI) হল একটি বৃহৎ, হাইড্রোফোবিক ফসফোলিপিড প্রস্থেটিক গ্রুপ যা [[কোষ ঝিল্লি|সেলুলার মেমব্রেনে]] প্রোটিনকে নোঙর করে। এটি একটি অ্যামাইড লিঙ্কেজের মাধ্যমে পলিপেপটাইড সি-টার্মিনাসের সাথে সংযুক্ত থাকে যা পরে ইথানোলামাইনের সাথে সংযুক্ত হয়, সেখান থেকে বিভিন্ন শর্করার সাথে এবং অবশেষে ফসফ্যাটিডাইলিনোসিটল লিপিড মোয়েটির সাথে সংযুক্ত হয়।

পরিশেষে, পেপটাইড পার্শ্ব শিকলগুলো সহযোগেও পরিবর্তিত হতে পারে, যেমন,

* '''ফসফোরাইলেশন'''
[[ফসফোরাইলেশন]] সম্ভবত বিভাজন বিহীন প্রোটিনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ রাসায়নিক পরিবর্তন। ফসফেট গ্রুপ সিরিন, থ্রিওনিন এবং টাইরোসিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল হাইড্রক্সিল গ্রুপের সাথে যুক্ত হতে পারে, যা সেই স্থানে একটি ঋণাত্মক আধান   যোগ করে এবং একটি অস্বাভাবিক অ্যামিনো অ্যাসিড তৈরি করে। এই ধরনের প্রতিক্রিয়া কাইনেজ এনজাইম দ্বারা অনুঘটিত হয়, এবং বিপরীত প্রতিক্রিয়াটি ফসফেটেজ এনজাইম দ্বারা সম্পন্ন হয়। ফসফোরাইলকৃত টাইরোসিন প্রায়শই প্রোটিনগুলোর মধ্যে বন্ধন তৈরির "হ্যান্ডেল" হিসেবে ব্যবহৃত হয়, অন্যদিকে সিরিন/থ্রিওনিনের ফসফোরাইলেশন সাধারণত কাঠামোগত পরিবর্তন সৃষ্টি করে, সম্ভবত যুক্ত হওয়া ঋণাত্মক আধানের কারণে এরূপ হয়। কখনও কখনও সির/থ্রিওনিনের ফসফোরাইলেশনের প্রভাব অনুকরণ করা যায় যদি সংশ্লিষ্ট অ্যামিনো অ্যাসিডগুলোর পরিবর্তে গ্লুটামেট যুক্ত করা হয়।

* '''গ্লাইকোসাইলেশন'''
এটি খুবই প্রচলিত একটি সাধারণ নাম এবং বৈচিত্র্যময় রাসায়নিক পরিবর্তনের একটি গোষ্ঠীকে বোঝায়। সুগার মোইটি (চিনি অংশ) সিরিন/থ্রিওনিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল হাইড্রক্সিল গ্রুপের সাথে বা অ্যাসপারাজিনের পার্শ্ব শৃঙ্খল অ্যামাইড গ্রুপের সাথে যুক্ত হতে পারে। এই সংযোজন বিভিন্ন কাজে আসতে পারে, যেমন দ্রাব্যতা বৃদ্ধি করা থেকে শুরু করে জটিল সনাক্তকরণ প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করা পর্যন্ত। সমস্ত গ্লাইকোসাইলেশন নির্দিষ্ট ইনহিবিটর, যেমন [[টিউনিকামাইসিন]], দ্বারা বাধাগ্রস্ত করা যেতে পারে।

* '''ডিএমাইডেশন''' (সাক্সিনিমাইড গঠন)
: এই পরিবর্তনের ক্ষেত্রে, অ্যাসপারাজিন বা অ্যাসপার্টেটের পার্শ্ব শৃঙ্খল পরবর্তী পেপটাইড বন্ধনে আক্রমণ করে, যার ফলে একটি প্রতিসম সাক্সিনিমাইড মধ্যবর্তী যৌগ গঠিত হয়। এই মধ্যবর্তী যৌগের হাইড্রোলাইসিসের মাধ্যমে হয় অ্যাসপার্টেট অথবা β-অ্যামিনো অ্যাসিড, আইসো(Asp) উৎপন্ন হয়। অ্যাসপ্যারাজিনের ক্ষেত্রে, যে কোনো উৎপন্ন পণ্যই অ্যামাইড গ্রুপের ক্ষতির কারণ হয়, এজন্যই একে "ডিএমাইডেশন" বলা হয়।

* '''হাইড্রক্সিলেশন'''
প্রোলিন অবশিষ্টাংশ দুটি ভিন্ন পরমাণুতে এবং লাইসিন একটি পরমাণুতে হাইড্রক্সিলযুক্ত হতে পারে। [[হাইড্রক্সিপ্রোলিন]] কোলাজেনের একটি গুরুত্বপূর্ণ    উপাদান, যা এর অনুপস্থিতিতে অস্থিতিশীল হয়ে যায়। হাইড্রক্সিলেশন বিক্রিয়াটি একটি এনজাইম দ্বারা অনুঘটিত হয়, যাতে [[ভিটামিন সি|অ্যাসকরবিক অ্যাসিড]] (ভিটামিন সি) প্রয়োজন হয়। এই ভিটামিনের ঘাটতি হলে [[স্কার্ভি]] সহ বিভিন্ন সংযোগকারী টিসুর রোগ দেখা দিতে পারে।

* '''মিথাইলেশন'''
: বেশ কিছু প্রোটিনের অবশিষ্টাংশ মিথাইলেটেড হতে পারে, বিশেষ করে [[লাইসিন]] এবং আরজিনিনের ধনাত্বক গ্রুপ। আর্জিনিন অবশিষ্টাংশগুলো নিউক্লিক অ্যাসিড ফসফেট ব্যাকবোনের সাথে যোগাযোগ করে এবং সাধারণত প্রোটিন-ডিএনএ কমপ্লেক্সে বেস অবশিষ্টাংশ, বিশেষ করে [[গুয়ানিন|গুয়ানিনের]] সাথে হাইড্রোজেন বন্ধন তৈরি করে। লাইসিনের অবশিষ্টাংশ একবার, দুইবার এবং এমনকি তিনবার মিথাইলেড হতে পারে। যদিও মিথাইলেশন পার্শ্ব শিকলের ধনাত্বক আধান  কে পরিবর্তন করে ''না''।

* '''অ্যাসিটাইলেশন'''
: লাইসিন অ্যামিনো গ্রুপের অ্যাসিটাইলেশন রাসায়নিকভাবে এন-টার্মিনাসের অ্যাসিটাইলেশনের সাথে সাদৃশ্যপূর্ণ হয়ে থাকে। তবে, লাইসিনের অবশিষ্টাংশের অ্যাসিটাইলেশন কার্যত নিউক্লিক অ্যাসিডের সাথে প্রোটিনের বাঁধন নিয়ন্ত্রণ করতে ব্যবহৃত হয়। লাইসিনের ধনাত্মক আধান   বাতিল হলে (ঋণাত্বকভাবে আধানযুক্ত ) নিউক্লিক অ্যাসিডগুলোর জন্য ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক আকর্ষণ দুর্বল হয়ে যায়।

* '''সালফেশন'''
: টাইরোসিনস তাদের <math>\mathrm{O^{\eta}}</math> পরমাণুর সালফেটে পরিণত হতে পারে  কিছুটা অস্বাভাবিকভাবে, এই পরিবর্তনটি [[গলজি বস্তু|গলগি এপারেটাসে]] ঘটে, [[এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম|এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলামে]] নয়। ফসফরাইলেটেড টাইরোসিনগুলোর মতো, সালফেটেড টাইরোসিনগুলো নির্দিষ্ট স্বীকৃতির জন্য ব্যবহৃত হয়, যেমন, কোষের পৃষ্ঠের কেমোকাইন রিসেপ্টরগুলোতে। ফসফোরাইলেশনের মতো, সালফেশন পূর্বের নিরপেক্ষ স্থানে একটি ঋণাত্মক আধান যোগ করে।

* '''প্রিনাইলেশন''' এবং '''পাল্মিটোয়লেশন''' <math>\mathrm{-C(=O)-\left(CH_{2}\right)_{14}-CH_{3}}</math>

: [[কোষ ঝিল্লি|সেলুলার মেমব্রেনে]] প্রোটিনকে অ্যাঙ্কর করতে হাইড্রোফোবিক আইসোপ্রিন (যেমন, ফার্নেসাইল, জেরানাইল, এবং জেরানাইলজেরানাইল গ্রুপ) এবং পামিটয়েল গ্রুপ <math>\mathrm{S^{\gamma}}</math> সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশের পরমাণুতে যোগ করা যেতে পারে । [[জিপিআই]] এবং মাইরিটয়েল অ্যাঙ্করগুলোর বিপরীতে, এই গ্রুপগুলো টার্মিনিতে অগত্যা যোগ করা হয় না।

* '''কার্বক্সিলেশন'''
: একটি তুলনামূলকভাবে বিরল পরিবর্তন যা একটি গ্লুটামেট পার্শ্ব শিকলে অতিরিক্ত কার্বক্সিলেট গ্রুপ (এবং, তাই, একটি দ্বিগুণ ঋণাত্মক আধান  ) যোগ করে, একটি গ্লা অবশিষ্টাংশ তৈরি করে। এটি [[ক্যালসিয়াম|ক্যালসিয়ামের]] মতো "কঠিন" ধাতব আয়নগুলোর বাঁধনকে আরও শক্তিশালী করতে ব্যবহৃত হয়।

* '''এডিপি-রাইবোজাইলেশন'''
: বৃহৎ এডিপি-রাইবোজাইল গ্রুপ ভিন্ন ভিন্ন প্রভাব সহ প্রোটিনের মধ্যে বিভিন্ন ধরনের পার্শ্ব শিকলে স্থানান্তরিত হতে পারে। এই পরিবর্তনটি অসম ব্যাকটেরিয়া, যেমন, ''ভিব্রিও কলেরি'', ''কোরিনেব্যাকটেরিয়াম ডিপথেরিয়া'' এবং ''বোর্ডেটেলা পারটুসিসের'' শক্তিশালী বিষের লক্ষ্য হতে পারে।

* [[ইউবিকুইটিনেশন]] এবং [[সুমোয়লেশন]]

: বিভিন্ন পূর্ণ-দৈর্ঘ্য, ভাঁজ করা প্রোটিনগুলোকে তাদের সি-টার্মিনিতে অন্যান্য প্রোটিনের লাইসিনের পার্শ্ব শিকলের অ্যামোনিয়াম গ্রুপের সাথে সংযুক্ত করা যেতে পারে। এর মধ্যে ইউবিকুইটিন সবচেয়ে সাধারণ, এবং সাধারণত সংকেত দেয় যে ইউবিকুইটিন-ট্যাগযুক্ত প্রোটিন ক্ষয় হওয়া উচিত।

উপরে তালিকাভুক্ত বেশিরভাগ পলিপেপটাইড পরিবর্তন ''ট্রান্সলেশন-পরবর্তীতে'' ঘটে, অর্থাৎ, [[রাইবোজোম|রাইবোসোমে]] [[প্রোটিন]] সংশ্লেষিত হওয়ার পরে, সাধারণত [[এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলাম|এন্ডোপ্লাজমিক রেটিকুলামে]] ঘটে, যা ইউক্যারিওটিক কোষের একটি উপকোষীয় [[অঙ্গাণু]] ।

অন্যান্য অনেক রাসায়নিক বিক্রিয়াকে (যেমন, সায়ানাইলেশন) রসায়নবিদরা প্রোটিনে প্রয়োগ করেছেন, যদিও সেগুলো জৈবিক ব্যবস্থায় পাওয়া যায় না।

=== ক্লিভেজ এবং লাইগেশন ===
উপর্যুক্ত পরিবর্তনগুলোর পাশাপাশি প্রাথমিক গঠনের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ পরিবর্তন হলো [[পেপটাইড বিভাজন]] (রাসায়নিক [[হাইড্রোলাইসিস]] বা [[প্রোটিয়েজের]] মাধ্যমে)। প্রোটিন প্রায়ই একটি নিষ্ক্রিয় পূর্বসূরী রূপে সংশ্লেষিত হয়; সাধারণত, একটি এন-টার্মিনাল বা সি-টার্মিনাল অংশ প্রোটিনের সক্রিয় স্থলকে অবরুদ্ধ করে, ফলে এর কার্যকারিতা বাধাগ্রস্ত হয়। ইনহিবিটরি পেপটাইডটি বিভাজনের মাধ্যমে সরিয়ে প্রোটিনকে সক্রিয় করা হয়।

'''কিছু প্রোটিন  নিজেই নিজেকে বিভাজিত করার ক্ষমতা রাখে।''' সাধারণত, [[Serine|সেরিন]] (কদাচিৎ [[Threonine|থ্রিওনিন]]) এর হাইড্রক্সিল গ্রুপ বা [[Cysteine|সিস্টিন]] এর থাইওল গ্রুপ পূর্ববর্তী [[Peptide bond|পেপটাইড বন্ধনের]] কার্বোনিল কার্বনে আক্রমণ করে, যার ফলে একটি টেট্রাহেড্রাল মধ্যবর্তী যৌগ (Ser/Thr-এর ক্ষেত্রে [[Oxazolidine|হাইড্রক্সিওক্সাজোলিডিন]] বা Cys-এর ক্ষেত্রে [[Thiazolidine|হাইড্রক্সিথায়াজোলিডিন]]) গঠিত হয়।

এই মধ্যবর্তী যৌগটি সাধারণত অ্যামাইড রূপে ফিরে যেতে চায় এবং আক্রমণকারী গ্রুপটি বহিষ্কৃত হয়, কারণ অ্যামাইড রূপটি [[Gibbs free energy|মুক্ত শক্তির]] দিক থেকে অধিকতর স্থিতিশীল (সম্ভবত পেপটাইড গ্রুপের শক্তিশালী [[Resonance (chemistry)|অনুরণন স্থিতিশীলতার]] কারণে)। তবে অতিরিক্ত আণবিক মিথস্ক্রিয়া অ্যামাইড রূপকে কম স্থিতিশীল করে তুলতে পারে, ফলে [[Amino group|অ্যামিনো গ্রুপ]] বহিষ্কৃত হয় এবং পেপটাইড বন্ধনের পরিবর্তে একটি [[Ester|এস্টার]] (Ser/Thr) বা [[Thioester|থায়োএস্টার]] (Cys) বন্ধন গঠিত হয়।এই রাসায়নিক বিক্রিয়াকে বলা হয় [[N-O acyl shift|এন ও এসাইল শিফট]] ।

এস্টার/থায়োএস্টার বন্ধন বিভিন্ন উপায়ে সমাধান করা যেতে পারে:

* '''সরল হাইড্রোলাইসিস''' পলিপেপটাইড শৃঙ্খলকে বিভক্ত করে, যেখানে স্থানচ্যুত অ্যামিনো গ্রুপ নতুন [[N-terminus|এন-টার্মিনাস]] হয়ে যায়। এটি বিশেষভাবে [[Glycosylasparaginase|গ্লাইকোসাইলঅ্যাসপারাজিনেজের]] পরিপক্বতার সময় দেখা যায়।
* '''β-এলিমিনেশন প্রতিক্রিয়া''' একইভাবে শিকল বিভক্ত করে, তবে নতুন এন-টার্মিনালে একটি [[Pyruvoyl group|পাইরুভয়েল গ্রুপ]] তৈরি হয়। এই পাইরুভয়েল গ্রুপ কিছু এনজাইমে [[Cofactor (biochemistry)|কোভ্যালেন্টভাবে সংযুক্ত ক্যাটালিটিক কোফ্যাক্টর]] হিসেবে ব্যবহৃত হতে পারে, বিশেষ করে [[Decarboxylase|ডিকার্বক্সিলেজ এনজাইমগুলোর]] ক্ষেত্রে, যেমন [[S-adenosylmethionine decarboxylase|S-অ্যাডেনোসাইলমিথিওনিন ডিকার্বক্সিলেজ (SAMDC)]], যা পাইরুভযয়েল গ্রুপের ইলেকট্রন আকর্ষণ ক্ষমতার সুবিধা গ্রহণ করে।
* '''আন্তঃআণবিক ট্রান্সসেস্টেরিফিকেশন''' একটি শাখাযুক্ত পলিপেপটাইড গঠনের মাধ্যমে ঘটে। [[Intein|ইনটিনে]], নতুন এস্টার বন্ধনটি [[Asparagine|অ্যাসপারাজিনের]] দ্বারা অভ্যন্তরীণ আক্রমণের ফলে ভেঙে যায়, যা পরে সি-টার্মিনাল হয়ে যায়।
* '''আন্তঃআণবিক ট্রান্সএস্টেরিফিকেশন''' পুরো পলিপেপটাইড অংশকে এক প্রোটিন থেকে অন্যটিতে স্থানান্তর করতে পারে, যেমনটি [[Hedgehog protein|হেজহগ প্রোটিনের]] স্বয়ংক্রিয় প্রক্রিয়াকরণে দেখা যায়।

== বিন্যাস সংকোচন ==
অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সের সংকোচন একটি তুলনামূলকভাবে চ্যালেঞ্জিং কাজ। প্রধানত ডেটার বৈশিষ্ট্যগুলোর কারণে বিদ্যমান বিশেষায়িত অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্স কম্প্রেসারগুলো ডিএনএ সিকোয়েন্স কম্প্রেসারের তুলনায় কম। উদাহরণস্বরূপ, বিপরীত তথ্যের ক্ষতির (অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে ডিএনএ সিকোয়েন্স পর্যন্ত) মডেলিং ইনভার্সশন কঠিন। বর্তমান ক্ষতিবিহীন ডেটা কম্প্রেসার যা উচ্চতর কম্প্রেশন প্রদান করে তা হল এসি২ (AC2)। <ref name="AC2">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Silva M, Pratas D, Pinho AJ|তারিখ=April 2021|শিরোনাম=AC2: An Efficient Protein Sequence Compression Tool Using Artificial Neural Networks and Cache-Hash Models|পাতাসমূহ=530|ডিওআই=10.3390/e23050530|pmc=8146440|pmid=33925812|doi-access=free}}</ref> এসি২ (AC2) নিউরাল নেটওয়ার্ক ব্যবহার করে বিভিন্ন প্রসঙ্গ মডেল মিশ্রিত করে এবং গাণিতিক এনকোডিং ব্যবহার করে ডেটা এনকোড করে।

== ইতিহাস ==
'''প্রোটিন গঠনের লিনিয়ার শৃঙ্খল তত্ত্ব''' ১৯০২ সালে প্রথম প্রস্তাবিত হয়, সেখানে দুই বিজ্ঞানী একই সম্মেলনে এটি উত্থাপন করেন। এটি ছিল [[Society of German Scientists and Physicians|জার্মান বিজ্ঞানী ও চিকিৎসকদের সমিতির]] ৭৪তম সভা, যা [[Karlovy Vary|কার্লসবাডে]] অনুষ্ঠিত হয়। সকালে, [[Franz Hofmeister|ফ্রাঞ্জ হফমিস্টার]] প্রথম এই ধারণাটি উপস্থাপন করেন, যা তিনি [[Biuret reaction|বিউরেট বিক্রিয়ার]] ওপর ভিত্তি করে করেছিলেন। কয়েক ঘণ্টা পর, [[Emil Fischer|এমিল ফিশার]] একই বিষয়ে সম্মেলনে তার বক্তব্য দেন। তিনি [[Peptide bond|পেপটাইড বন্ধন]] মডেলকে সমর্থনকারী প্রচুর পরিমাণ রাসায়নিক প্রমাণ উপস্থাপন করেন, যা পরবর্তীতে প্রোটিন গঠনের মূল ভিত্তি হয়ে ওঠে। সম্পূর্ণতার জন্য, প্রোটিনে অ্যামাইড সংযোগ রয়েছে এমন প্রস্তাবটি ১৮৮২ সালের প্রথম দিকে ফরাসী রসায়নবিদ ই. গ্রিমক্স দিয়েছিলেন। <ref name="history"/>

তথ্যগুলোর পাশাপাশি পরবর্তী প্রমাণেও দেখা গেছে যে প্রোটিওলাইটিকভাবে বিভাজিত প্রোটিন কেবল [[Oligopeptide|অলিগোপেপটাইড]] উৎপন্ন করে, তবুও প্রোটিন যে [[Amino acid|অ্যামিনো অ্যাসিডের]] সরল, অশাখাযুক্ত [[Polymer|পলিমার]], সেই ধারণাটি তখনই স্বীকৃত হয়নি। কিছু বিজ্ঞানী, যেমন [[William Astbury|উইলিয়াম অ্যাস্টবুরি]], সন্দেহ প্রকাশ করেন যে [[সমযোজী বন্ধন]] এত দীর্ঘ অণুগুলোকে সংযুক্ত রাখার জন্য যথেষ্ট শক্তিশালী কি না; তারা আশঙ্কা করেছিলেন যে তাপীয় আন্দোলন এই দীর্ঘ অণুগুলোকে বিচ্ছিন্ন করে ফেলবে। [[হেরমান স্টাউডিঞ্জার|হারম্যান স্টাউডিঙ্গার]] ১৯২০-এর দশকে একই ধরনের বিদ্বেষের সম্মুখীন হয়েছিলেন যখন তিনি যুক্তি দিয়েছিলেন যে [[প্রাকৃতিক রবার|রাবার]] [[বৃহদাণু|ম্যাক্রোমোলিকিউলস]] দ্বারা গঠিত। <ref name="history">{{সাময়িকী উদ্ধৃতি|শেষাংশ=Fruton JS|তারিখ=May 1979|শিরোনাম=Early theories of protein structure|পাতাসমূহ=xiv, 1–18|ডিওআই=10.1111/j.1749-6632.1979.tb14125.x|pmid=378063}}</ref>

এভাবেই একাধিক বিকল্প অনুমান উঠে আসে। '''কলয়েডাল প্রোটিন অনুমান'''টি বলেছিল যে, প্রোটিনগুলো ছোট অণুদের কলয়েডাল সমবায় ছিল। এই অনুমানটি ১৯২০-এর দশকে [[থেওদোর স্ভে‌দবারি|থিওডর সেভেডবার্গের]] আলট্রাসেন্ট্রিফিউজেশন পরিমাপ দ্বারা প্রমাণিত হয়েছিল, যা দেখিয়েছিল যে, প্রোটিনগুলোর একটি ভালভাবে সংজ্ঞায়িত, পুনরুত্পাদনযোগ্য আণবিক ওজন রয়েছে এবং  [[আর্নে টিসেলিয়ুস|আর্নে টিসেলিয়াসের]] ইলেক্ট্রোফোরেটিক পরিমাপ দ্বারা যা সূচিত করেছিল যে প্রোটিনগুলো একক আণবিক ছিল। দ্বিতীয় অনুমান, ডোরোথি উইরিঞ্চ দ্বারা প্রস্তাবিত সাইকলোল অনুমানটি বলেছিল যে লিনিয়ার পলিপেপটাইড একটি রাসায়নিক সাইকলোল রিএরেঞ্জমেন্ট C=O + HN → C(OH)-N এর মাধ্যমে তার ব্যাকবোন অ্যামাইড গ্রুপগুলোকে ক্রসলিঙ্ক করে, একটি দ্বিমাত্রিক তন্তু গঠন করে। প্রোটিনগুলোর অন্যান্য প্রাথমিক কাঠামো বিভিন্ন গবেষকরা প্রস্তাব করেছিলেন, যেমন এমিল আবদেরহালদেনের ডাইকেটোপাইপারাজিন মডেল এবং ১৯৪২ সালে ট্রোএনসেগার্ডের পিরোল/পাইপেরিডিন মডেল। যদিও কখনো বিশেষ গুরুত্ব দেওয়া হয়নি, এই বিকল্প মডেলগুলো অবশেষে প্রমাণিত হয়েছিল যখন ফ্রেডেরিক স্যাঙ্গার ইনসুলিনের সিকোয়েন্সিং সফলভাবে করেন এবং ম্যাক্স পেরুটজ এবং জন কেনড্রু মাইওগ্লোবিন এবং হেমোগ্লোবিনের স্ফটিকবিজ্ঞান নির্ধারণ করেন।

== অন্যান্য অণুতে প্রাথমিক গঠন ==
{{মূল নিবন্ধ|নিউক্লিক এসিডের প্রাথমিক গঠন}}
যেকোনো [[লিনিয়ার-চেইন হেটারোপলিমার|লিনিয়ার-চেইন হেটারোপলিমারকে]] "প্রাথমিক কাঠামো" বলা যেতে পারে [[প্রোটিন]]-এর জন্য এই শব্দটির ব্যবহার অনুসারে; তবে এই ব্যবহার [[প্রোটিন|প্রোটিনের]] জন্য ব্যবহৃত খুব সাধারণ ব্যবহারের তুলনায় কম। [[RNA]], যার ব্যাপক [[সেকেন্ডারি কাঠামো]] রয়েছে, বেসগুলোর লিনিয়ার চেইন সাধারণত "[[সিকোয়েন্স]]" হিসেবে পরিচিত, যেমনটি [[DNA]]-তে (যেটি সাধারণত একটি লিনিয়ার ডাবল হেলিক্স গঠন করে, যেখানে খুব কম [[সেকেন্ডারি কাঠামো]] থাকে)। অন্যান্য জীববৈজ্ঞানিক পলিমার যেমন [[পলিস্যাক্যারাইড|পলিস্যাক্যারাইডগুলোতেও]] প্রাথমিক কাঠামো থাকতে পারে, যদিও এর ব্যবহার আদর্শ নয়।

== মাধ্যমিক এবং তৃতীয় কাঠামোর সাথে সম্পর্ক ==
একটি জীববৈজ্ঞানিক পলিমারের প্রাথমিক কাঠামো অনেকাংশে তার ত্রি-মাত্রিক আকার ([[তৃতীয় কাঠামো]]) নির্ধারণ করে। [[প্রোটিন]] সিকোয়েন্স ব্যবহার করে স্থানীয় বৈশিষ্ট্যগুলো পূর্বানুমান করা যেতে পারে, যেমন [[সেকেন্ডারি কাঠামো|সেকেন্ডারি কাঠামোর]] সেগমেন্ট বা [[ট্রান্স-মেমব্রেন]] অঞ্চলগুলো। তবে, [[প্রোটিন]] ভাঁজের জটিলতা বর্তমানে [[প্রোটিন]] এর সিকোয়েন্স থেকে শুধুমাত্র তার [[তৃতীয় কাঠামো]] পূর্বানুমান করতে বাধা সৃষ্টি করে। একটি সাদৃশ্য [[হোমোলজাস]] সিকোয়েন্সের কাঠামো জানলে (যেমন একই [[প্রোটিন পরিবার]] এর সদস্য) হোমোলজি মডেলিং দ্বারা [[তৃতীয় কাঠামো]] এর অত্যন্ত সঠিক পূর্বানুমান করা সম্ভব। যদি সম্পূর্ণ দৈর্ঘ্যের [[প্রোটিন]] সিকোয়েন্স উপলব্ধ থাকে, তবে এর সাধারণ [[বায়োফিজিক্যাল]] বৈশিষ্ট্যগুলো, যেমন এর [[আইজোইলেকট্রিক পয়েন্ট|আইসোইলেকট্রিক পয়েন্ট]] অনুমান করা সম্ভব।

[[সিকোয়েন্স পরিবার|সিকোয়েন্স পরিবারগুলো]] প্রায়ই [[সিকোয়েন্স ক্লাস্টারিং]] দ্বারা নির্ধারিত হয়, এবং [[স্ট্রাকচারাল জেনোমিকস]] প্রকল্পগুলো একটি প্রতিনিধি কাঠামোর সেট তৈরিতে লক্ষ্য রাখে যাতে সম্ভাব্য অ-প্রতিলিপিযোগ্য [[সিকোয়েন্স]] এর সিকোয়েন্স স্পেস কভার করা যায়।

== আরও দেখুন ==
* প্রোটিন সিকোয়েন্সিং
* নিউক্লিক অ্যাসিড প্রাথমিক গঠন
* [[ট্রান্সলেশন (জীববিজ্ঞান)|ট্রান্সলেশন]]
* সিউডো অ্যামিনো অ্যাসিড রচনা

== টীকা ও তথ্যসূত্র ==
{{সূত্র তালিকা}}

{{Biomolecular structure}}
{{Protein primary structure}}
{{প্রবেশদ্বার দণ্ড|জীববিজ্ঞান}}

[[বিষয়শ্রেণী:স্টেরিওরসায়ন]]
[[বিষয়শ্রেণী:প্রোটিন কাঠামো]]